Amino asitler. Amino asitler, yapılarında hem amino grubu ( NH 2. ) hem de karboksil grubu ( COOH) içeren bileşiklerdir.

Transkript

1 Amino asitler Amino asitler, yapılarında hem amino grubu ( NH 2 ) hem de karboksil grubu ( COOH) içeren bileşiklerdir.

2 Doğada 300 kadar farklı amino asit bulunmaktadır. Amino asitlerin standart amino asitler diye bilinen 20 tanesi, DNA tarafından kodlanan ve proteinleri oluşturan birimlerdir. Bir standart amino asit polipeptit zinciri yapısına girdikten sonra bir modifikasyona uğrarsa Nonstandart amino asitler diye bilinen bazı amino asitler oluşabilir.

3 Standart Aminoasitler Alanin Arginin Aspartat Asparagin Sistein Glutamat Glutamin Glisin Histidin İzolösin Lösin Lizin Metionin Fenil alanin Tirozin Prolin Serin Treonin Triptofan Valin

4 Amino asitlerin zincir yapılarına göre sınıflandırılması I- Alifatik aminoasitler II- Aromatik aminoasitler

5 Ek grup taşımayan Alifatik amino asitler amino asitler amino asitler a-bir amino ve bir karboksil içeren b-iki amino ve bir karboksil içeren c-bir amino ve iki karboksil içeren amino asitler

6 Ek grup taşıyan alifatik aminoasitler a- Oksi grubu b- Kükürt grubu c- Guanido grubu

7 Aromatik ve heterosiklik aminoasitler a- Benzen halkalı b- İmidazol halkalı c- İndol halkalı d- Pirol halkalı

8 Nonpolar (hidrofobik) amino asitler NÖTRAL STANDART AMİNOASİTLER ASİDİK Polar (hidrofilik ) amino asitler BAZİK NÖTRAL

9 Asidik (iyonik) Bazik (iyonik) Nötral (noniyonik Fonksiyonel Rgrup Karboksil COOH Amin, - NH 2 Imidazol, guanido Amid, CONH 2 Hidroksil Polar Amino asit Polar Aspartik asit glutamik asit Polar Lizin Histidin Arginin Polar Asparagin Glutamin Serin,Treonin Sistein Tirozin

10 Non-polar, hidrofobik aa Bu amino asitlerin R grupları fizyolojik ph da iyonlaşmaz. Proton alışverişi yapmaz, hidrojen ve iyonik bağların yapısında yer almaz.sadece Van der Walls etkileşiminde bulunurlar. Proteinlerin iç kısmında yerleşip hidrofobik etkileşimle üç boyutlu yapılarının kazandırılmasını sağlayan amino asitlerdir.

11 Doğrudan proteinlerin yapısına Tiroksin ve triiodotirozin β-alanin DOPA GABA Ornitin ve sitrulin Fosfoserin, Fosfotirozin Taurin girmeyen aa

12 4-metil lizin, 3-metil histidin Kreatin Karnitin

13 β-alanin γ-aminobutirik asit (GABA) Taurin β-aminoizobutirik asit

14 Amino asitlerin genel özellikleri Aminoasitler L-formundadır COO - H 3 N + -C-H R

15 Amino asitler suda kolay çözünür Erime noktaları yüksektir. Alkolde çözünmezler. Triptofan, lösin tatsız,glisin tatlı, arginin acı Glutamik asitin sodyum tuzu et suyu tadı

16 Glisin hariç diğer tüm amino asit ler optikçe aktiftir. Amino asitlerin ultraviyole ışığı absorblaması Yarı esansiyel amino asitler : Histidin ve Arginin Esansiyel amino asitler: Fenil alanin, Triptofan,Izolösin, Lösin Valin, Treonin, Metionin, Lizin Amino asitlerin tamponlama özellikleri

17 İyonize olabilen R gruplu amino asitlerin oldukça kompleks titrasyon eğrileri vardır. 3 pka değeri bulunur. Karboksil grubuna ait pka 1 Amino grubuna ait pka 2 R grubuna ait pka 3 Asidik polar aa: pi= PKa 3 +pka 1 /2 Bazik polar aa: pi= pka 3 +pka 2 /2

18 En güçlü tamponlama Fizyolojik ph da en güçlü tampon : Histidin Çünü sadece histidinin R grubu (pka=6.0) nötral ph a yakındır. Diğer amino asitler ph 7.0 yakınlarındaki pka değerine sahip iyonize olabilen yan zincir içermediklerinden birer fizyolojik tampon değildir.

19 Amino asitler özgün renk reaksiyonları verir Amino asitlerin amino grubu 1 floro 2-4 dinitrobenzen ve ninhidrin Millon reaksiyon Ksantoprotein Sakaguchi

20 Nitroprussid Ehrlich Pauly Amino asitlerin karboksilik asit grupları alkol ile ester, aminler ile amid bileşiklerini oluşturur.

21 Amino asitlerin karboksil grubundan karbondioksit çıkmasıyla biyojen aminler oluşur. Amino asitlerin karboksil grubundan karbondioksit çıkmasıyla biyojen aminler oluşur.

22 PEPTİT BAĞI Bir amino asitin amino grubu ile diğer bir amino asitin karboksil grupları arasından bir mol su çıkışı ile PEPTİT bağı oluşur

23 Dipeptit Karnozin,anserin Tripeptit Glutatyon Oligopeptit : 3-10 aa, Vazopressin, oksitosin Polipeptit: aa (insulin, glukagon) Protein : 100 den fazla aa

24 Karnozin, Anserin (metil karnozin), Aspartam (Nutrasweet), Glutatyon (GSH; GSSG), Tirotropin salıverici faktör, Metiyonin enkefalin, Lösin enkefalin, Dinorfinler Oksitosin ve vazopressin Kallidin, Gramicidin S,

25 PROTEİNLERİN BİRİNCİL YAPISI AMİNO TERMİNAL Birincil yapının bağları PEPTİT BAĞLARIDIR KARBOKSİ TERMİNAL

26 Peptid bağı düzlemseldir Rezonans melez özelliği Kısmi çift bağ karekteri taşır Trans pozisyondadır

27 Peptit bağının özellikleri Oldukça stabildir. X ışını difraksiyon yöntemi ile incelenir. Amfoterik ve polar Yüksüzdür

28

29 İkincil yapıda proteinlerin kararlı yapısı kazanılır 2 temel yapı bulunur: 1- Alfa-sarmal 2-Beta konformasyonlar Paralel Anti-paralel Beta-dönüş

30 Alfa- sarmal yapılı proteinlere örnekler Hemoglobin Miyoglobin Keratin Miyozin

31 Süpersarmal=süperheliks Bazı proteinlerde iki veya daha fazla alfasarmallar birbirleri etrafında ikinci bir kıvrılma göstererek proteinlere dayanıklılık kazandıran stabil bir yapı oluştururlar.

32 Üçüncül yapı Protein ;üç boyutlu ve biyolojik aktivite kazanır X-ışını kristallografi ve Nüklear magnetik rezonans ile incelenir.

33 Üçüncül yapının stabilizasyonu Hidrojen bağları Hidrofobik bağlar İyonik bağlar

34 Dördüncül yapı Tersiyer yapısını tamamlamış alt ünitelerin bir araya gelmesi ile oluşur. Dimerik, trimerik veya multimerik En küçük ünite monomer

35 Bazı Hücreler proteinlerin katlanmalarını kolaylaştırıcı proteinler içerir Cis-trans prolil izomeraz Protein disülfit izomeraz Şaperon proteinler

36 Denatürasyon Bir proteinin primer yapısı etkilenmeden polipeptit zincirinin doğal şeklini gelişi güzel değiştirmesidir.

37 Denatüre edici faktörler UV Kuvvetli asit ve bazlar Metal iyonları Üre (8M), guanidinhcl(6m)çözeltileri Dondurup, çözdürmek Aşırı ısı

38 Kaynatma/Isı Organik eritici ve deterjanlar İndirgeyici ajanlar Üre Kuvvetli asit/bazlar Tuz konsantrasyonu Ağır metal iyonları Merkaptoetanol Mekanik stres H ve hidrofobik bağlar Hidrofobik etkileşimler Disülfit bağları indirgenir H ve hidrofobik bağlar Bazı H, tuz köprüleri Zıt yüklü gruplar arasındaki etkileşimi zayıflatır Çökelek/presipitat oluşur Tuz köprülerini bozar Sülfidril gruplarına bağlanır İnce denge güçlerini bozar

39 Denatürasyon sonucu A-Proteinin biyolojik aktivitesi azalır veya kaybolur B-Yeni gruplar ortaya çıkar C-Daha şiddetli renk reaksiyonları verirler D-Polarize ışığı sola çevirmede artış gözlenir E-Çözünürlükleri azalır F-Proteolitik enzimlerden daha kolay etkilenir

40 Primer yapıyı belirlemede kullanılan yöntemler Aminoasid hidrolizi ( 24 saat 110C de 6N HCL) İyon değiştirici kromatografi N-terminal aminoasid kalıntısı tayini: Sanger (2,4dinitrofluorobenzen) ve Dansil Klorür Edman tepkimesi ; Fenilizotiosiyanat

41 PROTEİNLERİN SINIFLANDIRILMASI Basit proteinler Bileşik proteinler Globuler Albumin Globulin Glutenin Prolamin Protamin Histon Fibröz Kollajen Fibrin Elastin Keratin Lipoprotein Glikoprotein Metaloprotein Fosfoprotein Nükleoprotein

42 KOLLAJEN Mezankimal kaynaklı olup vücutta en fazla bulunan (%30) polipeptit yapılı bağ dokusu, kemik ve kıkırdağın en önemli proteinidir. Suda çözünmez,sindirim enzimlerinden etkilenmez, ısıtılınca jelatine dönüşür.

43 Yapısında en fazla bulunan amino asit GLİSİN olup bunu, prolin ve hidroksi prolin, alanin ve hidroksi lizin izler. Sistin, sistein ve triptofan hiç bulunmaz. Her 3 pozisyonda bir glisin bulunur. Üçlü sarmal yapısındadır.

44 ELASTİN Büyük kan damarları ve elastik ligaman Glisin, alanin, valin ve prolin zengin Hidroksi prolin az içerir Özel aminoasitler içerir; Desmozin, izodesmozin, lizinil nörlösin

45 KERATİN Tırnak,saç,deri, yün,boynuz,gaga, ipek fibroini balık ve sürüngenlerin pullarının proteinidir. Genelikle α-sarmal yapısındadır. Suda çözünmez Yanma sırasında özel koku Proteazlara dirençli