MAKROMOLEKÜLLER. Proteinler Nükleik asitler Karbonhidratlar Lipitler
|
|
- Onur Bucak
- 6 yıl önce
- İzleme sayısı:
Transkript
1 MAKROMOLEKÜLLER Proteinler Nükleik asitler Karbonhidratlar Lipitler
2 PROTEİNLER Organizmada en yüksek oranda bulunan makromoleküller % 70 su % 15 protein % 15 diğer Total hücre ağırlığı Alman kimyacı MULDER, Berzelius Amino asitlerin lineer polimerleri, (n tane) 20 St AA Farklı Cins Sayı sıralanma PROTEİN
3 lineer polimerler:. H 2 N ( Amino asitler ) n COOH AA sayısı: n AA sekansı: 20 n Sınırsız sayıda farklı protein yapıları
4 H 2 N ( ) n COOH (lineer polimer) (polipeptid zincir) Her proteinin spesifik bir fonksiyonu vardır Biyolojik fonksiyonlar, 3 boyutlu yapıya bağlıdır 3 boyutlu yapı, lineer polimerlerin çok farklı şekillerde katlanması ve kıvrılmasıyla oluşur 1 dalton, 1 atomik kütle birimine denk gelmektedir.
5 Proteinlerin Biyolojik Fonksiyonu Yapısal proteinler: Genellikle fibriller yapıda olup organizmaya destek görevi yapmakta ve dayanıklılık sağlamaktadırlar. Ör: Kollajen (tendon and kıkırdak) keratin (saç ve tırnakta)
6 Enzimler: Bu proteinler substrat adı verilen ligandlarını bağlayarak kimyasal bir değişime uğratır. Cok çeşitlilik gösteren ve en fazla özelleşmis olan ve katalitik aktiviteye sahip olan protein moleküllerine denir. Biyokimyasal reaksiyonları katalizlerler 2000 kadardır.... az şeklinde adlandırılır
7 Düzenleyici proteinler: Ligandlarına bağlanmaları geri dönüşümlü olup,ligandın biyolojik etkinliğinin değişmesiyle sonuçlanırlar Hücresel ve fizyolojik aktivitenin düzenlenmesinden sorumludurlar Ör:Hormonlar (insülin eksikliği diabet) G-proteinler Hücre içi haberleşme
8 Transport proteinleri: Kendilerine özgü ligandı geri dönüşümlü olarak bağlayıp, canlı sistemin bir bölümünden diğer bölümüne taşırlar.plazmada ve membranlarda spesifik maddelerin veya iyonların taşıyıcısıdırlar Ör:Hb-O 2, miyoglobin-o 2 Lipoprotein-lipid, Transferrin-Fe Seruloplazmin-Cu, vb
9 Proteinlerin Biyolojik Fonksiyonu Kontraktil proteinler: Liganda bağlanmaları mekanik işin gerçekleşmesiyle sonuçlanır.kasılmayı ve hareketi sağlayan proteinler Ör:Miyozin - kalın filament Aktin - İnce filament
10 Proteinlerin Biyolojik Fonksiyonu Savunma proteinleri: Bu proteinler antijen adı verilen makromoleküler nitelikli ligand yapıyı geri dönüşümsüz bire etkileşim ile bağlayarak sabitleştiriler. Ör:İmmünoglobülinler: Patojenlere karşı organizmayı korurlar Fibrinojen: (Pıhtılaşma mekanizması)
11 Proteinlerin Yapısal Özellikleri
12
13
14 Amino Asitler -Proteinlerin temel yapıtaģıdır -Proteinlerin üç boyutlu yapısını belirler. -Ġstisnalar haricinde; tüm proteinler 20 farklı a.a. ten meydana gelir. -Proteinlerin içerisinde farklı sayıda ve dizide bulunan amino asitler farklı yapıda ve fonksiyonda binlerce çeģit protein oluģumuna neden olur.
15 Tarihçesi lk defa 1806 yılında Asparagus (kus konmaz) bitkisinden asparajin amino asidi keşfedilmiştir yılında glisin Glutamik Asit Treonin 1938 yılında (en son olarak)
16
17 1.Apolar ya da hidrofobik R-grupları içeren amino asitler: alanin, valin, lösin, izolösin, prolin, fenilalanin ve triptofan
18 Açık bir elektrik yükü taşımayan, ancak polar nitelikte R-grupları içeren amino asitler: hidroksil grubu içeren serin, treonin ve tirosin, sülfhidril grubu içeren sistein ve amit grubu içeren asparagin ve glutamin
19 R-grubu negatif elektrik yüklü (yani asidik) amino asitler: aspartik asit ya da glutamik asit
20 R-grubu pozitif elektrik yüklü (yani bazik gruplar) amino asitler: ikinci bir amino grubu taşıyan lisini, guanidyum grubu içeren arginini ya da zayıf bazik nitelikte imidazol grubunu içeren histidini kapsar.
21
22 Amino Asitler Asit ve Baz Gibi Davranabilir
23 Bir zwitteriyon, asit (proton verici) gibi
24 ya da baz (proton alıcı) gibi davranabilir:
25 Net yük:
26 Dipolar Amino asit (zwitteriyon) Asidik ortamda COO - H 3 N + C H R + H + COOH H 3 N + C H R dipolar iyon net yük: 0 diprotik iyon net yük: +1 Dipolar AA, asidik ortamda BAZ gibi davranır (proton alır: akseptör)
27 Dipolar Amino asit (zwitteriyon) Bazik ortamda COO - H 3 N + C H R dipolar iyon net yük: 0 + OH - COO - H 2 N C H R anyonik iyon net yük: -1 + H 2 O Dipolar AA, bazik ortamda ASİT gibi davranır (proton verir: donör)
28 } Hem asit hem baz gibi davranabilen bileģikler } Amfoterik Amfolit Amfoterik elektrolit Amfolit Zwitteriyon Dipolar AA } } Hem pozitif hem negatif yük taģıyan amino asitler Asit ortamda Bazik ortamda Protonlanmış Amfoterik amino asitler } BAZ ASĠT Dipolar AA Amfolit }Amfolit Diprotik asit (Hem amin hem karboksil grubu protonlu)
29 Diprotik Amino Asitlerin İyonizasyonu Diprotik/katyonik Dipolar/Zwitteriyon Anyonik Tamamen protonlu yarı yarıya protonlu Tamamen protonsuz Amin ve karboksil grubu protonlanmış diprotik AAler ortama 2 proton verirler
30 Diprotik Amino Asitlerin İyonizasyonu Ortam ph sına bağımlı k o n s a n t r a s y o n Zwitteriyon form (Dipolar iyon) Diprotik form Anyonik form
31 Amino Asitlerin İyonizasyonu Amino Asitler Zayıf poliprotik asitlerdir Her biri dissosiye olabilen protonlar içerir Protonların dissosiyasyon derecesi ortamın ph sına bağlıdır
32 Ġyonizasyonun ph ve pk ile ĠliĢkisi ph = -log[h + ] = log(1/[h + ]) Zayıf bir asit : HA H + + A - K = [H + ][A - ]/[HA] K: dissosiyasyon sabiti (Asitin iyonize olma eğilimi) pk = - logh pk: Ġyonizasyon için denge sabiti (Proton verme eğiliminin ölçüsü)
33 Ġyonizasyonun ph ve pk ile ĠliĢkis Zayıf bir asit : HA H + + A - pk = ph + log ([HA]/[A - ]) Asit % 50 iyonize olduğunda, [HA] = [A - ] pk = ph Bir asit grubunun pk sı: Protonlu ve protonsuz türlerin eģit konsantrasyonda olduğu ph değeri
34 K = [H + ][A - ]/[HA] pk = - logk ph = pk + log ([A - ] / [HA]) pk: pk: Asitin iyonize olma eğilimi Asitin iyonize olma eğilimi H: 10 kat arttığında H: 10 kat azaldığında pk - 1 pk + 1
35 Amino Asitlerin Titrasyon Eğrileri Titrasyon: Protonların dereceli olarak ortama ilave edilmesi veya ortamdan uzaklaģtırılması Eşdeğer gram asit = Eşdeğer gram baz
36 Amino Asitler, Karakteristik Titrasyon Eğrilerine Sahiptir!
37 Titrasyon Eğrileri, Amino Asitlerin Elektrik Yükünü Öngörür R grubu net bir elektrik yükü taşıyan AA lerde 3. bir pk değeri bulunur. Asidik R-grupları taşıyan AA ler için pk genellikle 4,0; bazik R-grupları taşıyan AA ler için pk degeri 6,0-12,0 arasında değişir.
38 ph değişiminin etkisi protein kimyası açısından çok önemlidir. ph daki küçük bir değişiklik bile molekülün yükünü değiştireceğinden, onun çevreyle etkileşimini, dolayısıyla davranışını da etkiler.
39 İzoelektrik noktada birçok proteinin çözünürlüğü en düşük değerdedir:net yükü sıfır olduğundan elektriksel etkileşimi ortadan kalkar.
40 Asidik gruplar baskınsa, pk düşük olur. Bazik gruplar baskınsa pk yüksek olur..
41 PROTEİNLERİN ÜÇ BOYUTLU YAPISI
42 Peptid Bağı OluĢumu R 1 Amino grup R 1 Peptid Bağı Karboksil grup R 2 R 2
43 PEPTĠT BAĞININ KARARLILIĞI VE OLUġUMU Peptit bağı iki amino asit arasından bir molekül su çıkışıyla olmaktadır. Ancak bu reaksiyon sulu ortamda termodinamik olarak elverişli değildir ( G=+10 kj/mol). Oda sıcaklığında kendiliğinden gerçekleşebilecek reaksiyon peptit bağının hidrolizidir.
44 Ancak hidroliz reaksiyonu da fizyolojik ph ve sıcaklıkta katalizlenmediği taktirde son derece yavaş gerçekleşir. Polinükleotitler gibi polipeptitler de METASTABĠLdirler. Hidroliz ancak ekstrem koşullarda veya katalizör varsa gerçekleşir.
45 Burada da görüldüğü gibi, mavi ile gösterilen peptit bağı zincir boyunca yer almakta!
46 a) O-C-N üzerindeki orbitalinin hareketliliği C-N bağının kısmi çift bağ karakterinden sorumludur. B) peptit bağındaki bağ uzunukları (nm) ve açıları
47 -C=O ve -N-H bağları hemen hemen paralel konumdadır ve C, O, N, ve H atomları genellikle eş düzlemlidir. Bu nedenle bu bağ, rezonans hibritleri nedeniyle çift bağ karakterindedir. Rezonans hibritleri
48 Protein iskeleti boyunca rotastonu sağlayan bağlar Alfa - Karbon Etrafında Rotasyon Peptid bağı düzlemi hareketsiz olmasına rağmen, - karbon etrafındaki rotasyon polipeptid zincirine esneklik kazandırır Amid düzlemi -karbon Amid düzlemi
49 Peptidlerin Sınıflandırılması AA sayısı Bağ sayısı Peptid dipeptid tripeptid tetrapeptid pentapeptid n n-1 polipeptid PEPTİDLER, peptid bağı sayısına göre değil, AA sayısına göre sınıflandırılırlar
50 Peptidlerin Sınıflandırılması OLĠGOPEPTĠD: Birkaç AA(AA sayısı 10) POLĠPEPTĠD:Birçok AA(AA sayısı 10-12) PROTEĠN: AA sayısı 40 (mol.ağ: ~5000) Proteinler bir ya da daha çok polipeptid zincirinden oluģabilirler
51 Protein Yapısının Birkaç Düzeyi Vardır Başlıca dört protein yapı düzeyi tanımlanmıştır.
52
53
54 Proteinler belli bir amino asit dizisine sahip polipeptitlerdir. Bu dizilime PRĠMER (BĠRĠNCĠL) YAPI denir.
55 İnsan ve balinanın miyoglobin moleküllerindeki amino asit dizilerinin karşılaştırılması
56 Bu örnekte verilen miyoglobin 153 amino asitten oluşur. Birkaç yüz hatta birkaç bin amino asit içeren proteinler de vardır. Bu iki miyoglobinin amino asit dizileri benzer olmakla beraber özdeş değildir.ortak amino asitler, her ikisinin de aynı biyokimyasal amaca hizmet etmeleri için yeterlidir. Bu yüzden ikisine de miyoglobin diyoruz.
57 Proteinlerin primer yapısı bir BİLGİ DİZİSİDİR! Bu bilgi, proteinin üç boyutlu yapısını, işlevini ve diğer moleküllerle etkileşimini de belirler.
58 Sekonder yapı
59
60 - sarmal -tabaka
61
62 Alfa sarmal Beta tabaka
63 Beta tabaka yapı
64
65 SEKONDER (İKİNCİL) YAPI Miyoglobinin üç boyutlu yapısına katlanmış biçimi. Zincirde yer yer sarmal katlanmalar gözleniyor. İşte bu tip kurallı katlanmalar SEKONDER YAPIYI oluşturur.
66
67 İyonik bağ, hidrojen bağ, hidrofobik bağ ve disülfit bağları
68 Sekonder yapısını kazanmış protein daha da kıvrılıp katlanırsa TERSĠYER (ÜÇÜNCÜL) YAPISINI kazanır.
69 Birden fazla polipeptit zincirinden oluşan proteinlerde daha da ileri bir yapısal oluşum vardır: KUATERNER (DÖRDÜNCÜL) YAPI
70
71 Proteinlerin Şekli Proteinler, eksen oranları(uzunluğun genişliğe oranı) na göre,2 grubu ayrılırlar: Globuler proteinler: Eksen oranı 10 ; genelde: 3-4 Fibröz Proteinler:Eksen oranı 10
72 Globüler proteinler: Sıkıca katlanmış helezon şeklinde polipeptid zincirlerden oluşur Örnek: Albumin, Miyoglobin (Proteinlerin büyük kısmı, bu gruptadır)
73 Fibröz Proteinler: Spiral veya heliks şeklinde kıvrılmış,(kovalent ve H bağlarıyla çapraz bağlanmış) zincirlerden oluşurlar Bitkilerde bulunmazlar. Örnek: Bağ dokusu proteinleri: Kollajen, Elastin, Keratin Miyozin: Kas proteini Fibrinojen:pıhtılaşma proteini
74 Kollajen:Birbirine sarılmış 3 polipeptid zinciri (üçlü heliks) nden oluşur Memelilerde total proteinin %30 unu teşkil eder Gly,Ala,Pro,Lys den zengindir B Proteolitik A enzimlere karşı dirençlidir C
75 Aktif protein örneğinde yapı-işlev ilişkileri Oksijen taşıyan ve depo görevi üstlenmiş proteinler: Hemoglobin ve miyoglobin
76 Oksijenin hücrelere verimli bir şekilde taşınması ve depolanmasını sağlayan 2 önemli sistem vardır. 1- Dolaşım sistemi 2- Oksijen taşıyıcı moleküller
77 Oksijenin suda az çözünmesi kasta miyoglobin, kanda hemoglobininin varlığı ile telafi edilmiştir. Hemoglobin 1lt kanın O 2 taşıma kapasitesini 5 ml den 250 ml O 2 ne çıkarmıştır.
78
79 -Hem -Hemin
80 Miyoglobin prostetik grubu hem olan bir kromoproteindir; başlıca kırmızı kaslarda özellikle kalp kasında yüksek konsantrasyonda bulunur 153 amino asitten oluşan bir polipeptit zinciri ve bir hem grubu içerir
81 Miyoglobin in moleküler yapısı X-ışınları kristalografisi yöntemi ile 1957 de J.C. Kendrew tarafından belirlenmiştir.
82 Molekülün prostetik grubu (Hem) non-polar amino asit rezidüleri ile çevrilidir. Non-polar rezidüler fizyolojik ortamda hem grubunun su ile etkileģmesini engellerler. Termodinamik olarak elveriģli bir durumdur( Polar yan zincirler dıģta, hidrofobik rezidüler ortada)
83 Miyoglobinin hem grubundaki Fe 2+, O 2 ile reversibl olarak bağlanabilir.
84 Hem düzleminde Fe2+ iyonun histidin grupları ve O2 ile etkileşimleri
85 Miyoglobin ve hemoglobinin O2 özellikleri bağlama Görünür ışık bölgesinde oksijen yüklü ve oksijenden yoksunhemoglobinin (oksi-ve deoksi hemoglobinin) soğurum spektrumları. Miyoglobin ve hemoglobinin soğurum spektrumları benzeşiktir.
86 The Bohr Effect
87 Atmosferik hava ve değişik vücut bölmelerindeki PO2 değerleri.
88 Hemoglobin yapısı Hemoglobin molekülü 4 hem ve 1 globin içerir.
89 Hemoglobindeki 4 hemin her biri bir protoporfirin III ve bir Fe2+ içerir.
90 Hemoglobinin protein komponenti olan globin, glisince fakir, bazik amino asitlerce zengin bir proteindir; tetrahedral şekilde düzenlenmiş 4 polipeptit zincirden yapılmıştır.
91 Çeşitli hemoglobin tiplerinde bulunabilen polipeptit zincirleri -zincir, -zincir, -zincir, -zincir olmak üzere dört tiptir. Fizyolojik hemoglobinler, erişkin bir şahsın kanındaki eritrositlerde bulunan HbA1, HbA2, HbF hemoglobinleridirler.
92 Akciğerlerde oksijenasyon olayı sonucunda hemoglobine bağlanan oksijen, diğer dokularda deoksijenasyon olayı sonucunda hemoglobinden ayrılır
93 Oksijenize hemoglobin (oksihemoglobin) parlak kırmızı, deoksijenize hemoglobin (deoksihemoglobin) koyu kırmızıdır. kanın oksijenlenmesinde bir azalma ve bunun sonucu olarak deoksijenize olmuş hemoglobinde artış, deri ve mukozalara karakteristik mavimtrak bir renk verir ki bu durum siyanoz olarak tanımlanır.
94 Deoksi Oksi (Gergin, bağ s.fazla) (Gevşek, bağ sayısı az) Oksihemoglobinde bir αβ zincir çifti, diğerine 15º yaklaşır.
95 Hemoglobinin oksijene affinitesi, oksijenin kısmi basıncına bağlıdır. po 2 değişimine karşı hemoglobinin oksijenle % satürasyonunu gösteren grafiklere hemoglobinin satürasyon eğrisi veya oksihemoglobinin dissosiasyon eğrisi denir
96 Hemoglobin, miyoglobine oranla Oksijen bağlamada gösterdiği çeşitli ayrıcalıklarla göze çarpar. Hemoglobinin O2 bağlama eğrisi sigmoit ya da S biçimlidir. Hemoglobinin O2 ile yari doyumu için gerekli PO2 (P50)=26 mmhg) Hemoglobinin O2`ye olan ilginliği ve buna bağımlı olarak O2 doyum eğrisinin dikliği H iyonların derişimine, CO2 yada 2,3 difosfogliserat (2,3 DPG) moleküllerinin hemoglobinle etkileşimine bağımlı olarak değişir.
97 The Bohr Effect
98
99 Miyoglonin ve hemoglobinin O2 ile etkileşimlerinde gösterdikleri farklı davranış Hill tarafından geliştirilen bazı denklemlerde matematiksel bir anlatım bulmuştur: Oksijenin miyoglobine bağlanması protein-ligand etkileşimlerine bir örnek oluşturur. MbO 2 Mb + O 2 Etkileşimin ayrışım denge dursayısı K d Mb O 2 MbO 2
100 Burada [MbO2], O2 yülü miyoglobin, [Mb] O2 den yoksun miyoglobin ve bağlanmamış O2 derişimlerini (litrede mol) anlatmaktadır. Miyoglobinin O2 ile doyum oranı (γ): MbO 2 MbO Mb 2
101 Eşitliklerin birleştirilmesi ile O 2 0 Kd 2 elde edilir. Derişim yerine sınırlı oksijen basıncı PO2 kullanıldığında eşitlik PO PO Hiperbolik eğri veren bu eşitlik, oksijen ayrışımında γ, PO2 ve P50 bağlantılarını tanımlar. 2 2 P 50
102 1 P n 2 n 50 PO n; ideal koşullarda etkileşime giren bağlanma bölgelerinin toplam sayısıdır. Eşitliğin iki yanının logaritması alındığında, log 1 nlog PO nlog 2 P 50
103
104
105
106 Protein saflaştırmada ve yapı tayininde kullanılan fiziksel yöntemler-i Proteinin içinde bulunduğu karışımdan ayrılarak saflaştırılması Molekül ağırlığı ve alt birim içeriğinin saptanması Polipeptid zincirlerindeki a.a. rezidülerinin sıralarının saptanması (kimyasal yöntem- Edman parçalama yöntemi) Molekülün 3 boyutlu yapısının belirlenmesi
107 Saflaştırma Yöntemleri Molekül büyüklüğüne dayalı yöntemler 1- Diyaliz, 2-Jel filtrasyonu kromatografisi
108 DİALİZ VE ULTRAFİLTRASYON Proteinleri daha küçük molekül ağırlığa sahip moleküllerden ayırmak için diyaliz yöntemi kullanılır. Bu yöntem yarıgeçirgen bir membran içerisine konan protein çözeltisi içerisinden küçük moleküllerin membranın ultramikroskopik porlarından suyla ve tamponla ortam suyuna geçirilmesi tekniğine göre çalışır. Glukoz ve NaCl gibi küçük moleküller membrandan geçerken büyük protein molekülleri diyaliz porlarından geçemediği için içerde kalır. ortam suyunun birkaç kez değiştirilmesi ile küçük moleküllerin protein çözeltisi içerisinden uzaklaştırılması mümkün hale gelmektedir.
109
110 Elektrik yüküne dayalı yöntemler İyon değişim kromatografisi Elektroforez
111 Çözünürlük farklarına dayalı İzoelektrik çökeltme yöntemler Nötr tuzlarla çözündürme ve çökeltme Çözgenin dielektrik sabitini değiştirerek çökeltme
112 Proteinlerin molekül ağırlığını tayin yöntemleri Gel filtrasyonu SDS-Jel Elektroforezi Sedimentasyon Analizi Tyndall Etkisinden hesaplama Ozmotik basınçtan hesaplama
PEPTİDLER ve PROTEİNLERİN ÖZELLİKLERİ
PEPTİDLER ve PROTEİNLERİN ÖZELLİKLERİ PEPTİDLER Lineer amino asit polimerleri Amino asitlerin -amino ve -karboksil gruplarının peptid bağları ile birbirlerine bağlanmasıyla oluşurlar Peptid Bağı O - C
DetaylıPROTEİNLERİN GENEL ÖZELLİKLERİ VE İŞLEVLERİ. Doç. Dr. Nurzen SEZGİN
PROTEİNLERİN GENEL ÖZELLİKLERİ VE İŞLEVLERİ Doç. Dr. Nurzen SEZGİN PROTEİNLER Organizmada en yüksek oranda bulunan makromoleküller % 70 su % 15 protein % 15 diğer Total hücre ağırlığı Amino asitlerin lineer
Detaylı2008-2009 Güz Yarı Dönemi
BİY315 AMİNO ASİTLER Yrd. Doç. Dr. Ebru SAATÇİ 2008-2009 Güz Yarı Dönemi Amino asitlerin yapısı Amino asit yapısındaki karbonlar iki sistemle tanımlanır: Numaralandırma ve sembol. α karbon atomu bir kiral
Detaylı8. Hafta Amino Asitler, Peptidler ve Proteinler: Prof. Dr. Şule PEKYARDIMCI PEPTİT BAĞI
8. Hafta Amino Asitler, Peptidler ve Proteinler: Prof. Dr. Şule PEKYARDIMCI PEPTİT BAĞI Bir amino asidin -amino grubu 2. bir amino asidin -karboksil grubuyla reaksiyona girince bir molekül su ayrılarak
DetaylıAminoasitler proteinleri oluşturan temel yapı taşlarıdır. Amino asitler, yapılarında hem amino grubu (-NH2) hem de karboksil grubu (-COOH) içeren
AMİNO ASİTLER Aminoasitler proteinleri oluşturan temel yapı taşlarıdır. Amino asitler, yapılarında hem amino grubu (-NH2) hem de karboksil grubu (-) içeren bileşiklerdir. Amino asitler, hem bir asidik
DetaylıAmino Asitler. Amino asitler, yapılarında hem amino grubu ( NH 2 ) hem de karboksil grubu ( COOH) içeren bileşiklerdir.
Amino Asitler Amino asitler, yapılarında hem amino grubu ( NH 2 ) hem de karboksil grubu ( COOH) içeren bileşiklerdir. 1 Fizyolojik ph da, amino asitlerin amino grubu proton taşır ve pozitif yüklüdür;
DetaylıGüz Yarı Dönemi
BİY315 PROTEİNLER Yrd. Doç. Dr. Ebru SAATÇİ 2008-2009 Güz Yarı Dönemi Pro ve Ökaryotlarda Translasyon Prokaryotlarda transkripsiyon ve translasyon ardışıktır: transkripsiyon bir yandan sürerken translasyon
DetaylıAmino Asitler, Peptitler, Proteinler. Dr. Fatih Büyükserin
Amino Asitler, Peptitler, Proteinler Dr. Fatih Büyükserin Amino Asitler, Peptitler, Proteinler Proteinler, tüm hücrelerde en çok bulunan biyolojik makromoleküllerdir. Tek bir hücrede bile binlerce farklı
DetaylıProteinlerin Primer & Sekonder Yapıları. Dr. Suat Erdoğan
Proteinlerin Primer & Sekonder Yapıları Dr. Suat Erdoğan Sunum planı Proteinlerin moleküler yapılarını hangi kimyasal güçler belirler? Proteinlerin moleküler yapıları Primer yapı Sekonder yapı α-heliks
Detaylıo Serin o Triyonin o Sistein o Metiyonin o Arjinin o Histidin
III.PROTEİNLER Karbon,hidrojen,oksijen ve azot elementlerinden oluşmuş organik bileşiklerdir.yapısında bazen sülfür,fosfor veya demir de bulunabilir. Proteinler canlılarda en fazla bulunan organik madde
DetaylıPROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI
PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI PROTEİNLERİN 3 BOYUTLU YAPISI 1-Primer Yapı (1 o ) 2-Sekonder Yapı (2 o ) -Alfa heliks -Beta kırmalı tabaka -Beta bendler (kıvrım, dirsek) -Tesadüfi
DetaylıCanlıların yapısına en fazla oranda katılan organik molekül çeşididir. Deri, saç, tırnak, boynuz gibi oluşumların temel maddesi proteinlerdir.
Canlıların yapısına en fazla oranda katılan organik molekül çeşididir. Deri, saç, tırnak, boynuz gibi oluşumların temel maddesi proteinlerdir. Proteinlerin yapısında; Karbon ( C ) Hidrojen ( H ) Oksijen
DetaylıAMİNO ASİTLER. COO - H 3 N + C a H R
AMİNO ASİTLER AMİNO ASİTLER H 3 N + C a H R a-amino Asit (AA) Yapılarında Amino (-NH 3 + ) grubu Karboksil (- ) grubu Yan zincir ( R ) taşıyan organik bileşiklerdir (a-amino karboksilik asitler) Kısa zincirli
DetaylıBiochemistry Chapter 4: Biomolecules. Hikmet Geçkil, Professor Department of Molecular Biology and Genetics Inonu University
Biochemistry Chapter 4: Biomolecules, Professor Department of Molecular Biology and Genetics Inonu University Biochemistry/Hikmet Geckil Chapter 4: Biomolecules 2 BİYOMOLEKÜLLER Bilim adamları hücreyi
Detaylı1. PROTEİNLERİN GENEL YAPI VE ÖZELLİKLERİ
1. PROTEİNLERİN GENEL YAPI VE ÖZELLİKLERİ Proteinler, amino asit monomerlerinden oluşmuş polimerlerdir ve bilinen en karmaşık yapılı moleküllerdendir. Birçok hücrede kuru ağırlığın %50'den fazlasını oluşturan
Detaylı% 50-55 C % 6-8 H %15-18 N
PROTEİNLER Prof. Dr. Muhsin KONUK % 50-55 C % 6-8 H %15-18 N PROTEİN % 20-23 O % 0-4 S veya P 1. Protoplazmanın n yapısal bileşenidirler. enidirler. 2. Enzim olarak görev g yaparlar. 3. Besin maddelerinde
DetaylıPROTEİNLERİN GÖREVLERİ
PROTEİNLER Organizmalarda ve dolayısıyla hücrelerde en bol bulunan organik maddeler proteinlerdir. Çok önemli bileşikler olmaları nedeniyle bunlara bu ad verilmiştir ( proteios : birinci) Yapı ve görevle
DetaylıPROTEĐNLERĐN FONKSĐYONEL YAPISI VE BĐYOFĐZĐKSEL ÖZELLĐKLERĐ
334 ĐÇĐDEKĐLER 1- Amino Asitlerin Genel Yapısı 2- Aminoasitlerin Fiziksel ve Kimyasal Özellikleri 3- Proteinlerin Yapısal Özellikleri 4- Proteinlerin Fiziksel ve Kimyasal Özellikleri 5- Proteinlerin Fonksiyonları
DetaylıPROTEİNLERİN SAFLAŞTIRILMASI
PROTEİNLERİN SAFLAŞTIRILMASI Bir hücre ve dokudan istenilen bir proteinin saf halde izole edilmesi oldukça güç bir olaydır. Bu proteinin konsantrasyonu düşük ise binlerce farklı protein arasından ayırmak
DetaylıAMİNO ASİTLER. Yrd. Doç. Dr. Osman İBİŞ
AMİNO ASİTLER Yrd. Doç. Dr. Osman İBİŞ Proteinler, tüm hücrelerde ve hücrelerin tüm bölümlerinde en çok bulunan biyolojik makromoleküllerdir ve canlının kuru ağırlığının % 50 veya daha fazlasını kapsarlar.
DetaylıBİYOLOJİK MOLEKÜLLERDEKİ
BİYOLOJİK MOLEKÜLLERDEKİ KİMYASALBAĞLAR BAĞLAR KİMYASAL VE HÜCRESEL REAKSİYONLAR Yrd. Doç.Dr. Funda BULMUŞ Atomun Yapısı Maddenin en küçük yapı taşı olan atom elektron, proton ve nötrondan oluşmuştur.
DetaylıProteinlerin Tersiyer & Kuaterner Yapıları. Dr. Suat Erdoğan
Proteinlerin Tersiyer & Kuaterner Yapıları Dr. Suat Erdoğan Sunum planı Proteinlerin Tersiyer (üçüncül) ve Kuaterner (dördüncül) yapıları Globüler ve fibröz proteinler Denatürasyon Proteinlerin biyolojik
DetaylıPeptitler Proteinler
Proteinler Proteinlerin Yapısal özellikleri (bağları) Proteinlerin yapısal konformasyonu Proteinlerin yapılarına göre sınıflandırılmaları Genel özellikleri Peptid ve Proteinler Peptitler, amino asitlerin
DetaylıAmino asitlerin sınıflandırılması
Amino asitlerin sınıflandırılması Biyolojik açıdan önemli olan amino asitler farklı R grupları taşımaktadır. R grupları kimyasal olarak çok değişken olduğu ve bu değişkenliğin fonksiyonel gruplar ile arttığı
DetaylıHer madde atomlardan oluşur
2 Yaşamın kimyası Figure 2.1 Helyum Atomu Çekirdek Her madde atomlardan oluşur 2.1 Atom yapısı - madde özelliği Elektron göz ardı edilebilir kütle; eksi yük Çekirdek: Protonlar kütlesi var; artı yük Nötronlar
DetaylıYard.Doç.Dr. Gülay Büyükköroğlu
Yard.Doç.Dr. Gülay Büyükköroğlu Proteinler tüm hücrelerde ve hücrelerinde tüm bölümlerinde en çok bulunan biyolojik makro moleküllerdir Proteinler tek bir hücrede bile binlerce farklı çeşitte ve büyüklüğü
DetaylıAminoasitler ve proteinler. Assist. Prof.Dr. Sema CAMCI ÇETİN
Aminoasitler ve proteinler Assist. Prof.Dr. Sema CAMCI ÇETİN Giriş Proteinlerin temel yapı taşları: aminoasitler Bütün canlılardaki proteinler 20 standart amnoasitten yapılmışlardır. Protein nasıl yapılır?
DetaylıAtomlar ve Moleküller
Atomlar ve Moleküller Madde, uzayda yer işgal eden ve kütlesi olan herşeydir. Element, kimyasal tepkimelerle başka bileşiklere parçalanamayan maddedir. -Doğada 92 tane element bulunmaktadır. Bileşik, belli
DetaylıKloroform, eter ve benzen gibi organik çözücülerde çözünen bunun yanı sıra suda çözünmeyen veya çok az çözünen organik molekül grubudur.
Kloroform, eter ve benzen gibi organik çözücülerde çözünen bunun yanı sıra suda çözünmeyen veya çok az çözünen organik molekül grubudur. Yağların suda çözünmemesi canlılığın devamı içi önemlidir. Çünkü
DetaylıPROTEİNLER. -Proteinlerin Yapısında Bulunan Elementler. -Aminoasitler. --Kimyasal Yapılarına Göre Amino Asitlerin Sınıflandırılması
PROTEİNLER -Proteinlerin Yapısında Bulunan Elementler -Aminoasitler --Kimyasal Yapılarına Göre Amino Asitlerin Sınıflandırılması - Esansiyel olan veya olmayan amino asitler -Proteinlerin Kimyasal Özellikleri
DetaylıBİYOKİMYAYA GİRİŞ: ATOM, MOLEKÜL, ORGANİK BİLEŞİKLER
BİYOKİMYAYA GİRİŞ: ATOM, MOLEKÜL, ORGANİK BİLEŞİKLER Biyokimyanın tanımı yaşamın temel kimyası ile ilgilenen bilim dalı (Bios, Yunancada yaşam demektir.) canlı sistemin yapısını ve fonksiyonlarını kimyasal
DetaylıPROTEĠNLERĠN YAPISAL ORGANĠZASYONU. Birincil yapı Ġkincil yapı Üçüncül yapı Dördüncül yapı (oligomerik proteinler için)
PROTEĠNLERĠN YAPISAL ORGANĠZASYONU Birincil yapı Ġkincil yapı Üçüncül yapı Dördüncül yapı (oligomerik proteinler için) HER AġAMA BELLĠ KURALLAR ÇERÇEVESĠNDE MEYDANA GELĠR. Proteinler belli bir amino asit
DetaylıIII-Hayatın Oluşturan Kimyasal Birimler
III-Hayatın Oluşturan Kimyasal Birimler MBG 111 BİYOLOJİ I 3.1.Karbon:Biyolojik Moleküllerin İskeleti *Karbon bütün biyolojik moleküllerin omurgasıdır, çünkü dört kovalent bağ yapabilir ve uzun zincirler
DetaylıYrd.Doç.Dr. Yosun MATER
* Yrd.Doç.Dr.Yosun MATER *DNA, RNA ve Protein Moleküllerinin Yapısı ve Evrimi *Burada Moleküler Biyoloji nin temelini oluşturan DNA-RNA, amino asitler ve proteinler gibi moleküllerin yapılarını hatırlayacağız.
Detaylı5.111 Ders Özeti #21 21.1
5.111 Ders Özeti #21 21.1 AsitBaz Dengesi Bölüm 10 Okunsun Konular: Asit ve Bazların Sınıflandırılması, Suyun Öziyonlaşması, ph Fonksiyonları, Asit ve Baz Kuvvetleri, Zayıf Asit İçeren Dengeler. Asit ve
DetaylıHISTOLOJIDE BOYAMA YÖNTEMLERI. Dr. Yasemin Sezgin. yasemin sezgin
HISTOLOJIDE BOYAMA YÖNTEMLERI Dr. Yasemin Sezgin yasemin sezgin HÜRESEL BOYAMANIN TEMEL PRENSİPLERİ Hem fiziksel hem kimyasal faktörler hücresel boyamayı etkilemektedir BOYAMA MEKANIZMASı Temelde boyanın
DetaylıCANLILARDA TAMPONLAMA
CANLILARDA TAMPONLAMA ph= -log [H + ] / Sorensen, H potansiyeli örnekler Hücreler ve organizmalar özgül ve sabit bir sitozol ve hücre dışı sıvı ph sını korurlar Böylece biyomoleküllerin en uygun iyonik
DetaylıProteinler. Fonksiyonlarına göre proteinler. Fonksiyonlarına göre proteinler
Proteinler Canlılarda miktar olarak en çok bulunan biyomoleküllerdir. Amino asit birimlerinden oluşurlar Yapısal ve işlevsel olabilirler Genlerle aktarılan kalıtsal bilginin ortaya çıktığı moleküllerdir.
DetaylıSuda çözündüğünde hidrojen iyonu verebilen maddeler asit, hidroksil iyonu verebilenler baz olarak tanımlanmıştır.
7. ASİTLER VE BAZLAR Arrhenius AsitBaz Tanımı (1884) (Svante Arrhenius) Suda çözündüğünde hidrojen iyonu verebilen maddeler asit, hidroksil iyonu verebilenler baz olarak tanımlanmıştır. HCl H + + Cl NaOH
DetaylıAMİNO ASİTLER. Amino asitlerin Genel Yapısı
Alanin AMİNO ASİTLER Prof Dr M KONUK, Dr R Liman Arjinin Amino Asitler Proteinlerin temel yapıtaşıdır İstisnalar l haricinde; tüm proteinler 20 farklı a.a. ten meydana gelir. Proteinlerin içerisinde farklı
DetaylıAMİNO ASİTLER. Yard.Doç. Dr. Melike BARAN EKİNCİ MAKÜ Gıda Kimyası Ders Notları
AMİNO ASİTLER Yard.Doç. Dr. Melike BARAN EKİNCİ MAKÜ Gıda Kimyası Ders Notları Proteinler Yunanca da birinci sırada anlamına gelen proteois kelimesinden türemiştir. Proteinler canlı bir hücrenin kuru ağırlık
DetaylıKİMYA-IV. Yrd. Doç. Dr. Yakup Güneş
KİMYA-IV Yrd. Doç. Dr. Yakup Güneş Organik Kimyaya Giriş Kimyasal bileşikler, eski zamanlarda, elde edildikleri kaynaklara bağlı olarak Anorganik ve Organik olmak üzere, iki sınıf altında toplanmışlardır.
DetaylıSU VE HÜCRE İLİŞKİSİ
SU VE HÜCRE İLİŞKİSİ Oluşturacağı her 1 g organik madde için bitkinin 500 g kadar suyu kökleriyle alması ve tepe (uç) noktasına kadar taşıyarak atmosfere aktarması gerekir. Normal su düzeyinde hayvan hücrelerinin
DetaylıAMİNO ASİTLER, PEPTİTLER VE PROTEİNLER II: Peptitler ve Proteinler
AMİNO ASİTLER, PEPTİTLER VE PROTEİNLER II: Peptitler ve Proteinler 1 Peptitler amino asitlerden oluşmuş zincirlerdir. İki amino asit molekülü bir amit bağı ile kovalent olarak birbirine bağlandıklarında
DetaylıTüm yaşayan organizmalar suya ihtiyaç duyarlar Çoğu hücre suyla çevrilidir ve hücrelerin yaklaşık %70 95 kadarı sudan oluşur. Yerküre içerdiği su ile
Su Kimyası Tüm yaşayan organizmalar suya ihtiyaç duyarlar Çoğu hücre suyla çevrilidir ve hücrelerin yaklaşık %70 95 kadarı sudan oluşur. Yerküre içerdiği su ile canlılık için gerekli ortamı sunar. Canlıların
DetaylıProtein, karbonhidrat ve lipidler
3 Protein, karbonhidrat ve lipidler 3 Protein, karbonhidrat ve yağlar 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? 3.2 Proteinlerin kimyasal yapısı ve görevleri nelerdir? 3.3 Karbonhidratların kimyasal yapısı
Detaylı1. Öğretmen Kılavuzu. 2. Öğrenci Kılavuzu
1. Öğretmen Kılavuzu a. Konu b. Kullanıcı Kitlesi c. Deney Süresi d. Materyaller e. Güvenlik f. Genel Bilgi g. Deney Öncesi Hazırlık h. Ön Bilgi i. Deneyin Yapılışı (Prosedür) j. Deney Sonuçları k. Öğrenci
Detaylıayxmaz/biyoloji Adı: 1.Aşağıda verilen atomların bağ yapma sayılarını (H) ekleyerek gösterin. C N O H
Adı: 1.Aşağıda verilen atomların bağ yapma sayılarını (H) ekleyerek gösterin. C N O H 2.Radyoaktif izotoplar biyologları için önemlidir? Aşağıda radyoakif maddelerin kullanıldığı alanlar sıralanmıştır.bunlarla
DetaylıKAS DOKUSU. Prof.Dr. Ümit TÜRKOĞLU
KAS DOKUSU Prof.Dr. Ümit TÜRKOĞLU 1 Kas dokusu, kimyasal enerjiyi mekanik enerjiye dönüştürerek hareketi sağlayan bir dokudur. Toplam vücut ağırlığının Yenidoğanda % 25 Genç erişkin dönemde % 40 ve yaşlılık
DetaylıHÜCRE MEMBRANINDAN MADDELERİN TAŞINMASI. Dr. Vedat Evren
HÜCRE MEMBRANINDAN MADDELERİN TAŞINMASI Dr. Vedat Evren Vücuttaki Sıvı Kompartmanları Vücut sıvıları değişik kompartmanlarda dağılmış Vücuttaki Sıvı Kompartmanları Bu kompartmanlarda iyonlar ve diğer çözünmüş
DetaylıMembran Organizasyonu
Membran Organizasyonu Yrd. Doç. Dr. Aslı AYKAÇ Tıp Fakültesi Biyofizik AD Biyolojik Zarlar plazma zarları mitokondri, kloroplast, lizozom gibi organelleri sitoplazmadan ayıran hücre içi zarlar mitokondri
DetaylıPROTEİN. Mısırdan. İzolasyon Kiti. Öğretmen Kılavuzu. Öğrenci Kılavuzu
Mısırdan PROTEİN İzolasyon Kiti Öğretmen Kılavuzu a. Konu b. Kullanıcı Kitlesi c. Deney Süresi d. Materyaller e. Güvenlik f. Genel Bilgi g. Deney Öncesi Hazırlık h. Ön Bilgi i. Deneyin Yapılışı j. Deney
DetaylıTRANSLASYON ve PROTEİNLER
TRANSLASYON ve PROTEİNLER Prof. Dr. Sacide PEHLİVAN 13 Aralık 2016 mrna daki baz sırasının kullanılarak amino asitlerin doğru sıra ile proteini oluşturmasını kapsayan olayların tümüne Translasyon veya
DetaylıGenel Kimya 101-Lab (4.Hafta) Asit Baz Teorisi Suyun İyonlaşması ve ph Asit Baz İndikatörleri Asit Baz Titrasyonu Deneysel Kısım
Genel Kimya 101-Lab (4.Hafta) Asit Baz Teorisi Suyun İyonlaşması ve ph Asit Baz İndikatörleri Asit Baz Titrasyonu Deneysel Kısım Asit Baz Teorisi Arrhenius Teorisi: Sulu çözeltlerine OH - iyonu bırakan
DetaylıBİY 315 BİYOKİMYA GİRİŞ. Yrd. Doç. Dr. Ebru SAATÇİ Güz Yarı Dönemi
BİY 315 BİYOKİMYA GİRİŞ Yrd. Doç. Dr. Ebru SAATÇİ 2008-2009 Güz Yarı Dönemi 1 Anlatım Planı 1. Makromoleküller ve Su 2. Amino asitler ve Peptidler 3. Proteinler 4. Enzimler 5. Karbohidratlar 6. Nükleik
Detaylı5.111 Ders Özeti #22 22.1. (suda) + OH. (suda)
5.111 Ders Özeti #22 22.1 Asit/Baz Dengeleri Devamı (Bölümler 10 ve 11) Konular: Zayıf baz içeren dengeler, tuz çözeltilerinin ph sı ve tamponlar Çarşamba nın ders notlarından 2. Suda Baz NH 3 H 2 OH Bazın
DetaylıHÜCRE ZARINDA TAŞINIM
HÜCRE ZARINDA TAŞINIM Yrd. Doç. Dr. Aslı AYKAÇ YDÜ TIP FAKÜLTESİ BİYOFİZİK AD Küçük moleküllerin zardan geçişi Lipid çift tabaka Polar moleküller için geçirgen olmayan bir bariyerdir Hücre içindeki suda
DetaylıÇÖZELTILERDE DENGE. Asitler ve Bazlar
ÇÖZELTILERDE DENGE Asitler ve Bazlar Zayıf Asit ve Bazlar Değişik asitler için verilen ph değerlerinin farklılık gösterdiğini görürüz. Bir önceki konuda ph değerinin [H₃O + ] ile ilgili olduğunu gördük.
Detaylı1.1. Amino asitlerin yapıları 1.2. Amino asitlerin yazılmaları 1.3. Amino asitlerin streokimyası Asimetrik
AMİNO ASİTLER 1.1. Amino asitlerin yapıları 1.2. Amino asitlerin yazılmaları 1.3. Amino asitlerin streokimyası 1.3.1. Asimetrik karbon atomu ve optik özelliği 1.3.2. Spesifik çevirme derecesi (spesifik
DetaylıAmino Asitler. ) hem de karboksil grubu ( COOH) içeren bileşiklerdir. Amino asitler, yapılarında hem amino grubu ( NH 2. Prof. Dr.
Amino Asitler Amino asitler, yapılarında hem amino grubu ( NH 2 ) hem de karboksil grubu ( COOH) içeren bileşiklerdir. Prof. Dr. Fidancı 1 Fizyolojik ph da, amino asitlerin amino grubu proton taşır ve
DetaylıBİYOTEKNOLOJİDE KULLANILAN YÖNTEMLER. Araş. Gör. Dr. Öğünç MERAL
BİYOTEKNOLOJİDE KULLANILAN YÖNTEMLER Araş. Gör. Dr. Öğünç MERAL Kromatografi, katı veya sıvı bir durağan fazın yüzeyine veya içine uygulanmış bir karışımdaki moleküllerin, sıvı veya gaz halindeki bir hareketli
DetaylıHücrelerde gerçekleşen yapım, yıkım ve dönüşüm olaylarının bütününe metabolizma denir.
METABOLİZMA ve ENZİMLER METABOLİZMA Hücrelerde gerçekleşen yapım, yıkım ve dönüşüm olaylarının bütününe metabolizma denir. A. ÖZÜMLEME (ANABOLİZMA) Metabolizmanın yapım reaksiyonlarıdır. Bu tür olaylara
DetaylıGenetik Bilgi: DNA Yapısı, Fonksiyonu ve Replikasyonu. Dr. Mahmut Çerkez Ergören
Genetik Bilgi: DNA Yapısı, Fonksiyonu ve Replikasyonu Dr. Mahmut Çerkez Ergören Genetik materyal; Kendini çoğaltır. Bilgi depolar. Bilgiyi ifade eder. Mutasyonla varyasyonlara izin verir. Genetik Tarihçe
DetaylıCANLILARIN YAPISINDA BULUNAN TEMEL BİLEŞENLER
CANLILARIN YAPISINDA BULUNAN TEMEL BİLEŞENLER Canlıların yapısında bulunan moleküller yapısına göre 2 ye ayrılır: I. İnorganik Bileşikler: Bir canlı vücudunda sentezlenemeyen, dışardan hazır olarak aldığı
DetaylıTİTRASYON. 01/titrasyon.html
7. HAFTA Titrasyon TİTRASYON Derişi i bilinen bir çözelti ASİT-BAZ) ile tepkimeye giren derişi i bilinmeyen çözeltinin ASİT-BAZ) iktarı ı ve konsantrasyonunun belirlenmesidir. Bir titrasyonda türlerden
DetaylıHÜCRE FİZYOLOJİSİ Hücrenin fiziksel yapısı. Hücre membranı proteinleri. Hücre membranı
Hücrenin fiziksel yapısı HÜCRE FİZYOLOJİSİ Hücreyi oluşturan yapılar Hücre membranı yapısı ve özellikleri Hücre içi ve dışı bileşenler Hücre membranından madde iletimi Vücut sıvılar Ozmoz-ozmmotik basınç
Detaylı5.111 Ders Özeti #23 23.1
5.111 Ders Özeti #23 23.1 Asit/Baz Dengeleri (Devam) Konu: Titrasyon Cuma günü ders notlarından Asidik tampon etkisi: Zayıf asit, HA, protonlarını ortamdaki kuvvetli bazın OH iyonlarına aktarır. Zayıf
DetaylıCANLILARIN KİMYASAL İÇERİĞİ
CANLILARIN KİMYASAL İÇERİĞİ Prof. Dr. Bektaş TEPE Canlıların Savunma Amaçlı Kimyasal Üretimi 2 Bu ünite ile; Canlılık öğretisinde kullanılan kimyasal kavramlar Hiyerarşi düzeyi Hiyerarşiden sorumlu atom
DetaylıSıvılardan ekstraksiyon:
Sıvılardan ekstraksiyon: Sıvı haldeki bir karışımdan bir maddenin, bu maddenin içinde bulunduğu çözücü ile karışmayan ve bu maddeyi çözen bir başka çözücü ile çalkalanarak ilgili maddenin ikinci çözücüye
DetaylıDENEY 8 POLİPROTİK ASİTLER: ph TİTRASYON EĞRİLERİ KULLANILARAK pka DEĞERLERİNİN BELİRLENMESİ
DENEY 8 POLİPROTİK ASİTLER: ph TİTRASYON EĞRİLERİ KULLANILARAK pka DEĞERLERİNİN BELİRLENMESİ 8.1. AMAÇ Bir asidin titrasyonunu yapmak. Poliprotik bir asidin gücünü belirlemek. Bir asidin pka değerlerini
DetaylıKARBON ve CANLILARDAKİ MOLEKÜL ÇEŞİTLİLİĞİ
KARBON ve CANLILARDAKİ MOLEKÜL ÇEŞİTLİLİĞİ Karbonun önemi Hücrenin % 70-95ʼ i sudan ibaret olup, geri kalan kısmın çoğu karbon içeren bileşiklerdir. Canlılığı oluşturan organik bileşiklerde karbon atomuna
DetaylıElementlerin büyük bir kısmı tabiatta saf hâlde bulunmaz. Çoğunlukla başka elementlerle bileşikler oluşturmuş şekilde bulunurlar.
Elementlerin büyük bir kısmı tabiatta saf hâlde bulunmaz. Çoğunlukla başka elementlerle bileşikler oluşturmuş şekilde bulunurlar. Elementlerin bileşik oluşturma istekleri onların kararlı yapıya ulaşma
DetaylıTAMPONLAR-pH ve pk HESAPLAMALARI
Genel tanımlamalar TAMPONLAR-pH ve pk HESAPLAMALARI YRD. DOÇ.DR SEDAT MOTOR Tamponlarla ilgili açıklamalara geçmeden önce asit, baz, ph ve pk kavramlarını hatırlayalım. Suda çözündügü zaman (H + ) iyonu
DetaylıFiziksel özellikleri her yerde aynı olan (homojen) karışımlara çözelti denir. Bir çözeltiyi oluşturan her bir maddeye çözeltinin bileşenleri denir.
GENEL KİMYA 1 LABORATUARI ÇALIŞMA NOTLARI DENEY: 8 ÇÖZELTİLER Dr. Bahadır KESKİN, 2011 @ YTÜ Fiziksel özellikleri her yerde aynı olan (homojen) karışımlara çözelti denir. Bir çözeltiyi oluşturan her bir
DetaylıLİZOZOMLAR Doç. Dr. Mehmet Güven
LİZOZOMLAR Doç.. Dr. Mehmet GüvenG Lizozomlar tek bir membran ile çevrili evrili veziküler yapılı organellerdir. Lizozomlar eritrosit dışıd ışındaki tüm t m hayvan hücrelerinde h bulunur. Ortalama olarak
DetaylıBiyokimya. Biyokimyanın tanımı ve önemi Organizmanın elementer yapısı Canlılık Su Kovalent olmayan bağlar (intermoleküler etkileşimler)
Biyokimya Biyokimyanın tanımı ve önemi Organizmanın elementer yapısı Canlılık Su Kovalent olmayan bağlar (intermoleküler etkileşimler) Bölüm 1: Biyokimya ve önemi: 1. Biyokimya tanımı, önemi ve boyutsal
DetaylıSU ve ÇEVRENİN CANLILAR İÇİN UYGUNLUĞU
SU ve ÇEVRENİN CANLILAR İÇİN UYGUNLUĞU Suyun polaritesinin etkileri Su molekülünün polar olması hidrojen bağlarının oluşmasına neden olur. 2 Su molekülü Oldukça basit yapılıdır. Tekli bağla bağlı olup
DetaylıENDÜSTRIDE VE CANLILARDA ENERJI. Canlılarda Enerji
ENDÜSTRIDE VE CANLILARDA ENERJI Canlılarda Enerji Besinlerin Enerjiye Dönüşümü İnsanların gün boyunca hareketlerinin devamını, hastalanınca iyileşmelerini, fizyolojik ve psikolojik tepkilerinin devamlılığını
Detaylı2. Histon olmayan kromozomal proteinler
12. Hafta: Nükleik Asitler: Nükleik asitlerin yapısal üniteleri, nükleozitler, nükleotidler, inorganik fosfat, nükleotidlerin fonksiyonları, nükleik asitler, polinükleotidler, DNA nın primer ve sekonder
DetaylıPROTEİNLER Proteinler tüm hayati olayların gerçek temeli olarak çok büyük fizyolojik öneme sahip olan gıda maddeleri bileşenlerinin bir grubudur.
PROTEİNLER Proteinler tüm hayati olayların gerçek temeli olarak çok büyük fizyolojik öneme sahip olan gıda maddeleri bileşenlerinin bir grubudur. Proteinler karbonhidrat ve yağlardan farklı olarak karbon,
Detaylıİnorganik Kimya Atomun Yapısı ve Kimyasal Bağlanma
İnorganik Kimya Atomun Yapısı ve Kimyasal Bağlanma Prof. Dr. Arif ALTINTAŞ Atom nedir? Atomlar tüm maddeler için yapıyı oluşturan çok küçük partiküllerdir. Atom; bir elementin kimyasal özelliklerini gösteren
DetaylıGENEL ÖZELLİKLERİ: Tüm canlılarda sudan sonra en fazla bulunan moleküllerdir. Canlının kuru ağırlığının %50 si proteindir. Oldukça büyük ve kompleks
PROTEİNLER GENEL ÖZELLİKLERİ: Tüm canlılarda sudan sonra en fazla bulunan moleküllerdir. Canlının kuru ağırlığının %50 si proteindir. Oldukça büyük ve kompleks maddelerdir. Hücrede ribozom organelinde
DetaylıÇÖZELTİLERİN KOLİGATİF ÖZELLİKLERİ
ÇÖZELTİLERİN KOLİGATİF ÖZELLİKLERİ Çözeltilerin sadece derişimine bağlı olarak değişen özelliklerine koligatif özellikler denir. Buhar basıncı düşmesi, Kaynama noktası yükselmesi, Donma noktası azalması
DetaylıGENEL KİMYA. 4. Konu: Kimyasal türler, Kimyasal türler arasındaki etkileşimler, Kimyasal Bağlar
GENEL KİMYA 4. Konu: Kimyasal türler, Kimyasal türler arasındaki etkileşimler, Kimyasal Bağlar Kimyasal Türler Doğada bulunan bütün maddeler tanecikli yapıdadır. Maddenin özelliğini gösteren küçük yapı
DetaylıHÜCRENİN KİMYASAL YAPISI PROF. DR. SERKAN YILMAZ
HÜCRENİN KİMYASAL YAPISI PROF. DR. SERKAN YILMAZ Hücrenin Kimyasal Komponentleri Çeşitli hücre ve dokuların kimyasal yapıları morfolojilerine ve görevlerine göre değişiklikler gösterir. İlk biyokimyasal
DetaylıÖLÇME, DEĞERLENDİRME VE SINAV HİZMETLERİ GENEL MÜDÜRLÜĞÜ
AY EKİM 06-07 EĞİTİM - ÖĞRETİM YILI. SINIF VE MEZUN GRUP KİMYA HAFTA DERS SAATİ. Kimya nedir?. Kimya ne işe yarar?. Kimyanın sembolik dili Element-sembol Bileşik-formül. Güvenliğimiz ve Kimya KONU ADI
Detaylı5.111 Ders Özeti #12. Konular: I. Oktet kuralından sapmalar
5.111 Ders Özeti #12 Bugün için okuma: Bölüm 2.9 (3. Baskıda 2.10), Bölüm 2.10 (3. Baskıda 2.11), Bölüm 2.11 (3. Baskıda 2.12), Bölüm 2.3 (3. Baskıda 2.1), Bölüm 2.12 (3. Baskıda 2.13). Ders #13 için okuma:
DetaylıGIDA BİYOTEKNOLOJİSİ UYGULAMA DERSİ NO:5 Enzim Analizleri
1. Enzimler GIDA BİYOTEKNOLOJİSİ UYGULAMA DERSİ NO:5 Enzim Analizleri Enzimler, hücreler ve organizmalardaki reaksiyonları katalizleyen ve kontrol eden protein yapısındaki bileşiklerdir. Reaksiyon hızını
DetaylıCANLI SİSTEMLERİN TEMEL YAPISI
DERS NOTLARI I) Madde Yapısı I.I) Atom Yapısı: CANLI SİSTEMLERİN TEMEL YAPISI Atom Bohr tarafından önerilen modele göre, negatif elektrik yüklü elektronlar- pozitif yüklü protonların ve bunların yanısıra
DetaylıSerbest radikallerin etkileri ve oluşum mekanizmaları
Serbest radikallerin etkileri ve oluşum mekanizmaları Serbest radikallerin yapısında, çoğunlukla oksijen yer almaktadır. (reaktif oksijen türleri=ros) ROS oksijen içeren, küçük ve oldukça reaktif moleküllerdir.
DetaylıTIBBİ BİYOLOJİ YAĞLARIN VE PROTEİNLERİN OKSİDASYONU
TIBBİ BİYOLOJİ YAĞLARIN VE PROTEİNLERİN OKSİDASYONU Yağların Oksidasyonu Besinlerle alınan yağlar ince bağırsakta safra asidi tuzları ile önce emülsiyonlaşarak küçük damlacıklar haline getirilir. Sonra
DetaylıAmino asitler. Amino asitler, yapılarında hem amino grubu ( NH 2. ) hem de karboksil grubu ( COOH) içeren bileşiklerdir.
Amino asitler Amino asitler, yapılarında hem amino grubu ( NH 2 ) hem de karboksil grubu ( COOH) içeren bileşiklerdir. Doğada 300 kadar farklı amino asit bulunmaktadır. Amino asitlerin standart amino asitler
Detaylı6.4. Çözünürlük üzerine kompleks oluşumunun etkisi ------------ 6.5. Çözünürlük üzerine hidrolizin etkisi ---------------------------- 6.6.
iii İÇİNDEKİLER 1. GİRİŞ ------------------------------------------------------------------- 2. TANIMLAR ------------------------------------------------------------ 2.1. Atom-gram -------------------------------------------------------
Detaylı7. PROKARYOTLARDA GEN İFADESİNİN DÜZENLENMESİ
7. PROKARYOTLARDA GEN İFADESİNİN DÜZENLENMESİ Başlıklar 1. Prokaryotlar gen ifadesini çevre koşullarına göre düzenler 2. E. Coli de laktoz metabolizması 3. Lac operonu negatif kontrol 4. CAP pozitif kontrol
DetaylıGENEL KİMYA. 4. Konu: Kimyasal türler, Kimyasal türler arasındaki etkileşimler, Kimyasal Bağlar
GENEL KİMYA 4. Konu: Kimyasal türler, Kimyasal türler arasındaki etkileşimler, Kimyasal Bağlar Kimyasal Türler Doğada bulunan bütün maddeler tanecikli yapıdadır. Maddenin özelliğini gösteren küçük yapı
DetaylıÇÖZÜNÜRLÜK DENGESİ (Kçç)
ÇÖZÜNÜRLÜK DENGESİ (Kçç) ÇÖZELTİLERDE ÇÖZÜNME VE ÇÖKELME OLAYLARI Çözeltiler doymuşluklarına göre üçe ayrılırlar: 1- Doymamış çözeltiler: Belirli bir sıcaklıkta ve basınçta çözebileceğinden daha az miktarda
DetaylıNötronlar kinetik enerjilerine göre aşağıdaki gibi sınıflandırılırlar
Nötronlar kinetik enerjilerine göre aşağıdaki gibi sınıflandırılırlar Termal nötronlar (0.025 ev) Orta enerjili nötronlar (0.5-10 kev) Hızlı nötronlar (10 kev-10 MeV) Çok hızlı nötronlar (10 MeV in üzerinde)
Detaylı10. Sınıf Kimya Konuları KİMYANIN TEMEL KANUNLARI VE TEPKİME TÜRLERİ Kimyanın Temel Kanunları Kütlenin korunumu, sabit oranlar ve katlı oranlar
10. Sınıf Kimya Konuları KİMYANIN TEMEL KANUNLARI VE TEPKİME TÜRLERİ Kimyanın Temel Kanunları Kütlenin korunumu, sabit oranlar ve katlı oranlar kanunları Demir (II) sülfür bileşiğinin elde edilmesi Kimyasal
DetaylıKanın fonksiyonel olarak üstlendiği görevler
EGZERSİZ VE KAN Kanın fonksiyonel olarak üstlendiği görevler Akciğerden dokulara O2 taşınımı, Dokudan akciğere CO2 taşınımı, Sindirim organlarından hücrelere besin maddeleri taşınımı, Hücreden atık maddelerin
Detaylıhesaplama (Ders #16 dan devam) II. İstemli değişim ve serbest enerji III. Entropi IV. Oluşum serbest enerjisi
5.111 Ders Özeti #17 Bugün için okuma: Bölüm 7.1 İstemli değişme, Bölümler 7.2 ve 7.8 -Entropi, Bölümler 7.12, 7.13, ve 7.15 Serbest Enerji. Ders #18 için okuma: Bölüm 7.16 Biyolojik Sistemlerde Serbest-Enerji
Detaylı