BELİRLENMESİ. Suna TİMUR. Ege Üniversitesi, Fen Fakültesi, Biyokimya Bölümü, Bornova/İzmir.

Ebat: px
Şu sayfadan göstermeyi başlat:

Download "BELİRLENMESİ. Suna TİMUR. Ege Üniversitesi, Fen Fakültesi, Biyokimya Bölümü, Bornova/İzmir. suna.timur@ege.edu.tr"

Transkript

1 PROTEİNLERİN İ İ ALTBİRİM SAYI VE STÖKİOMETRİSİNİN BELİRLENMESİ Suna TİMUR Ege Üniversitesi, Fen Fakültesi, Biyokimya Bölümü, Bornova/İzmir.

2 Proteinler Amino asitlerin kopolimerleri AA 1 AA 2 AA 3 AA 4 20 farklı amino asit: birçok kombinasyon Bir veya daha fazla polipeptid zinciri; Bir polipeptid zinciri i i - monomerik protein Birden fazla - multimerik protein Homomultimer tek tip zincir Heteromultimer iki veya daha fazla farklı zincir.

3 Proteinler Amino asit Polipeptid Protein Aminoasitlerin birinin α-karboksil grubu ile diğer aminoasidin α-amino grubu arasında 1 mol su ayrılmasıyla oluşan kovalent bağa peptid bağı denir. Bu bağ amid bağı karakterindedir. Karboksil Amino grubu grubu Peptid Bağı AA 1 AA 2 Dipeptid

4 Yapıya giren aminoasit sayılarına göre; 2 aminoasit : dipeptid <10 aminoasit : Oligopeptid 3 aminoasit : tripeptid 4 aminoasit : tetrapeptid <100 aminoasit : Polipeptid 5 aminoasit : pentapeptid >100 aminoasit : Proteinler

5 Proteinler Sınıflandırma * Farklı tipteki proteinlerin karakteri * tam olarak doğru tek bir sistem yok Fiziksel; çözünürlük (tuz çözeltilerinde) Kimyasal Yapılarına Göre; -Basit proteinler sadece amino asitleri içeren -Konjuge proteinler protein olmayan kısımlar içeren; proteid

6 Konjüge Proteinler Proteinler Sınıflandırma Eğer protein olmayan kısım protein fonksiyonunda önemli ise prostetik grup olarak tanımlanır. Glikoprotein, lipoprotein, nükleoprotein, fosfoprotein, metalloprotein, hemoprotein, flavoprotein. Fonksiyonel Proteinler Biyolojik aktivite a) Pasif Yapısal Proteinler b) Dinamik - enzimler (katalizörler), reseptörler, membran kanalları, transkripsiyon faktörleri, aktivite

7 Proteinler; Şekillerine Göre 1. Skleroproteinler: Fibriler proteinler; Suda çözünmezler, ipliksi ve lifsi yapıdadırlar. Destek ve iskelet materyalidirler. (örn: keratin (tırnak, saçvb vb.) 2. Globüler proteinler: Nötral tuz çözeltisinde çözünürler, küresel yapılıdırlar. Hücrelerdeki kimyasal işin(sentez, transport ve metabolizma) çoğunu küresel yapılı globüler proteinler gerçekleştirir. Genellikle proteine kovalent veya nonkovalent olarak bağlanan bir prostetik grup taşırlar.

8 Organizasyon.. Primer Yapı (1º) Amino asitlerin dizilimi Sekonder Yapı (2º) R-grupları dikkate alınmaksızın zincirin uzaydaki yönelimi Tersiyer Yapı (3º) R-grupları da dikkate alınarak zincirin uzaydaki üç boyutlu yapısı Kuarter Yapı (4º) Birden fazla polipeptid zincirinin bir arada bulunmasıyla oluşan yapı; (alt birim / subunit)

9 Primer Sekonder Tersiyer Kuarter Yapı Yapı Yapı Yapı Amino asitler α Helix Polipeptid zinciri Altbirimlerin biraraya gelmesi

10 Primer Yapı.. Protein Dizileri 20 farklı amino asit: bir çok kombinasyonon n sayıda AA içeren bir protein; 20 n mümkün olan dizi! 100 AA lik protein; olasılık = 1.3 X ! İnsan genomu yaklaşık 30,000-40,000 dizi Farklı kurallar olmalı! l

11 Protein Dizileri.. Dizi, her bir protein için karakteristiktir. Amino terminalden başlayarak karboksi terminale doğru ğ okunur. Dizi ve kompozisyon; protein fonksiyonu hakkında bilgi verir. Farklı organizmalardaki homolog proteinler homolog dizilere sahiptir.

12 Sekonder Yapı Sekonder yapıda başlıca iki tip tekrarlayan yapı vardır. α-heliks ve β-tabaka. İskelet atomları arasındaki hidrojen bağları sekonder yapıdan birincil derecede sorumludur. Hidrofobik etkileşimler de sekonder yapının oluşumunda etkindir. Tek bir zincirde: α-heliks İki zincir arasında: β-tabaka o paralel o antiparalel

13 Sekonder Yapı Tipleri Heliks α-heliks( ) 3 10 heliks Beta Tabaka Paralel Anti-paralel Düzensiz sarmal Beta Döngü α-heliks β-tabaka β-döngü Düzensiz Sarmal

14 Süper sekonder Yapı (2 ve 3 Yapı Arası) Protein Motifleri ve Domainleri Protein motifleri α-helikslerin ve/veya β zincirlerin tekrar organize olmaları ile oluşan yapılardır; genelde sekonder yapıların olası agregatları, (Helix-loophelix, Coiled coil, Helix bundle, βαβ unit, Hairpin, β Meander, Greek key, β Sandwich) Protein domainleri büyük proteinlerdeki farklanan bölgelerdir ve birbirlerinden bağımsız olarak katlanırlar(yapıdan bağımsız üniteler)

15 Tersiyer Yapı R-grupları da dikkate alınarak zincirin uzaydaki üç boyutlu yapısı Sekonder yapıların/ motiflerin/domainlerin organizasyonu (Sekonder yapıların katlanması ve paketlenmesi: genelde globular şekil) AA lerin R grupları arasındaki etkileşimler ş ve bağlar ğ ile stabilitesini korur.

16 Proteinlerin Tersiyer Yapısı Kararlılığı etkileyen faktörler Hidrojen bağları İyonik etkileşimler; İyon çifti / tuz köprüleri Van der Waals etkileşimleri: fiks veya indüklenmiş dipoller arasındaki zayıf, geçici elektrostatik etkileşimler. Hidrofobik etkileşimler: non-polar R- gruplarının, molekülün iç kısımlarına yönlenmesi ile su entropisinin artması Disülfit bağları: kovalent etkileşimlerdönüşümlü

17 Amino Asitler Arasındaki Etkileşim Tipleri

18 Proteinlerin Kuarter Yapısı Çoklu tersiyer yapıların tek bir fonksiyonel kompleks oluşturmak için düzenlenmeleri Birden fazla polipeptid zincirinin tersiyer yapıyı kararlı kılan etkileşimler (iyonik etkileşimler, hidrojen bağları, van der Waals etkileşimleri, hidrofobik etkileşimler ve disülfit bağları) ğ ) ile bir arada bulunması ile kuarter yapılı proteinler oluşur. Böyle proteinlerdeki her bir peptid zincirine alt birim(subunit) denir.

19 Kuarter Yapı Protein-protein etkileşimleri Multimerler Homomultimerler/ heteromultimerler Alt birimler arasındaki etkileşimler kooperatif çalışmaya olanak sağlar (domino etkisi)

20 Kuarter Yapı: MultimerikYapılar Bir çok farklı olasılık mümkün. homotetramer α 4 hekzamer α 3 β 3 ; (αβαβαβ) hekzamer α β γ hekzamer α 2 β 2 γ 2 Homodimerlerin trimeri Heterodimerlerin trimeri (αβ) 3

21 Kuarter yapı: Düşük yüzey/hacim oranı, yüksek stabilite (Agregasyona eğilim daha az) Daha büyük komplekslerin oluşumunu ş kolaylaştıran ş etki Katalitik aktiviteyi kolaylaştıran yapıların oluşumu Geniş yüzey alanlarında küçük substratların aktif merkeze ulaşması!! Problem Küçük moleküllerde kataliz için Küçük moleküllerde kataliz için farklı yapılara gereksinim!!

22 Proteinler; Fonksiyon Biyolojik bir kompartımanda bulunan proteinlerin sayısı, fonksiyonların kompleksliği ile orantılıdır. Canlı yaşamını ilgilendiren hemen hemen her konuda proteinlerin önemli olması nedeni ile yapılarının ve biyokimyasal özelliklerinin i i araştırılması zorunludur.

23 Bir proteinin amino asit kompozisyonu ve dizisinin aydınlatılması öncelikle ilgili proteinin saf olarak eldesini gerektirir.

24 Protein Saflaştırılması; Planlama- Strateji Protein Kaynağı Protein Üretimi Genel Yaklaşım Protein Kazanımı (Ekstraksiyon) k Ön Saflaştırma Konsantrasyon Kaba Fraksiyonlama İleri Düzeyde Ayırma Yüksek Rezolüsyon Kromatografik ve Elektroforetik Teknikler Saflık Kontrolü Karakterizasyon

25 Karakterizasyon

26 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Kimyasal analiz (Kompozisyon analizi i vb) Molekülün bir kuvvet karşısında transportu Işık saçılımı SEÇİM KRİTERİ?? Protein miktarı, saflık düzeyi, çözgen gereksinimi, protein yapısının seçilen yöntem ile uygunluğu YÖNTEMLERİN KOMBİNASYONU: Kimyasal kompozisyon+ SDS jel elektroforezi

27 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Kimyasal analiz (Kompozisyon analizi i vb) Molekülün bir kuvvet karşısında transportu Işık saçılımı PROTEİN AGREGASYONU??? Nörodejeneratif hastalıklar yada terapatik proteinlerin üretimi.. PROTEİN-PROTEİN ETKİLEŞİMLERİ?? Ş MOLEKÜLER KÜTLE + STOKİOMETRİ = KARAKTERİZASYON +..

28 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Kimyasal Metodlar Kompozisyon analizi: Sadece Minimum i kütle!!!

29 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Kimyasal l Metodlar Kompozisyon analizi A.A lerin ve/veya spesifik prostetik grupların molar kuantifikasyonu İyi bir analiz için; A.A analizi, N- yada C- terminal analizi, prostetik grupların kantitatif analizi Kullanılan yöntemin sensitivitesi: nano-pikomol düzeyinde analiz Farklı yöntemlerin kullanımıyla sonuçların desteklenmesi, Kütle ve kompozisyon analizinin birbirini doğrulaması gerekir Kompozisyon analizi; Minimum moleküler kütle hakkında bilgi verir. Protein kütlesinin analizi ile mutlaka desteklenmelidir.

30 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Kimyasal l Metodlar Kompozisyon analizi: Sadece Minimum kütle!!! KOMBİNASYON!!! A.A A analizi+ i SDS Jel Elektroforezi METOD Kuru kütle analizi-amonyum bikarbonat tamponu vb ya da?? Protein tayini-refraktometrik, spektrofotometrik Standardizasyon?? Gliko-, lipo-proteinler için güç

31 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Transport Metodları Sedimentasyon dengesi!! Jel filtrasyon Işık saçılımına dayalı metodlar DLS, SLS Mikroskobik teknikler Elektron mikroskobu AFM

32 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Transport Metodları Sedimentasyon dengesi!! KUARTER YAPI HAKKINDA BİLGİ

33 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Sedimentasyon dengesi- analitik ultrasantrüfügasyon (AUC-SE) Çözelti fazında; Proteinin moleküler ağırlığı Protein-protein etkileşimlerinin belirlenmesinde

34 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Sedimentasyon dengesi- analitik ultrasantrüfügasyon (AUC-SE) Bir proteinin alt birim sayısının (monomer, dimer vb) Protein assosiasyonun dolayısıyla self-assosiasyon sonucunda oligomerlerin tersinir olarak bir araya gelmesini ifade eden denge sabiti (Kd) nin Kompleks protein (iki yada daha fazla sayıda farklı protein, reseptör ligand, antikor-antijen) yada protein ligand yapılarına ve etkileşimlerine ilişkin stökiometrinin belirlenmesine ilişkin kullanımları söz konusudur

35 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Sedimentasyon dengesi- analitik ultrasantrüfügasyon (AUC-SE) Temel olarak, dengenin assosiasyon yada dissasiasyona kaydığı durumdaki molekül boyutunu belirleyen bir yaklaşımdır. Analitik bir ultrasantrüfüj sisteminde, protein örneğinin UV yada refraktif indeks duyarlı sistemin kombinasyonuyla y optik olarak belirlenebilmesi Uygulanan santrüfüj kuvvetinin sonucu olarak oluşan rotasyon profil eksenine karşı örnek konsantrasyonu arasında ilişki kurulabilinir.

36 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Sedimentasyon dengesi- analitik ultrasantrüfügasyon t (AUC-SE) Bu yaklaşım ile hem sedimentasyon hızı hemde sedimentasyon dengesini temel alan cihazlar geliştirilmiş olup, sedimentasyon dengesi durumunda deneme sonucunda konsantrasyon gradientine karşı difüzyon ile oluşan sedimentasyon dengesi söz konusudur ve zamandan bağımsız bir konsantrasyon profili oluşmaktadır.

37 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Sedimentasyon dengesi- analitik ultrasantrüfügasyon (AUC-SE) Sedimentasyon denge dağılımı bir santrüfüj alanında Boltzmann dağılımları ile karakterize edilmektedir. Makromolekülün şeklinden bağımsız bilgi verip mol kütlesi ve kimyasal reaksiyona giren karışımlar için ise kimyasal dengenin direkt belirlenme yöntemi olarak ifade edilmektedir.

38 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Sedimentasyon dengesi- analitik ultrasantrüfügasyon (AUC-SE) TASARIM: Optik Sistemler ile İntegrasyon nm arasında ölçüm Güçlü kromofor içeren makromoleküllerin belirlenebilmesi Dezavantaj: Kromofor içermiyor ise, örnek hazırlığında girişim yapan maddeleri içeren tamponlar kullanılırsa??

39 AUC AUC = preparatif US+ optik dedektör Örnek konsantrasyonunun santrüfüj hücresinde sedimentasyon süresince yada sonrasında ölçümü Santrüfüj parametreleri ve veri toplanmasında bilgisayar kontrollü sistem Deneme süreleri uzun!!

40 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar

41 AUC-SE Daha düşük rotor hızları sedimentasyon ve difüzyon kuvvetleri arasında denge net transport yok molekül şeklinden bağımsız Determination of M: In ntensity Diffusion Sedimentation c(r) = c 0 e 2 M(1 v ρ0 ) ϖ0 r 2 R T 2 0 Cell radius

42 AUC-SE Termodinamik sabitlere ilişkin bilgi Deneysel olarak belirlenen parametreler: Moleküler kütle: M Denge sabiti: K Assosiasyon dengesine ilişkin serbest enerji Ve diğer termodinamik parametreler

43 Grafiğer bağlı veri analizleri için ln(c) ve r 2 eğim M ile orantılı: c(r) = c 0 e 2 M(1 v ρ0 ) ϖ 0 r 2 R T 2 0 dln(c) = 2 dr 2 M (1 v ρ0) ϖ 2 R T Daha kompleks sistemler için alternatif: Sedimentasyon denge konsantrasyon gradientlerinin matematiksel fonksiyonlara uyarlanması

44 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Sedimentasyon dengesi- analitik ultrasantrüfügasyon (AUC-SE) Stökiometrinin belirlenebilmesi eğer protein aynı Stökiometrinin belirlenebilmesi, eğer protein aynı moleküler kütleye sahip alt birimlerden oluşuyor ise denatüre haldeki moleküler kütlenin non denatüre koşullara elde edilen kütleye oranıyla olasıdır ancak her iki koşulu kapsayan farklı yöntemlerden elde edilen verilerin kıyaslanması gerekmektedir.

45 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Sedimentasyon hızı- analitik ultrasantrüfügasyon t (AUC-SV) Heterolog protein-protein etkileşimlerinin belirlenmesinde sedimentasyon hızı (SV), sedimentasyon dengesi (SE), kullanılabilmekte olup, SE daha çok moleküler kütle, assasiasyon sabitleri ve stökiometri hakkına bilgi verirken SV molekül boyutu ve şekli hakkında bilgi sunmaktadır.

46 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Sedimentasyon hızı- analitik ultrasantrüfügasyon (AUC-SV) AUC-SV ile özellikle dimerden heptamere kadar küçük miktarlarda protein agregatlarının ve altbirimlerinin analizi mümkün olabilmektedir. Denemeler süresince sıcaklık, rotor hızı ve sabit geometri kullanılmalı, kontrollu, tanımlanmış koşullar altında çalışılmalıdır. Uygun dedektörlerin kullanımları, girişimlerden uzak analizi olanaklı kılması açısından önemlidir.

47 SE Daha düşük hızlarda sedimentasyon kuvveti ve difüzyon arasındaki denge durumunda sadece molekül kütlesine bağlı bir dağılım mevcut. SV Maksimum hızda, protein hücre dibine çökelecek k buda protein in şekliyle l ayrıca orantılı olacaktır.

48 AUC-SV of solute ntration o Meniscus of solution Plateau conc. Conce Meniscus of solvent Sedimentation front Cell radius Modified from

49

50 AUC-UYGULAMALARUYGULAMALAR SV Biomolecular Shape Biomolecular l Conformational Changes Assembly and Disassembly of Biomolecular Complexes Molecular Mass and Subunit Stoichiometry Equilibrium Constants for Self-Associating Systems SE Molecular Mass and Subunit Stoichiometry Equilibrium Constants for Hetero-associating Systems Equilibrium Constants for Self-Associating System

51 Molekül Boyutu/Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Transport Metodları Jel filtrasyon!!!

52 Jel Filtrasyon Kromatografisi Geçirgenlik / Moleküler Elek Kromatografisi Proteinlerin Boyutlarına Göre Ayrılması:

53 Jel Filtrasyon Kromatografisinin Uygulamaları Ekstraktın deriştirilmesi Grup ayırmaları(desalting) Fraksiyonlama(analitik, preparatif) p Moleküler kütle tayini Protein bağlanması ve kompleks k oluşumu için i denge sabitlerinin hesaplanması Agregat oluşumu, proteinlerin ve denatürasyonunun analizi

54 Jel Filtrasyon Kromatografisi Protein agregatlarının ve moleküler boyutlarının belirlenmesinde en sık kullanılan analitik yöntemdir. Farklı özellikteki kolon dolgu materyallerinin HPLC ile kombinasyonu sonucunda makromoleküllerin kda aralığında şekil ve boyutuna göre selektif ve hızlı bir ayrımını mümkün kılar. Bu tip fraksiyonlama oligomer yapıların matriks porlarından penetre olamayacak kadar büyüklükte olup yapıdan dışlanarak elue olmalarıyla gerçekleşmektedir. Agregat yada alt birimlerin boyut analizi moleküler boyutun büyüklüğüne ğ göre farklı SEC metodları ile analizlenebilir.

55 Jel Filtrasyon Kromatografisi Çözünmeyen agregatlar için örnek hazırlığı aşamasında ön işlem uygulaması gerekmektedir. Öncelikle sistemin iyi tanımlanmış, ş suda çözünen globüler proteinlerden oluşan standartlar ile kalibre edilmesi elzemdir. SEC kullanımı sadece UV yada floresans dedektörlerd ile sınırlı olmayıp, LS gibi farklı dedektörlerinde başarıyla kullanımları olasıdır. Sonuç olarak jel filtrasyon ile elde edilen non-denatüre koşullardaki protein ağırlığı, SDS jel elektroforeziyle denatüre koşullarda elde edilen sonuçlar ile kıyaslandığında assosiasyon ve dissasiasyon durumundakid totalt kütlenin belirlenerek, l stökiometri t i hakkında bilgi edinilmesi mümkündür.

56 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Işık saçılımına dayalı metodlar

57 Molekül Ağırlığı Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Statik ışık saçılımı (Static light scattering; SLS) Light scattering (LS) nm aralığında değişen çözünür agregatların karakterizasyonu ve belirlenmesinde kullanılan bir teknik olup kinetik çalışmaların gerçekleştirilebilmesi mümkündür. Statik LS (SLS), aynı zamanda quasielastik LS (QELS) yada foton korelasyon spektroskopi (PCS) olarak da adlandırılan Dinamik LS (DLS), ve lazer difraksiyonu (LD) olarak tanımlanan farklı tiplerde LS uygulamaları mevcuttur.

58 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Statik ışık saçılımı (Static light scattering; SLS) Temel prensip partiküllerin oluşturduğu saçılımın ve ışık absorbsiyonunun belirlenmesi şeklinde özetlenebilir. Bu durumda saçılan ışığın şiddeti partikül boyutu ve gelen ışıgın dalga boyu arasındakı oran ile ilişkilidir. Bu tekniğin başarıyla uygulanabilmesindeki en önemli husus girişim yapabilecek kontaminantların uzaklaştırılması olup, filtrasyon yada santrüfüj adımı örnek hazırlığına eklenmelidir.

59 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Statik ışık saçılımı (Static light scattering; SLS) Protein agregatları yada altbirimler ve benzer biyolojik moleküllerin boyutu hakkında fikir veren klasik teknik SLS dir. Bu teknikde makromolekülleri içeren bir çözeltiden yüksek şiddetli monokromik bir ışık geçirilerek farklı dedektörler ile bir yada daha fazla noktadan saçılımın şiddeti tespit edilir. Sonuç olarak LS analizi özellikle proteinin kendi assasiasyonunun belirlenebilmesinde önemli bir araç olmaktadır.

60 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Dinamik ışık saçılımı (Dynamic light scattering; DLS) Bir süspansiyon içerisindeki partikül, emülsiyon yada moleküller Brownian hareketleri sergilemektedirler. Bu hareket solvent molekülleriyle indüklenmekte olup, bu moleküller ise kendi termal enerjileriyle hareket etmektedirler. Bu sisteme laser uygulandığında ışığın saçılım hızı tamamen moleküler boyutla ilişkili ş olmaktadır.

61 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Dinamik ışık saçılımı (Dynamic light scattering; DLS) DLS daha çok 5 mikrometre çapına sahip partiküllerin saçılımından kaynaklı kısa süreli dinamiğe bağlı ışık saçılımını ölçmekte olup, daha küçük partiküller için difüzyon temelli Brownian hareketleri etkindir. DLS ile belirlenen partikülün hidrodinamik çapı olup, partikülün sıvı içersisinde ne kadar difüzlenebildiğiyle bağlantılıdır.

62 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Dinamik ışık saçılımı (Dynamic light scattering; DLS) Bu metodun en büyük avantajı, çok farklı yapıdaki proteinlere, kompleks bir önişlem gerektirmeksizin uygulanabilir olmasıdır. Ancak toz, hava kabarcığı vs etkilere karşı son derece hassas olup, santrüfüj, filtrasyon ve seyreltme gerekliliği söz konusu olabilmektedir.

63 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Mikroskopik yöntemler Elektron mikroskobu moleküler boyutu ve büyük proteinler yada assosiye kompleks k yapıların şeklini i direkt olarak veren görüntüleme yöntemidir. İlk olarak hemosiyanin agregatlarının daha sonraki süreçde membran proteinlerinin kristal array yapısının tanımlanmasında kullanılmıştır. ş Proteinin doğal ğ yapısı yada şekli hakkında aydınlatıcı bilgiler sağlamaktadır.

64 Molekül Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Alt birimlerin i i Analizi i Jel elektroforezi Alt birim analizinde en pratik uygulanabilen yöntem olup, amaca yönelik olarak hem non-denatüre hemde ardından denatüre koşullarda uygulamayı gerektirmektedir. ki k Denatüre koşullar altbirim ve assasiasyon tipiyle ilişkili olarak değişebilir. Örneğin, ğ ekstrem ph, SDS yada üre kullanımı vb. Tampon koşullarının farklanmasına paralel olarak mobilite farklanacaktır ki buda diğer yönde dikkate alınmalıdır dolayısıyla l analizin i assasiasyon ve dissasiasyon i durumunda yapıldığından emin olunmalıdır.

65 Molekül Boyutu/Kütlesi Analizi için MtdljikYkl Metodolojik Yaklaşımlarl Alt birimlerin i i Analizi i Jel elektroforezi Disülfid köprülerinin varlığı dikkate alınarak, bu bağları indirgeyici ajanın varlığında ve yokluğunda olacak şekilde SDS jel elektroforezi gerçekleştirilmelidir. Elde edilen bantlar karşılatırıldığında alt birim sayısı ve molekül kütlesi hakkında bilgi edinilmesi olasıdır.

66 Saflık Kontrolü ve Karakterizasyon Elektroforetik Teknikler Saflık kontrolü Fraksiyonlama Molekül Kütlesi Tayini İzoelektrik l Nokta Tayini i Alt birimlerin Belirlenmesi İzoenzimlerin belirlenmesi vb.

67 PAGE Tipleri 1. Doğal-PAGE Biyolojik(enzim) aktivite kaybı yok. 2. Denaturing-PAGE Biyolojik(enzim) aktivite kaybı var. *SDS SDS-PAGE(Molekül kütlesi)

68 Molekül Kütlesi Tayini (Mr)

69 Molekül Boyutu/Kütlesi Analizi için Metodolojik Yaklaşımlar Mikroskopik yöntemler Atomik kuvvet mikroskobu k (AFM) ile yine moleküler büyüklük yapı ve agregat yada alt birimlerin dağılımına ilişkin atomal düzeyde bilgi edinmek mümkündür. Bu yaklaşım ş ile, amiloid β-protein p düşük ş moleküler kütleli oligomerlerinin, insülin fibrillerinin ve konjuge IgG agregatlarının yapısı tanımlanabilmiştir. Burada dikkate edilmesi i gereken en önemli nokta ise homojen bir örnek hazırlanması ve doğru bölgeden görüntü alınabilmesidir.

70 Trimerik amonyum transporter AMTB EMBO reports VOL 5 NO Ki Kristalizasyon + AFM

71 Ki Kristalizasyon + SEM

72 ETKİLEŞİMLERİN SİMETRİSİ HAKKINDA BİLGİ!!

73 KUARTER YAPI-FONKSİYON OLİGOMERLERİN A.A DİZİSİ OLASI KUARTER YAPILARIN TAHMİNİ

Proteinlerin Primer & Sekonder Yapıları. Dr. Suat Erdoğan

Proteinlerin Primer & Sekonder Yapıları. Dr. Suat Erdoğan Proteinlerin Primer & Sekonder Yapıları Dr. Suat Erdoğan Sunum planı Proteinlerin moleküler yapılarını hangi kimyasal güçler belirler? Proteinlerin moleküler yapıları Primer yapı Sekonder yapı α-heliks

Detaylı

PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI

PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI 1-Primer Yapı (1 o ) 2-Sekonder Yapı (2 o ) -Alfa heliks -Beta kırmalı tabaka -Beta bendler (kıvrım, dirsek) -Tesadüfi

Detaylı

Proteinler. Fonksiyonlarına göre proteinler. Fonksiyonlarına göre proteinler

Proteinler. Fonksiyonlarına göre proteinler. Fonksiyonlarına göre proteinler Proteinler Canlılarda miktar olarak en çok bulunan biyomoleküllerdir. Amino asit birimlerinden oluşurlar Yapısal ve işlevsel olabilirler Genlerle aktarılan kalıtsal bilginin ortaya çıktığı moleküllerdir.

Detaylı

Proteinlerin Tersiyer & Kuaterner Yapıları. Dr. Suat Erdoğan

Proteinlerin Tersiyer & Kuaterner Yapıları. Dr. Suat Erdoğan Proteinlerin Tersiyer & Kuaterner Yapıları Dr. Suat Erdoğan Sunum planı Proteinlerin Tersiyer (üçüncül) ve Kuaterner (dördüncül) yapıları Globüler ve fibröz proteinler Denatürasyon Proteinlerin biyolojik

Detaylı

Hücre Üzerine Mikrocerrahi Uygulamaları Hücrenin altbirimlerine ayrılması Moleküllerin analizi. Prof. Dr. Müjgan Cengiz

Hücre Üzerine Mikrocerrahi Uygulamaları Hücrenin altbirimlerine ayrılması Moleküllerin analizi. Prof. Dr. Müjgan Cengiz Hücre Üzerine Mikrocerrahi Uygulamaları Hücrenin altbirimlerine ayrılması Moleküllerin analizi Prof. Dr. Müjgan Cengiz Canlı Hücrelerdeki Moleküllerin İzlenmesi Mikroskopla inceleme hücrede belli düzeyde

Detaylı

PROTEİNLERİN GENEL ÖZELLİKLERİ VE İŞLEVLERİ. Doç. Dr. Nurzen SEZGİN

PROTEİNLERİN GENEL ÖZELLİKLERİ VE İŞLEVLERİ. Doç. Dr. Nurzen SEZGİN PROTEİNLERİN GENEL ÖZELLİKLERİ VE İŞLEVLERİ Doç. Dr. Nurzen SEZGİN PROTEİNLER Organizmada en yüksek oranda bulunan makromoleküller % 70 su % 15 protein % 15 diğer Total hücre ağırlığı Amino asitlerin lineer

Detaylı

PROTEİN. Mısırdan. İzolasyon Kiti. Öğretmen Kılavuzu. Öğrenci Kılavuzu

PROTEİN. Mısırdan. İzolasyon Kiti. Öğretmen Kılavuzu. Öğrenci Kılavuzu Mısırdan PROTEİN İzolasyon Kiti Öğretmen Kılavuzu a. Konu b. Kullanıcı Kitlesi c. Deney Süresi d. Materyaller e. Güvenlik f. Genel Bilgi g. Deney Öncesi Hazırlık h. Ön Bilgi i. Deneyin Yapılışı j. Deney

Detaylı

BİYOBENZER ÜRÜNLERDE KALİTE KONTROLÜ. Biyofarmasötikler ve Biyobenzerler 7 Mayıs 2012, Ege Palas, İzmir

BİYOBENZER ÜRÜNLERDE KALİTE KONTROLÜ. Biyofarmasötikler ve Biyobenzerler 7 Mayıs 2012, Ege Palas, İzmir BİYOBENZER ÜRÜNLERDE KALİTE KONTROLÜ Biyofarmasötikler ve Biyobenzerler 7 Mayıs 2012, Ege Palas, İzmir Doç. Dr. Ercüment Karasulu Ege Üniversitesi İlaç Geliştirme ve Farmakokinetik Araştırma- Uygulama

Detaylı

AMİNO ASİTLER, PEPTİTLER VE PROTEİNLER II: Peptitler ve Proteinler

AMİNO ASİTLER, PEPTİTLER VE PROTEİNLER II: Peptitler ve Proteinler AMİNO ASİTLER, PEPTİTLER VE PROTEİNLER II: Peptitler ve Proteinler 1 Peptitler amino asitlerden oluşmuş zincirlerdir. İki amino asit molekülü bir amit bağı ile kovalent olarak birbirine bağlandıklarında

Detaylı

HPLC. Yüksek Performanslı Sıvı Kromatografisi

HPLC. Yüksek Performanslı Sıvı Kromatografisi HPLC Yüksek Performanslı Sıvı Kromatografisi HPLC Nedir? HPLC nin Kısımları: Hareketli Faz Rezervuarı Pompa Sistemi Numune enjeksiyon Sistemi Kolon Dedektör HPLC Çeşitleri HPLC Uygulamaları HPLC Yüksek

Detaylı

SODYUM DODESİL SÜLFAT POLİAKRİLAMİD JEL ELEKTROFOREZİ İLE PROTEİNLERİN ANALİZİ

SODYUM DODESİL SÜLFAT POLİAKRİLAMİD JEL ELEKTROFOREZİ İLE PROTEİNLERİN ANALİZİ T.C. FIRAT ÜNİVERSİTESİ FEN BİLİMLERİ ENSTİTÜSÜ BİYOLOJİ BÖLÜMÜ SODYUM DODESİL SÜLFAT POLİAKRİLAMİD JEL ELEKTROFOREZİ İLE PROTEİNLERİN ANALİZİ Yüksek Lisans Semineri Hazırlayan: Abdullah ASLAN Danışman:

Detaylı

PROTEİN ANALİZ YÖNTEMLERİ

PROTEİN ANALİZ YÖNTEMLERİ PROTEİN ANALİZ YÖNTEMLERİ Protein analizleri, fen bilimleri araştırmaları ve farmosötik endüstrisinde önemli bir araç olarak karşımıza çıkar. Protein Analizinin Amaçları: Hastalıkların Kesin Tanısının

Detaylı

III-Hayatın Oluşturan Kimyasal Birimler

III-Hayatın Oluşturan Kimyasal Birimler III-Hayatın Oluşturan Kimyasal Birimler MBG 111 BİYOLOJİ I 3.1.Karbon:Biyolojik Moleküllerin İskeleti *Karbon bütün biyolojik moleküllerin omurgasıdır, çünkü dört kovalent bağ yapabilir ve uzun zincirler

Detaylı

% 50-55 C % 6-8 H %15-18 N

% 50-55 C % 6-8 H %15-18 N PROTEİNLER Prof. Dr. Muhsin KONUK % 50-55 C % 6-8 H %15-18 N PROTEİN % 20-23 O % 0-4 S veya P 1. Protoplazmanın n yapısal bileşenidirler. enidirler. 2. Enzim olarak görev g yaparlar. 3. Besin maddelerinde

Detaylı

Biochemistry Chapter 4: Biomolecules. Hikmet Geçkil, Professor Department of Molecular Biology and Genetics Inonu University

Biochemistry Chapter 4: Biomolecules. Hikmet Geçkil, Professor Department of Molecular Biology and Genetics Inonu University Biochemistry Chapter 4: Biomolecules, Professor Department of Molecular Biology and Genetics Inonu University Biochemistry/Hikmet Geckil Chapter 4: Biomolecules 2 BİYOMOLEKÜLLER Bilim adamları hücreyi

Detaylı

Yard.Doç.Dr. Gülay Büyükköroğlu

Yard.Doç.Dr. Gülay Büyükköroğlu Yard.Doç.Dr. Gülay Büyükköroğlu Proteinler tüm hücrelerde ve hücrelerinde tüm bölümlerinde en çok bulunan biyolojik makro moleküllerdir Proteinler tek bir hücrede bile binlerce farklı çeşitte ve büyüklüğü

Detaylı

Elektoforez ENSTRÜMENTAL ANALİZ 10/12/2015. Elektroforez

Elektoforez ENSTRÜMENTAL ANALİZ 10/12/2015. Elektroforez Elektoforez ENSTRÜMENTAL ANALİZ Elektroforez Elektroforez yüklü moleküllerin bir elektriksel alandaki hareketlerinin izlendiği bir tekniktir. Bir örnekteki maddelerin tümü veya bazıları iyonlaşabiliyorsa

Detaylı

Sunum planı. Protein yaşam döngüsü ve moleküler tıp Protein analiz yöntemleri Krotomotografik metotlar

Sunum planı. Protein yaşam döngüsü ve moleküler tıp Protein analiz yöntemleri Krotomotografik metotlar Dr. Suat Erdoğan Sunum planı Protein yaşam döngüsü ve moleküler tıp Protein analiz yöntemleri Krotomotografik metotlar Yüksek basınçlı sıvı kromatografi (High- pressure liquid chromatography, HPLC). Kağıt

Detaylı

PROTEİNLERİN SAFLAŞTIRILMASI

PROTEİNLERİN SAFLAŞTIRILMASI PROTEİNLERİN SAFLAŞTIRILMASI Bir hücre ve dokudan istenilen bir proteinin saf halde izole edilmesi oldukça güç bir olaydır. Bu proteinin konsantrasyonu düşük ise binlerce farklı protein arasından ayırmak

Detaylı

Biyokimya (CEAC 212) Ders Detayları

Biyokimya (CEAC 212) Ders Detayları Biyokimya (CEAC 212) Ders Detayları Ders Adı Ders Kodu Dönemi Ders Saati Uygulama Saati Laboratuar Saati Kredi AKTS Biyokimya CEAC 212 Güz 3 0 0 3 5 Ön Koşul Ders(ler)i CEAC 202 Dersin Dili Dersin Türü

Detaylı

İÇİNDEKİLER ÖN SÖZ... III

İÇİNDEKİLER ÖN SÖZ... III İÇİNDEKİLER ÖN SÖZ... III İÇİNDEKİLER... V 1. LABORATUVARDA KULLANILAN MALZEME VE ALETLER... 1 1.1. Tüpler... 1 1.2. Beher... 1 1.3. Erlenmeyer... 2 1.4. Balonlar... 2 1.5. Mezur... 3 1.6. Pipetler...

Detaylı

1. Öğretmen Kılavuzu. 2. Öğrenci Kılavuzu

1. Öğretmen Kılavuzu. 2. Öğrenci Kılavuzu 1. Öğretmen Kılavuzu a. Konu b. Kullanıcı Kitlesi c. Deney Süresi d. Materyaller e. Güvenlik f. Genel Bilgi g. Deney Öncesi Hazırlık h. Ön Bilgi i. Deneyin Yapılışı (Prosedür) j. Deney Sonuçları k. Öğrenci

Detaylı

PEPTİDLER ve PROTEİNLERİN ÖZELLİKLERİ

PEPTİDLER ve PROTEİNLERİN ÖZELLİKLERİ PEPTİDLER ve PROTEİNLERİN ÖZELLİKLERİ PEPTİDLER Lineer amino asit polimerleri Amino asitlerin -amino ve -karboksil gruplarının peptid bağları ile birbirlerine bağlanmasıyla oluşurlar Peptid Bağı O - C

Detaylı

Peptitler Proteinler

Peptitler Proteinler Proteinler Proteinlerin Yapısal özellikleri (bağları) Proteinlerin yapısal konformasyonu Proteinlerin yapılarına göre sınıflandırılmaları Genel özellikleri Peptid ve Proteinler Peptitler, amino asitlerin

Detaylı

GENEL KİMYA. Yrd.Doç.Dr. Tuba YETİM

GENEL KİMYA. Yrd.Doç.Dr. Tuba YETİM GENEL KİMYA MOLEKÜLLER ARASI KUVVETLER Moleküller Arası Kuvvetler Yüksek basınç ve düşük sıcaklıklarda moleküller arası kuvvetler gazları ideallikten saptırır. Moleküller arası kuvvetler molekülde kalıcı

Detaylı

I. YARIYIL TEMEL BİYOKİMYA I (B 601 TEORİK 3, 3 KREDİ)

I. YARIYIL TEMEL BİYOKİMYA I (B 601 TEORİK 3, 3 KREDİ) T.C. İSTANBUL BİLİM ÜNİVERSİTESİ SAĞLIK BİLİMLERİ ENSTİTÜSÜ BİYOKİMYA ANABİLİM DALI YÜKSEK LİSANS PROGRAMI 2014-2015 EĞİTİM-ÖĞRETİM YILI DERS İÇERİKLERİ I. YARIYIL TEMEL BİYOKİMYA I (B 601 TEORİK 3, 3

Detaylı

Amino Asitler, Peptitler, Proteinler. Dr. Fatih Büyükserin

Amino Asitler, Peptitler, Proteinler. Dr. Fatih Büyükserin Amino Asitler, Peptitler, Proteinler Dr. Fatih Büyükserin PEPTİD İki AA molekülü, peptit bağı denilen bir amit bağıyla kovalent bağlanarak dipeptit oluşturur Karboksillerden hidroksil, aminodan hidrojen

Detaylı

Protein Ekstraksiyonu

Protein Ekstraksiyonu Protein Ekstraksiyonu Dr.Gaye Güler Tezel Hacettepe Üniversitesi Tıp Fakültesi Patoloji Anabilim Dalı Proteinler tüm canlı organizmalar için en önemli makromoleküllerden biridir. Bazıları yapısal komponentleri

Detaylı

PEG-FOSFAT-SU SİTEMLERİNDE PROTEİN DAĞILIMI. Gazi Üniversitesi, Mühendislik-Mimarlık Fakültesi, Kimya Mühendisliği Bölümü, 06570, Maltepe, Ankara

PEG-FOSFAT-SU SİTEMLERİNDE PROTEİN DAĞILIMI. Gazi Üniversitesi, Mühendislik-Mimarlık Fakültesi, Kimya Mühendisliği Bölümü, 06570, Maltepe, Ankara PE-FOSFAT-SU SİTEMLERİNDE PROTEİN DAĞILIMI E.DİLAN ve U.ÜNDÜZ azi Üniversitesi, Mühendislik-Mimarlık Fakültesi, Kimya Mühendisliği Bölümü, 06570, Mepe, Ankara 1.ÖZET Model protein olarak seçilen Bovine

Detaylı

NÜKLEİK ASİTLERİN ELEKTROFOREZİ

NÜKLEİK ASİTLERİN ELEKTROFOREZİ T.C. FIRAT ÜNİVERSİTESİ FEN BİLİMLERİ ENSTİTÜSÜ BİYOLOJİ BÖLÜMÜ NÜKLEİK ASİTLERİN ELEKTROFOREZİ Yüksek Lisans Semineri Hazırlayan: Venhar ÇELİK Danışman: Yrd.Doç.Dr. Dilek Turgut-BALIK NÜKLEİK ASİTLERİN

Detaylı

KROMATOGRAFİ. Bir parça kağıt şeridin aşağı hizasından 1 cm kadar yukarısına bir damla siyah mürekkep damlatınız.

KROMATOGRAFİ. Bir parça kağıt şeridin aşağı hizasından 1 cm kadar yukarısına bir damla siyah mürekkep damlatınız. KROMATOGRAFİ Kromatografi, bir karışımda bulunan maddelerin, biri sabit diğeri hareketli faz olmak üzere birbirleriyle karışmayan iki fazlı bir sistemde ayrılması ve saflaştırılması yöntemidir. KROMATOGRAFİ

Detaylı

PROTEĐNLERĐN FONKSĐYONEL YAPISI VE BĐYOFĐZĐKSEL ÖZELLĐKLERĐ

PROTEĐNLERĐN FONKSĐYONEL YAPISI VE BĐYOFĐZĐKSEL ÖZELLĐKLERĐ 334 ĐÇĐDEKĐLER 1- Amino Asitlerin Genel Yapısı 2- Aminoasitlerin Fiziksel ve Kimyasal Özellikleri 3- Proteinlerin Yapısal Özellikleri 4- Proteinlerin Fiziksel ve Kimyasal Özellikleri 5- Proteinlerin Fonksiyonları

Detaylı

Biyokimya. Biyokimyanın tanımı ve önemi Organizmanın elementer yapısı Canlılık Su Kovalent olmayan bağlar (intermoleküler etkileşimler)

Biyokimya. Biyokimyanın tanımı ve önemi Organizmanın elementer yapısı Canlılık Su Kovalent olmayan bağlar (intermoleküler etkileşimler) Biyokimya Biyokimyanın tanımı ve önemi Organizmanın elementer yapısı Canlılık Su Kovalent olmayan bağlar (intermoleküler etkileşimler) Bölüm 1: Biyokimya ve önemi: 1. Biyokimya tanımı, önemi ve boyutsal

Detaylı

ÇÖZÜNME KONTROLLERİ Çözünme Tayini (Miktar Tayini için kullanılan yöntem ücreti ilave edilir)

ÇÖZÜNME KONTROLLERİ Çözünme Tayini (Miktar Tayini için kullanılan yöntem ücreti ilave edilir) EK5a : ANALİZ PARAMETRELERİ VE ANALİZ SÜRELERİ TİTCK KOD 110,3 110,303 İLAÇ VE KOZMETİK LABORATUVARLARI Yöntem/Metod BİYOLOJİK KONTROLLER Numune Miktarı Analiz Süresi ÇÖZÜNME KONTROLLERİ Çözünme Tayini

Detaylı

İ Ç İ NDEKİ LER. Çevre Mühendisliği ve Bilimi İçin Kimyanın Temel Kavramları 1. Fiziksel Kimya ile İlgili Temel Kavramlar 52.

İ Ç İ NDEKİ LER. Çevre Mühendisliği ve Bilimi İçin Kimyanın Temel Kavramları 1. Fiziksel Kimya ile İlgili Temel Kavramlar 52. İ Ç İ NDEKİ LER Ön Söz xiii K I S I M 1 Çevre Mühendisliği ve Bilimi İçin Kimyanın Temel Kavramları 1 BÖLÜM 1 Giriş 3 1.1 Su 4 1.2 Atık Sular ve Su Kirliliği Kontrolü 5 1.3 Endüstriyel ve Tehlikeli Atıklar

Detaylı

BİY 315 BİYOKİMYA GİRİŞ. Yrd. Doç. Dr. Ebru SAATÇİ Güz Yarı Dönemi

BİY 315 BİYOKİMYA GİRİŞ. Yrd. Doç. Dr. Ebru SAATÇİ Güz Yarı Dönemi BİY 315 BİYOKİMYA GİRİŞ Yrd. Doç. Dr. Ebru SAATÇİ 2008-2009 Güz Yarı Dönemi 1 Anlatım Planı 1. Makromoleküller ve Su 2. Amino asitler ve Peptidler 3. Proteinler 4. Enzimler 5. Karbohidratlar 6. Nükleik

Detaylı

AFYON KOCATEPE ÜNİVERSİTESİ FEN BİLİMLERİ ENSTİTÜSÜ KİMYA ANABİLİM DALI BAŞKANLIĞI DOKTORA PROGRAMI

AFYON KOCATEPE ÜNİVERSİTESİ FEN BİLİMLERİ ENSTİTÜSÜ KİMYA ANABİLİM DALI BAŞKANLIĞI DOKTORA PROGRAMI DOKTORA PROGRAMI BİRİNCİ YIL BİRİNCİ YARIYIL KIM-6501 UZMANLIK ALAN DERSİ Z 8 0 8 0 9 KIM-6601 TEZ HAZIRLIK ÇALIŞMASI Z 0 1 1 0 1 20 1 21 12 30 İKİNCİ YARIYIL KIM-6502 UZMANLIK ALAN DERSİ Z 8 0 8 0 9 KIM-6602

Detaylı

ECZACILIK FAKÜLTESİ ANALİTİK KİMYA. Dersin Kodu Dersin Adı Z/S T U K

ECZACILIK FAKÜLTESİ ANALİTİK KİMYA. Dersin Kodu Dersin Adı Z/S T U K PROGRAM KOORDİNATÖRÜ Yrd.Doç.Dr. Kaan Polatoğlu, kaan.polatoglu@neu.edu.tr YÜKSEK LİSANS DERSLERİ EAK 600 Uzmanlık Alanı Dersi Z 4 0 4 EAK 602 Preparatif Ayırma ve Saflaştırma Yöntemleri S 3 0 3 EAK 603

Detaylı

Atomlar ve Moleküller

Atomlar ve Moleküller Atomlar ve Moleküller Madde, uzayda yer işgal eden ve kütlesi olan herşeydir. Element, kimyasal tepkimelerle başka bileşiklere parçalanamayan maddedir. -Doğada 92 tane element bulunmaktadır. Bileşik, belli

Detaylı

GÜZ DÖNEMİ KİMYA A.B.D YÜKSEK LİSANS VE DOKTORA DERS PROGRAMI

GÜZ DÖNEMİ KİMYA A.B.D YÜKSEK LİSANS VE DOKTORA DERS PROGRAMI 2016-2017 GÜZ DÖNEMİ KİMYA A.B.D YÜKSEK LİSANS VE DOKTORA DERS PROGRAMI ÖĞRETİM ÜYESİ DERS ADI PAZARTESİ SALI ÇARŞAMBA PERŞEMBE CUMA Prof. Dr. Salih Fizikokimyasal Denge Koşulları (Özel 08.30-15.50 YILDIZ

Detaylı

TEMEL ECZACILIK BİLİMLERİ ANABİLİM DALI Temel Eczacılık Bilimleri Programı

TEMEL ECZACILIK BİLİMLERİ ANABİLİM DALI Temel Eczacılık Bilimleri Programı Programa Kabul Koşulları: TEMEL ECZACILIK BİLİMLERİ ANABİLİM DALI Temel Eczacılık Bilimleri Programı Yüksek Lisans: Eczacılık Fakültesi, Fen Fakültesi Biyoloji Bölümü, Kimya Bölümü, Mühendislik Fakültesi

Detaylı

SU ve ÇEVRENİN CANLILAR İÇİN UYGUNLUĞU

SU ve ÇEVRENİN CANLILAR İÇİN UYGUNLUĞU SU ve ÇEVRENİN CANLILAR İÇİN UYGUNLUĞU Suyun polaritesinin etkileri Su molekülünün polar olması hidrojen bağlarının oluşmasına neden olur. 2 Su molekülü Oldukça basit yapılıdır. Tekli bağla bağlı olup

Detaylı

Fermentasyonun Teknik Prensipleri, Biyoteknolojide Temel Yöntemler

Fermentasyonun Teknik Prensipleri, Biyoteknolojide Temel Yöntemler KİM 458 Biyoteknolojinin Temelleri Fermentasyonun Teknik Prensipleri, Biyoteknolojide Temel Yöntemler Prof. Dr. Y. Murat ELÇİN Fermentasyonun Teknik Prensipleri Sterilizasyon Biyoteknolojik bir üretim

Detaylı

HISTOLOJIDE BOYAMA YÖNTEMLERI. Dr. Yasemin Sezgin. yasemin sezgin

HISTOLOJIDE BOYAMA YÖNTEMLERI. Dr. Yasemin Sezgin. yasemin sezgin HISTOLOJIDE BOYAMA YÖNTEMLERI Dr. Yasemin Sezgin yasemin sezgin HÜRESEL BOYAMANIN TEMEL PRENSİPLERİ Hem fiziksel hem kimyasal faktörler hücresel boyamayı etkilemektedir BOYAMA MEKANIZMASı Temelde boyanın

Detaylı

KROMOTOGRAFİK YÖNTEMLER

KROMOTOGRAFİK YÖNTEMLER KROMOTOGRAFİK YÖNTEMLER A. METODUN ÖZETİ Kromatografi, bir karışımda bulunan maddelerin, biri sabit diğeri hareketli faz olmak üzere birbirleriyle karışmayan iki fazlı bir sistemde ayrılması ve saflaştırılması

Detaylı

5.111 Ders Özeti #12. Konular: I. Oktet kuralından sapmalar

5.111 Ders Özeti #12. Konular: I. Oktet kuralından sapmalar 5.111 Ders Özeti #12 Bugün için okuma: Bölüm 2.9 (3. Baskıda 2.10), Bölüm 2.10 (3. Baskıda 2.11), Bölüm 2.11 (3. Baskıda 2.12), Bölüm 2.3 (3. Baskıda 2.1), Bölüm 2.12 (3. Baskıda 2.13). Ders #13 için okuma:

Detaylı

MMM291 MALZEME BİLİMİ

MMM291 MALZEME BİLİMİ MMM291 MALZEME BİLİMİ Ofis Saatleri: Perşembe 14:00 16:00 ayse.kalemtas@btu.edu.tr, akalemtas@gmail.com Bursa Teknik Üniversitesi, Doğa Bilimleri, Mimarlık ve Mühendislik Fakültesi, Metalurji ve Malzeme

Detaylı

MALZEME BİLGİSİ DERS 4 DR. FATİH AY.

MALZEME BİLGİSİ DERS 4 DR. FATİH AY. MALZEME BİLGİSİ DERS 4 DR. FATİH AY www.fatihay.net fatihay@fatihay.net GEÇEN HAFTA TEMEL KAVRAMLAR ATOMLARDA ELEKTRONLAR PERİYODİK TABLO BÖLÜM II ATOM YAPISI VE ATOMLARARASı BAĞLAR BAĞ KUVVETLERİ VE ENERJİLERİ

Detaylı

PROTEİNLERİN GÖREVLERİ

PROTEİNLERİN GÖREVLERİ PROTEİNLER Organizmalarda ve dolayısıyla hücrelerde en bol bulunan organik maddeler proteinlerdir. Çok önemli bileşikler olmaları nedeniyle bunlara bu ad verilmiştir ( proteios : birinci) Yapı ve görevle

Detaylı

ATOMİK YAPI. Elektron Yükü=-1,60x10-19 C Proton Yükü=+1,60x10-19 C Nötron Yükü=0

ATOMİK YAPI. Elektron Yükü=-1,60x10-19 C Proton Yükü=+1,60x10-19 C Nötron Yükü=0 ATOMİK YAPI Elektron Yükü=-1,60x10-19 C Proton Yükü=+1,60x10-19 C Nötron Yükü=0 Elektron Kütlesi 9,11x10-31 kg Proton Kütlesi Nötron Kütlesi 1,67x10-27 kg Bir kimyasal elementin atom numarası (Z) çekirdeğindeki

Detaylı

FİZYOLOJİ LABORATUVAR BİLGİSİ VEYSEL TAHİROĞLU

FİZYOLOJİ LABORATUVAR BİLGİSİ VEYSEL TAHİROĞLU FİZYOLOJİ LABORATUVAR BİLGİSİ VEYSEL TAHİROĞLU Fizyolojiye Giriş Temel Kavramlar Fizyolojiye Giriş Canlıda meydana gelen fiziksel ve kimyasal değişikliklerin tümüne birden yaşam denir. İşte canlı organizmadaki

Detaylı

Hücre Nükleusu, Nükleus Membranı, Nükleus Porları. Doç. Dr. Ahmet Özaydın

Hücre Nükleusu, Nükleus Membranı, Nükleus Porları. Doç. Dr. Ahmet Özaydın Hücre Nükleusu, Nükleus Membranı, Nükleus Porları Doç. Dr. Ahmet Özaydın Nükleus (çekirdek) ökaryotlar ile prokaryotları ayıran temel özelliktir. Çekirdek hem genetik bilginin deposu hem de kontrol merkezidir.

Detaylı

Scytalidium thermophilum Katalaz-Fenol Oksidazının Fonksiyonel ve Yapısal Analizi

Scytalidium thermophilum Katalaz-Fenol Oksidazının Fonksiyonel ve Yapısal Analizi Scytalidium thermophilum Katalaz-Fenol Oksidazının Fonksiyonel ve Yapısal Analizi Yonca Yüzügüllü, Zümrüt B. Ögel, Michael J. McPherson, Chi H. Trinh, Arwen R. Pearson, Mark A. Smith, Lucy Fairhust, Didem

Detaylı

Laboratuvar Tekniği. Adnan Menderes Üniversitesi Tarımsal Biyoteknoloji Bölümü TBY 118 Muavviz Ayvaz (Yrd. Doç. Dr.) 5. Hafta (14.03.

Laboratuvar Tekniği. Adnan Menderes Üniversitesi Tarımsal Biyoteknoloji Bölümü TBY 118 Muavviz Ayvaz (Yrd. Doç. Dr.) 5. Hafta (14.03. Laboratuvar Tekniği Adnan Menderes Üniversitesi Tarımsal Biyoteknoloji TBY 118 Muavviz Ayvaz (Yrd. Doç. Dr.) 5. Hafta (14.03.2014) 1 5. Haftanın Ders İçeriği DNA ekstraksiyonu DNA ekstraksiyonunun amacı

Detaylı

Total protein miktarının bilinmesi şarttır:

Total protein miktarının bilinmesi şarttır: Total protein miktarının bilinmesi şarttır: protein veriminin belirlenmesi saflık kontrolu deneylerin optimizasyonu spesifik aktivite tayini ve saflaştırma derecesinin belirlenmesi (enzimler için) KULLANILAN

Detaylı

Amiloidozis Patolojisi. Dr. Yıldırım Karslıoğlu GATA Patoloji Anabilim Dalı

Amiloidozis Patolojisi. Dr. Yıldırım Karslıoğlu GATA Patoloji Anabilim Dalı Amiloidozis Patolojisi Dr. Yıldırım Karslıoğlu GATA Patoloji Anabilim Dalı Tanım Amiloid = Latince amylum (nişasta, amiloz) benzeri Anormal ekstrasellüler protein depozisyonu Fizyolojik eliminasyon mekanizmaları

Detaylı

( PİRUVİK ASİT + SU + ALKOL ) ÜÇLÜ SIVI-SIVI SİSTEMLERİNİN DAĞILIM DENGESİNİN İNCELENMESİ

( PİRUVİK ASİT + SU + ALKOL ) ÜÇLÜ SIVI-SIVI SİSTEMLERİNİN DAĞILIM DENGESİNİN İNCELENMESİ TOA17 ( PİRUVİK ASİT + SU + ALKOL ) ÜÇLÜ SIVI-SIVI SİSTEMLERİNİN DAĞILIM DENGESİNİN İNCELENMESİ B. Başlıoğlu, A. Şenol İstanbul Üniversitesi, Mühendislik Fakültesi, Kimya Mühendisliği Bölümü, 34320, Avcılar

Detaylı

POLİMERAZ ZİNCİR REAKSİYONU (PZR-PCR) VE RESTRİKSİYON PARÇA UZUNLUĞU POLİMORFİZMİ (RFLP)

POLİMERAZ ZİNCİR REAKSİYONU (PZR-PCR) VE RESTRİKSİYON PARÇA UZUNLUĞU POLİMORFİZMİ (RFLP) Deney: M 1 POLİMERAZ ZİNCİR REAKSİYONU (PZR-PCR) VE RESTRİKSİYON PARÇA UZUNLUĞU POLİMORFİZMİ (RFLP) a) PCR yöntemi uygulaması b) RPLF sonuçları değerlendirilmesi I. Araç ve Gereç dntp (deoksi Nükleotid

Detaylı

İYONİK ÇEVRENİN ENZİM-ULTRAFİLTRASYON MEMBRAN ARAYÜZEY ETKİLEŞİMLERİNE ETKİSİ

İYONİK ÇEVRENİN ENZİM-ULTRAFİLTRASYON MEMBRAN ARAYÜZEY ETKİLEŞİMLERİNE ETKİSİ İYONİK ÇEVRENİN ENZİM-ULTRAFİLTRASYON MEMBRAN ARAYÜZEY ETKİLEŞİMLERİNE ETKİSİ Sema SALGIN *, Serpil TAKAÇ **, H.Tunçer ÖZDAMAR ** * Cumhuriyet Üniversitesi Mühendislik Fakültesi Kimya Mühendisliği Bölümü

Detaylı

MERKEZ LABORATUVAR. Moleküler Biyoloji Deneylerinde Sıklıkla Kullanılan Bazı Aletlerin Tanıtımı

MERKEZ LABORATUVAR. Moleküler Biyoloji Deneylerinde Sıklıkla Kullanılan Bazı Aletlerin Tanıtımı MERKEZ LABORATUVAR Moleküler Biyoloji Deneylerinde Sıklıkla Kullanılan Bazı Aletlerin Tanıtımı Yüksek Performans Sıvı Kromatografisi (HPLC) Karbonhidratların, organik asitlerin, vitaminlerin, amino asitlerin

Detaylı

GIDA BİYOTEKNOLOJİSİ UYGULAMA DERSİ NO:5 Enzim Analizleri

GIDA BİYOTEKNOLOJİSİ UYGULAMA DERSİ NO:5 Enzim Analizleri 1. Enzimler GIDA BİYOTEKNOLOJİSİ UYGULAMA DERSİ NO:5 Enzim Analizleri Enzimler, hücreler ve organizmalardaki reaksiyonları katalizleyen ve kontrol eden protein yapısındaki bileşiklerdir. Reaksiyon hızını

Detaylı

3.1 ATOM KÜTLELERİ... 75 3.2 MOL VE MOLEKÜL KAVRAMLARI... 77 3.2.1 Mol Hesapları... 79 SORULAR 3... 84

3.1 ATOM KÜTLELERİ... 75 3.2 MOL VE MOLEKÜL KAVRAMLARI... 77 3.2.1 Mol Hesapları... 79 SORULAR 3... 84 v İçindekiler KİMYA VE MADDE... 1 1.1 KİMYA... 1 1.2 BİRİM SİSTEMİ... 2 1.2.1 SI Uluslararası Birim Sistemi... 2 1.2.2 SI Birimleri Dışında Kalan Birimlerin Kullanılması... 3 1.2.3 Doğal Birimler... 4

Detaylı

Genetik Bilgi: DNA Yapısı, Fonksiyonu ve Replikasyonu. Dr. Mahmut Çerkez Ergören

Genetik Bilgi: DNA Yapısı, Fonksiyonu ve Replikasyonu. Dr. Mahmut Çerkez Ergören Genetik Bilgi: DNA Yapısı, Fonksiyonu ve Replikasyonu Dr. Mahmut Çerkez Ergören Genetik materyal; Kendini çoğaltır. Bilgi depolar. Bilgiyi ifade eder. Mutasyonla varyasyonlara izin verir. Genetik Tarihçe

Detaylı

I. DÖNEM - 2. DERS KURULU ( )

I. DÖNEM - 2. DERS KURULU ( ) Açıklamalar: I. DÖNEM - 2. DERS KURULU (2014-2015) Kısaltmalar: DK: Ders kurulu, IHU: İyi hekimlik uygulamaları, Mİng: Akademik/Medikal İngilizce, TDE: Türk Dili ve Edebiyatı, Bilgisayar Okur yazarlığı:

Detaylı

GOÜ TIP FAKÜLTESİ DÖNEM I II. KURUL 2009 2010

GOÜ TIP FAKÜLTESİ DÖNEM I II. KURUL 2009 2010 II. Kurul Hücre Bilimlerine Giriş ve Hücre Zarı II. Kurul Süresi: 7 hafta II. Kurul Başlangıç Tarihi: 4 Kasım 2009 II. Kurul Bitiş ve Sınav Tarihi: 21 22 Aralık 2009 Ders Kurulu Sorumlusu: Yrd. Doç. Dr.

Detaylı

MADDE NEDİR? Çevremize baktığımızda gördüğümüz her şey örneğin, dağlar, denizler, ağaçlar, bitkiler, hayvanlar ve hava birer maddedir.

MADDE NEDİR? Çevremize baktığımızda gördüğümüz her şey örneğin, dağlar, denizler, ağaçlar, bitkiler, hayvanlar ve hava birer maddedir. MADDE NEDİR? Çevremize baktığımızda gördüğümüz her şey örneğin, dağlar, denizler, ağaçlar, bitkiler, hayvanlar ve hava birer maddedir. Her maddenin bir kütlesi vardır ve bu tartılarak bulunur. Ayrıca her

Detaylı

MADDENİN YAPISI VE ÖZELLİKLERİ ATOM

MADDENİN YAPISI VE ÖZELLİKLERİ ATOM MADDENİN YAPISI VE ÖZELLİKLERİ ATOM ATOMUN YAPISI Elementlerin tüm özelliğini gösteren en küçük parçasına atom denir. Atomu oluşturan parçacıklar farklı yüklere sa-hiptir. Atomda bulunan yükler; negatif

Detaylı

SANTRİFÜJ TEKNİKLERİ VE SANTRİFÜJLER

SANTRİFÜJ TEKNİKLERİ VE SANTRİFÜJLER SANTRİFÜJ TEKNİKLERİ VE SANTRİFÜJLER Doç. Dr. Gülsen YILMAZ 2009 BAŞLIKLAR 1 Tanım ve Prensip 22 Santrifüj teknikleri 33 Santrifüj tipleri 44 Santrifüj kullanım alanları Laboratuvarı ilgilendiren Süreç

Detaylı

CANLILARIN KİMYASAL İÇERİĞİ

CANLILARIN KİMYASAL İÇERİĞİ CANLILARIN KİMYASAL İÇERİĞİ Prof. Dr. Bektaş TEPE Canlıların Savunma Amaçlı Kimyasal Üretimi 2 Bu ünite ile; Canlılık öğretisinde kullanılan kimyasal kavramlar Hiyerarşi düzeyi Hiyerarşiden sorumlu atom

Detaylı

ÇÖZÜNÜRLÜK PARAMETRESİ VE ÇÖZGEN TUTMA KAPASİTESİ

ÇÖZÜNÜRLÜK PARAMETRESİ VE ÇÖZGEN TUTMA KAPASİTESİ ÇÖZÜNÜRLÜK PARAMETRESİ VE ÇÖZGEN TUTMA KAPASİTESİ Günümüzde polimerlerin kullanım alanları giderek genişlemekte ve bunun sonucu olarak da önemleri artmaktadır. Özellikle endüstriyel olarak pek çok kullanım

Detaylı

KİMYASAL DENGE. AMAÇ Bu deneyin amacı öğrencilerin reaksiyon denge sabitini,k, deneysel olarak bulmalarıdır.

KİMYASAL DENGE. AMAÇ Bu deneyin amacı öğrencilerin reaksiyon denge sabitini,k, deneysel olarak bulmalarıdır. KİMYASAL DENGE AMAÇ Bu deneyin amacı öğrencilerin reaksiyon denge sabitini,k, deneysel olarak bulmalarıdır. TEORİ Bir kimyasal tepkimenin yönü bazı reaksiyonlar için tek bazıları için ise çift yönlüdür.

Detaylı

MEMM4043 metallerin yeniden kazanımı

MEMM4043 metallerin yeniden kazanımı metallerin yeniden kazanımı Endüstriyel Atık Sulardan Metal Geri Kazanım Yöntemleri 2016-2017 güz yy. Prof. Dr. Gökhan Orhan MF212 Atıksularda Ağır Metal Konsantrasyonu Mekanik Temizleme Kimyasal Temizleme

Detaylı

Atomlar birleştiği zaman elektron dağılımındaki değişmelerin bir sonucu olarak kimyasal bağlar meydana gelir. Üç çeşit temel bağ vardır:

Atomlar birleştiği zaman elektron dağılımındaki değişmelerin bir sonucu olarak kimyasal bağlar meydana gelir. Üç çeşit temel bağ vardır: Atomlar birleştiği zaman elektron dağılımındaki değişmelerin bir sonucu olarak kimyasal bağlar meydana gelir. Üç çeşit temel bağ vardır: İyonik bağlar, elektronlar bir atomdan diğerine aktarıldığı zaman

Detaylı

İki ve üç kovalent bağa sahip moleküller doymamış olarak isimlendirilirler.

İki ve üç kovalent bağa sahip moleküller doymamış olarak isimlendirilirler. İki ve üç kovalent bağa sahip moleküller doymamış olarak isimlendirilirler. Her biri tek kovalent bağa sahip hidrokarbona, doymuş hidrokarbon denir ve mevcut bağlarından biri kopmadan yeni bir atom bağlanamaz.

Detaylı

Hücrelerde gerçekleşen yapım, yıkım ve dönüşüm olaylarının bütününe metabolizma denir.

Hücrelerde gerçekleşen yapım, yıkım ve dönüşüm olaylarının bütününe metabolizma denir. METABOLİZMA ve ENZİMLER METABOLİZMA Hücrelerde gerçekleşen yapım, yıkım ve dönüşüm olaylarının bütününe metabolizma denir. A. ÖZÜMLEME (ANABOLİZMA) Metabolizmanın yapım reaksiyonlarıdır. Bu tür olaylara

Detaylı

ALETLİ ANALİZ YÖNTEMLERİ

ALETLİ ANALİZ YÖNTEMLERİ ALETLİ ANALİZ YÖNTEMLERİ Yüksek Performanslı Sıvı Kromatografisi (HPLC) Yrd. Doç. Dr. Gökçe MEREY SIVI KROMATOGRAFİSİ Hareketli fazın sıvı olduğu bu kromatografi türünde sabit faz bir dolgu maddesi üzerine

Detaylı

WESTERN BLOT. Yrd. Doç. Dr. Eda Becer. Yakın Doğu Üniversitesi Eczacılık Fakültesi Biyokimya Anabilim Dalı

WESTERN BLOT. Yrd. Doç. Dr. Eda Becer. Yakın Doğu Üniversitesi Eczacılık Fakültesi Biyokimya Anabilim Dalı WESTERN BLOT Yrd. Doç. Dr. Eda Becer Yakın Doğu Üniversitesi Eczacılık Fakültesi Biyokimya Anabilim Dalı Northern Blot (RNA) James Alwine George Stark Western Blot (Protein) Eastern Blot (??) George Stark

Detaylı

HPLC ile Gübre Numunelerinde Serbest Aminoasitlerin Tayini

HPLC ile Gübre Numunelerinde Serbest Aminoasitlerin Tayini UYGULAMA NOTU Yüksek Performanslı Sıvı Kromatografi L001 HPLC ile Gübre Numunelerinde Serbest Aminoasitlerin Tayini HAZIRLAYAN Yük. Kimyager Ozan HALİSÇELİK Ant Teknik Cihazlar Ltd. Şti. KONU: Gübre Numunelerinde

Detaylı

HÜCRE ZARINDA TAŞINIM

HÜCRE ZARINDA TAŞINIM HÜCRE ZARINDA TAŞINIM Yrd. Doç. Dr. Aslı AYKAÇ YDÜ TIP FAKÜLTESİ BİYOFİZİK AD Küçük moleküllerin zardan geçişi Lipid çift tabaka Polar moleküller için geçirgen olmayan bir bariyerdir Hücre içindeki suda

Detaylı

ICHET LABORATUVARLARI

ICHET LABORATUVARLARI ICHET LABORATUVARLARI UNIDO-ICHET hidrojen enerjisi araştırma laboratuvarlarına bir bakış ULUSLARARASI HİDROJEN ENERJİ TEKNOLOJİLERİ MERKEZİ Enerji ve Tabii Kaynaklar Bakanlığı tarafından desteklenen bir

Detaylı

ÇANAKKALE ONSEKİZ MART ÜNİVERSİTESİ TIP FAKÜLTESİ Eğitim Yılı

ÇANAKKALE ONSEKİZ MART ÜNİVERSİTESİ TIP FAKÜLTESİ Eğitim Yılı Dönem I. 2. Ders Kurulu II. HÜCRE BİLİMLERİ-I Eğitim Programı Eğitim Başkoordinatörü: Dönem Koordinatörü: Koordinatör Yardımcısı: Doç. Dr. Erkan Melih ŞAHİN Prof. Dr. Alirıza ERDOĞAN Yrd. Doç. Ders Kurulu

Detaylı

MİKRODALGA YÖNTEMİYLE NİKEL FERRİT NANOPARTİKÜLLERİN SENTEZİ VE KARAKTERİZASYONU

MİKRODALGA YÖNTEMİYLE NİKEL FERRİT NANOPARTİKÜLLERİN SENTEZİ VE KARAKTERİZASYONU MİKRODALGA YÖNTEMİYLE NİKEL FERRİT NANOPARTİKÜLLERİN SENTEZİ VE KARAKTERİZASYONU Zeynep KARCIOĞLU KARAKAŞ a,*, Recep BONCUKÇUOĞLU a, Mehmet ERTUĞRUL b a Atatürk Üniversitesi, Mühendislik Fakültesi, Çevre

Detaylı

04.11.2008. Genel Bakış. PROTEĐNLERĐN TANIMLANMASI ve TAYĐN YÖNEMLERĐ. Protein moleküllerinin yapısı ve konformasyonu

04.11.2008. Genel Bakış. PROTEĐNLERĐN TANIMLANMASI ve TAYĐN YÖNEMLERĐ. Protein moleküllerinin yapısı ve konformasyonu Genel Bakış Proteinler, amino asitlerin belirli türde, belirli sayıda ve belirli diziliş sırasında karakteristik düz zincirde birbirlerine kovalent bağlanmasıyla oluşmuş polipeptitlerdir. PROTEĐNLERĐN

Detaylı

Temel Kimya Eğitim İçeriği

Temel Kimya Eğitim İçeriği Temel Kimya Eğitim İçeriği Konu Alanı KA 1 Malzeme Bilgisi KA 2 Kimyasal Karışımların Ayrılması KA 3 Kimyasal Yapıların Araştırılması ve Özellikleri KA 4 Fotomoketrik ve Kromatografik Analizler KA 5 Preparatif

Detaylı

Hücre Biyoloji Laboratuarı Güz dönemi Alıştırma Soruları (Dr.Selcen Çelik)

Hücre Biyoloji Laboratuarı Güz dönemi Alıştırma Soruları (Dr.Selcen Çelik) Hücre Biyoloji Laboratuarı 2014-2015 Güz dönemi Alıştırma Soruları (Dr.Selcen Çelik Konular: ph ve tamponlar, hücre kültür tekniği, mikrometrik ölçüm ph ve Tamponlar 1. ph sı 8.2 olan 500 ml. 20mM Tris/HCl

Detaylı

MIT Açık Ders Malzemeleri Fizikokimya II 2008 Bahar

MIT Açık Ders Malzemeleri Fizikokimya II 2008 Bahar MIT Açık Ders Malzemeleri http://ocw.mit.edu 5.62 Fizikokimya II 2008 Bahar Bu materyallerden alıntı yapmak veya Kullanım Şartları hakkında bilgi almak için http://ocw.mit.edu/terms ve http://tuba.acikders.org.tr

Detaylı

Atomların bir arada tutulmalarını sağlayan kuvvetlerdir Atomlar daha düşük enerjili duruma erişmek (daha kararlı olmak) için bir araya gelirler

Atomların bir arada tutulmalarını sağlayan kuvvetlerdir Atomlar daha düşük enerjili duruma erişmek (daha kararlı olmak) için bir araya gelirler Kimyasal Bağlar; Atomların bir arada tutulmalarını sağlayan kuvvetlerdir Atomlar daha düşük enerjili duruma erişmek (daha kararlı olmak) için bir araya gelirler İki ana gruba ayrılır Kuvvetli (birincil,

Detaylı

HÜCRE FİZYOLOJİSİ Hücrenin fiziksel yapısı. Hücre membranı proteinleri. Hücre membranı

HÜCRE FİZYOLOJİSİ Hücrenin fiziksel yapısı. Hücre membranı proteinleri. Hücre membranı Hücrenin fiziksel yapısı HÜCRE FİZYOLOJİSİ Hücreyi oluşturan yapılar Hücre membranı yapısı ve özellikleri Hücre içi ve dışı bileşenler Hücre membranından madde iletimi Vücut sıvılar Ozmoz-ozmmotik basınç

Detaylı

KARBON ve CANLILARDAKİ MOLEKÜL ÇEŞİTLİLİĞİ

KARBON ve CANLILARDAKİ MOLEKÜL ÇEŞİTLİLİĞİ KARBON ve CANLILARDAKİ MOLEKÜL ÇEŞİTLİLİĞİ Karbonun önemi Hücrenin % 70-95ʼ i sudan ibaret olup, geri kalan kısmın çoğu karbon içeren bileşiklerdir. Canlılığı oluşturan organik bileşiklerde karbon atomuna

Detaylı

Osmaniye Korkut Ata Üniversitesi, Biyoloji Bölümü Araştırma Laboratuarları ve Üniteleri

Osmaniye Korkut Ata Üniversitesi, Biyoloji Bölümü Araştırma Laboratuarları ve Üniteleri Osmaniye Korkut Ata Üniversitesi, Biyoloji Bölümü Araştırma Laboratuarları ve Üniteleri Biyoloji Bölümünde Merkezi Araştırma Laboratuarlarının Kurulumu Osmaniye Korkut Ata Üniversitesi, Biyoloji Bölümü

Detaylı

Spektroskopi ve Spektrofotometri. Yrd. Doç. Dr. Bekir Engin Eser Zirve University EBN Medical School Department of Biochemistry

Spektroskopi ve Spektrofotometri. Yrd. Doç. Dr. Bekir Engin Eser Zirve University EBN Medical School Department of Biochemistry Spektroskopi ve Spektrofotometri Yrd. Doç. Dr. Bekir Engin Eser Zirve University EBN Medical School Department of Biochemistry Spektroskopi Nedir? Maddeyle ışığın (elektromagneek radyasyon) etkileşimini

Detaylı

Soygazların bileşik oluşturamamasının sebebi bütün orbitallerinin dolu olmasındandır.

Soygazların bileşik oluşturamamasının sebebi bütün orbitallerinin dolu olmasındandır. KİMYASAL BAĞLAR Kimyasal bağ, moleküllerde atomları birarada tutan kuvvettir. Bir bağın oluşabilmesi için atomlar tek başına bulundukları zamankinden daha kararlı (az enerjiye sahip) olmalıdırlar. Genelleme

Detaylı

HYDROTERMAL YÖNTEMİYLE NİKEL FERRİT NANOPARTİKÜLLERİN SENTEZİ VE KARAKTERİZASYONU

HYDROTERMAL YÖNTEMİYLE NİKEL FERRİT NANOPARTİKÜLLERİN SENTEZİ VE KARAKTERİZASYONU ÖZET HYDROTERMAL YÖNTEMİYLE NİKEL FERRİT NANOPARTİKÜLLERİN SENTEZİ VE KARAKTERİZASYONU Zeynep KARCIOĞLU KARAKAŞ a,*, Recep BONCUKÇUOĞLU a, İbrahim H. KARAKAŞ b a Atatürk Üniversitesi, Mühendislik Fakültesi,

Detaylı

İÇİNDEKİLER 1: ADLİ KİMYA...

İÇİNDEKİLER 1: ADLİ KİMYA... İÇİNDEKİLER Bölüm 1: ADLİ KİMYA... 1 1.1. Adli Kimya Tanımı... 1 1.2. Adli Kimyanın Kapsamı... 2 1.3. Adli Düşünce Yapısı... 2 1.4. İş Tanımı... 3 1.5. Kişisel Özellikler... 3 1.6. Adli Kimyanın Tarihi...

Detaylı

RNA DNA. Nükleosit Baz + Şeker Riboz (RNA) Deoksiriboz (DNA) Ribonükleozitler : Adenozin, Pürinler: Pirimidinler: AveGdışında

RNA DNA. Nükleosit Baz + Şeker Riboz (RNA) Deoksiriboz (DNA) Ribonükleozitler : Adenozin, Pürinler: Pirimidinler: AveGdışında Bazlar : Nükleik Asitlerin karakteristik Özellikleri DNA RNA Yasin EREN Recep LiMAN Muhsin KONUK Nükleik Asitlerin Yapısı Pürinler: Pirimidinler: AveGdışında TU T,U ve Sdışında d bazı theobromin, kafein,

Detaylı

Ayrıştırma ve Saflaştırma

Ayrıştırma ve Saflaştırma Ayrıştırma ve Saflaştırma Ayrıştırma Saflaştırma nin Sınıflandırılması Yöntemin temeli boyut kütle ve yoğunluk kompleks durumu fiziksel durum (faz) değişimi kimyasal durum değişimi fazlar arasında dağılım

Detaylı

Mikotoksin nedir? En sık karşılaşılan mikotoksinler; Aspergillus Penicillium Fusarium Alternaria

Mikotoksin nedir? En sık karşılaşılan mikotoksinler; Aspergillus Penicillium Fusarium Alternaria Mikotoksin nedir? Aspergillus Penicillium Fusarium Alternaria belirli nem ve ısı koşullarında oluşturdukları fungal metabolitler En sık karşılaşılan mikotoksinler; o aflatoksinler, o okratoksin, o trikotesen,

Detaylı

İÇİNDEKİLER TEMEL KAVRAMLAR - 2. 1. Atomlar, Moleküller, İyonlar...36. 1.2. Atomlar...36. 1.2. Moleküller...37. 1.3. İyonlar...37

İÇİNDEKİLER TEMEL KAVRAMLAR - 2. 1. Atomlar, Moleküller, İyonlar...36. 1.2. Atomlar...36. 1.2. Moleküller...37. 1.3. İyonlar...37 vi TEMEL KAVRAMLAR - 2 1. Atomlar, Moleküller, İyonlar...36 1.2. Atomlar...36 1.2. Moleküller...37 1.3. İyonlar...37 2. Kimyasal Türlerin Adlandırılması...38 2.1. İyonların Adlandırılması...38 2.2. İyonik

Detaylı

BĐYOKĐMYA BĐYOKĐMYA NE ĐŞĐNĐZE YARAYACAK??? Biyokimya modern moleküler yaşam bilimlerinin en önemli disiplinidir. HĐBRĐT BĐR BĐLĐM DALI

BĐYOKĐMYA BĐYOKĐMYA NE ĐŞĐNĐZE YARAYACAK??? Biyokimya modern moleküler yaşam bilimlerinin en önemli disiplinidir. HĐBRĐT BĐR BĐLĐM DALI BĐYOKĐMYA BĐYOKĐMYA BĐYOLOJĐ HĐBRĐT BĐR BĐLĐM DALI KĐMYA YAŞAYAN ORGANĐZMALAR ATOM ve MOLEKÜLLER 1 YAŞAYAN ORGANĐZMALARDA ATOM ve MOLEKÜLLERĐ ĐNCELEYEN BĐLĐM DALI 2 BĐYOKĐMYA NE ĐŞĐNĐZE YARAYACAK??? 3

Detaylı

Yüzüncü Yıl Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Dergisi/ Journal of The Institute of Natural & Applied Sciences 17 (1):6-12, 2012

Yüzüncü Yıl Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Dergisi/ Journal of The Institute of Natural & Applied Sciences 17 (1):6-12, 2012 Yüzüncü Yıl Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Dergisi/ Journal of The Institute of Natural & Applied Sciences 17 (1):6-12, 2012 Araştırma Makalesi/Research Article BaCl 2 -Ba(H 2 PO 2 ) 2 -H 2 O Üçlü

Detaylı