Protein, karbonhidrat ve lipidler

Transkript

1 3 Protein, karbonhidrat ve lipidler

2 3 Protein, karbonhidrat ve yağlar 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? 3.2 Proteinlerin kimyasal yapısı ve görevleri nelerdir? 3.3 Karbonhidratların kimyasal yapısı ve görevleri nelerdir? 3.4 Lipidlerin kimyasal yapısı ve görevleri nelerdir?

3 3 Protein, karbonhidrat ve lipidler Örümcek ağı ipliği proteinden oluşur. Farklı tip ipek/ağ proteinleri farklı özellik ve görevlere sahiptir. Açılış sorusu: Örümcek ağı protein yapısının bilinmesi pratiğe uygulanabilir mi?

4 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? Canlıları oluşturan moleküller: Proteinler Karbonhidratlar Lipidler Nükleik asitler Çoğunluğu monomer denilen küçük moleküllerin birleşimiyle oluşan polimerlerdir.

5 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? Proteinler: 20 amino asitin kombinasyonlarıdır. Karbonhidratlar: şeker monomerleri (monosakkaritler) polisakkaritleri oluşturmak üzere birleşir. Nükleik asitler: 4 çeşit nükleotit monomeri. Lipidler: lipid monomerlerinin bir arada durmasını kovalent olmayan bağlar sağlar.

6 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? Makromoleküller: moleküler ağırlığı >1,000 olan polimerler. Makromolekülün görevi fonksiyonel gruplarının belirli kimyasal özellikte ve sürekli aynı davranışı sergileyen atom grupları özelliğine bağlıdır. Tek bir makromolekül birden fazla farklı fonksiyonel gruba sahip olabilir.

7 Figure 3.1 Canlı sistemler için önemli olan bazı fonksiyonel gruplar Fonksiyonel grup Bileşik sınıfları ve bir örnek Özellikler Polar. Suyla hidrojen bağları yapar: Molekülün çözünmesini sağlar. Hidroksil Etanol C=O grubu çok reaktiftir. Molekül yapımında ve enerji açığa çıkaran tepkimelerde önemlidir Aldehit Asetaldehit C=O grubu karbonhidratlar ve enerji tepkimelerinde önemlidir Asetone

8 Figure 3.1 Canlı sistemler için önemli olan bazı fonksiyonel gruplar Fonksiyonel grup Bileşik sınıfları ve bir örnek Özellikler Karboksilik asitler Asitik. Canlı dokularda COOO- ve H+ ya iyonize olur. Bazıları enerji açığa çıkaran tepkimelerde önemlidir Karboksil Asetik asit Aminler Bazik. NH3+ oluşturmak için canlı dokularda H+ alır. Amino Metilamin

9 Figure 3.1 Canlı sistemler için önemli olan bazı fonksiyonel gruplar Fonksiyonel grup Bileşik sınıfları ve bir örnek Özellikler Organik fosfatlar Asitik. Başka bir fosfatla bağ halindeyken bu bağın kırılması çok fazla enerji açığa çıkarır. Fosfat Tiyol -SH grupları H vererek tepkimeye girer ve disülfit köprüsü oluşturur. Bu protein yapısını sabitler Sülfadril Merkaptoetanol

10 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? İzomerler: aynı kimyasal formüle sahip fakat atomları farklı şekilde konumlanmış moleküller. Yapısal izomerler sis-trans izomerleri Optik izomerler

11 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? Yapısal izomerler: Atomlarının bağlantıları açısından fark gösterirler. Bütan İzobütan

12 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? sis-trans izomerleri: bir çift bağ etrafındaki farklı yönelmeler. sis-bütan trans-bütan

13 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? Optik izomerler: bir karbon atomuna 4 farklı atom veya grup bağlanmasıyla oluşur (asimetrik karbon). Optik izomerlerin biriyle etkileşime giren bazı biyokimyasal moleküller diğer izomerle etkileşemez.

14 Figure 3.2 İzomerler Molekül El Ayna görüntüsü Ayna görüntüsü

15 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? Biyokimyasal bütünlük: Dört çeşit makromolekül tüm canlı organizmalarda aynı oranlarda bulunur ve benzer görevleri vardır. Organizmalar ihtiyaçları olan makromolekülleri diğer organizmaları yiyerek veya kendileri sentezleyerek edinirler.

16 Figure 3.3 Canlı dokularda bulunan makromoleküller Makromoleküller Proteinler (polipeptitler) Su Nükleik asitler Karbonhidratlar (polysakkaritler) İyonlar ve küçük moleküller Lipidler

17 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? Makromoleküllerin görevleri, onların 3 boyutlu şekilleri, monomerlerin dizilimi ve kimyasal yapılarıyla doğrudan ilişkilidir.

18 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? Polimerler yoğunlaşma tepkimeleri ile oluşurlar. Monomerler kovalent bağlarla bağlanır, bu sebeple enerji gerekir. Bir su molekülü açığa çıkar. Bu sebeple bu tepkimelere dehidrasyon tepkimeleri de denir.

19 3.1 Hangi moleküller canlılara özgüdür? Hidroliz tepkimeleri ile polimerler monomerlerine ayrılır (hidro=su, liz=parçalanma). Hidroliz enerji açığa çıkarır.

20 Figure 3.4 Polimerlerin yoğunlaşma ve hidrolizi Yoğunlaşma Hidroliz

21 3.2 Proteinler Proteinlerin çok çeşitli görevleri vardır. Sadece enerji depolama ve bilgi depolama işleri proteinler tarafından gerçekleştirilmez.

22 Table 3.1 Proteinler ve görevleri Kategori Enzimler Yapısal proteinler Savunma proteinleri Sinyal proteinleri Reseptör proteinler Zar içi taşıyıcı proteinler Depo proteinleri Taşıyıcı proteinler Gen düzenleyici proteinler Görev Kimyasal tepkimeleri katalizlerler (hızlandırırlar) Fiziksel kararlılık ve hareket sağlar Kendinden olmayan maddeleri tespit eder ve cevap verir (ör: antikorlar) Fizyolojik süreçleri kontrol eder (ör: hormonlar) Kimyasal sinyalleri alır ve cevap verirler Maddelerin hücre zarından geçişlerini düzenlerler Amino asitleri daha sonra kullanım için depolar Maddelere bağlanır ve organizma içinde taşırlar Bir genin ifade hızını belirlerler

23 3.2 Proteinler Proteinler 20 farklı amino asitin polimerleridir. Polipeptit dizisi: dallanma yapmayan, tek bir zincirden oluşan amino asit dizisi. Proteinler bir ya da daha fazla polipeptit zincirinden oluşur. İçerdikleri amino asit dizilişine göre değişen 3 boyutlu şekillere katlanırlar.

24 3.2 Proteinler Amino asitler karboksil ve amino grupları içerirler hem asit hem de baz olarak görev yapabilirler. α karbon IN-TEXT art, p. 5 Amino grubu Karboksil grubu Yan zincir

25 3.2 Proteinler α karbon atomu asimetriktir. Amino asitler 2 izomer şeklinde bulunur: D-amino asitler (dextro, sağ) L-amino asitler (levo, sol) canlılarda bu form bulunur

26 3.2 Proteinler Yan zincirler yani R-gruplar da fonksiyonel gruplara sahiptir. Amino asitler yan zincirlerine göre gruplanabilir.

27 3.2 Proteinler 20 amino asit Elektriksel yük taşıyan hidrofilik yan zincirli amino asitler Arjinin Histidin Lizin Aspartik asit Glutamik asit Bu hidrofilik amino asitler karşı yükteki iyonları çekerler.

28 Table 3.2 (Part 2) 20 amino asit Polar fakat yüksüz yan zincirli amino asitler (hidrofilik) Serin Treonin Asparajin Glutamin Tirozin Özel durumlar Sistein Glisin Prolin Non Polar hidrofobik yan zincirli amino asitler Alanin İzolösin Lösin Metiyonin Fenilalanin Triptofan Valin

29 3.2 Proteinler Polar fakat yüksüz yan zincirli amino asitler (hidrofilik) Serin Treonin Asparajin Glutamin Tirozin Polar fakat yüksüz yan zincirlere sahip hidrofilik amino asitler hidrojen bağ yaparlar.

30 3.2 Proteinler Non Polar hidrofobik yan zincirli amino asitler Alanin İzolösin Lösin Metiyonin Fenilalanin Triptofan Valin Hidrofobik amino asitler

31 Table amino asit Özel durumlar Sistein Glisin Prolin

32 3.2 Proteinler Sisteinin SH grubu diğer bir sistein ile bağ kurarak disülfid köprüleri oluşturur ( S S ). Bu bağlar proteinlerin 3 boyutlu şekilleri oluşurken çok önemlidir

33 Figure 3.5 Disülfid köprü

34 3.2 Proteinler Glisin çok küçüktür ve proteinlerin iç kısımlarında bulunan dar köşelere kolaylıkla sığar. Prolin yan zinciri α-karbon etrafında dönmesini ve hidrojen bağ yapmasını zorlaştıran bir halka oluşturur. Genellikle bir proteinin kıvrıldığı veya döndüğü yerlerde bulunur.

35 3.2 Proteinler Amino asitler yoğunlaşma tepkimeleri ile birbirleriyle peptit bağı yaparlar.

36 Figure 3.6 Peptit bağ oluşumu Amino grubu Karboksil grubu Peptit bağı N ucu C ucu N ucu C ucu

37 3.2 Proteinler Bir polipeptit zinciri bir cümle gibidir: Baştaki büyük harf ilk amino asitin amino grubudur N ucu. Nokta ise son amino asitin karboksil grubudur C ucu.

38 3.2 Proteinler Bir proteinin birincil yapısı amino asit dizisidir. Bu dizi ikincil ve üçüncül yapıları belirler proteinin nasıl katlandığı. 20 tane amino asit kullanılarak yapılabilecek protein sayısı çok fazladır!

39 Figure 3.7 Protein yapısının 4 seviyesi (Part 1) Birincil yapı Amino asit monomerleri Peptit bağ

40 3.2 Proteinler İkincil yapı: α sarmal sağ el dönüşlü bir burgu. Bir amino asitin N H grubu ile diğer amino asitin C=O grubu arasındaki hidrojen bağlardan kaynaklanır. β katlamalı yaprak 2 ya da daha fazla polipeptit zinciri hizalanır ve aralarında hidrojen bağlar kurulur.

41 Figure 3.7 Protein yapısının 4 seviyesi İkincil yapı α sarmal β katlamalı yaprak Hidrojen bağ Hidrojen bağ

42 Figure 3.8 Sağ ve sol el dönüşlü sarmallar

43 3.2 Proteinler Üçüncül yapı: Kıvrılma ve katlanmalar belirli bir üç boyutlu yapıya sahip bir makromolekülü oluşturur. Dış yüzeyler başka moleküllerle etkileşebilecek fonksiyonel grupları barındırır.

44 Figure 3.7 Protein yapısının 4 seviyesi Üçüncül yapı β katlamalı yaprak Hidrojen bağ α sarmal Disülfit bağ

45 3.2 Proteinler Üçüncül yapı R-gruplarının etkileşimleriyle ortaya çıkar: Disulfit köprüler Hidrojen bağlar Hidrofobik yan zincirlerin biraraya gelmesi İyonik bağlar

46 3.2 Proteinler İyonik etkileşimler artı ve eksi yüklü amino asitler arasında tuz köprüleri yapar.

47 Figure 3.9 Lizozim enziminin farklı modellerde gösterilişi Çoğu protein için tam üçüncül yapıları ortaya çıkarılmıştır

48 3.2 Proteinler Eğer bir protein ısıtılırsa ikincil ve üçüncül yapılar bozulur: buna proteinin denatüre olması denir. Soğutulduğu zaman normal üçüncül yapıya geri döner. Bu durum protein şekliyle ilgili bilginin birincil yapıda olduğunu kanıtlar.

49 Figure 3.10 Birincil yapı üçüncül yapıyı belirler HİPOTEZ: Hücre içeriğini taklit eden kontrollü koşullarda, denatüre olmuş bir protein kendi üç boyutlu yapısına yeniden katlanabilir. YÖNTEM: Bir proteini kimyasal olarak denatüre edin. Sadece birincil yapı olan polipeptit zincir kalsın. İşlem tamamlanınca kimyasalları ortamdan çekin. α sarmal β katlamalı yaprak Disülfit köprü grubu Denatüre olmuş protein

50 Figure 3.10 Birincil yapı üçüncül yapıyı belirler Sonuçlar: yapıyı bozan kimyasallar uzaklaştırıldığında 3 boyutlu yapı yeniden oluştu ve protein tekrar işlevseldi. YARGI: Normal hücresel koşullarda bir proteinin birincil yapısı, 3 boyutlu işlevsel yapıya nasıl katlanacağının bilgisini taşır.

51 3.2 Proteinler Dördüncül yapı: ayrı zincirlerden oluşan alt ünitelerin arasında oluşan hidrofobik çekim, van der Waals çekimi, iyonik bağ veya hidrojen bağ ile meydana gelir. Her alt ünitenin kendine özgü üçüncül yapısı vardır.

52 Figure 3.7 Protein yapısının 4 seviyesi Dördüncül yapı 1. alt ünite 2. alt ünite 3. alt ünite 4. alt ünite

53 Figure 3.11 Dördüncül yapı

54 3.2 Proteinler Proteinler belirli moleküllere kovalent olmayan bağlarla bağlanırlar. Özgünlüğü belirleyen faktörler: Şekil Proteinin 3-D yapısı ile diğer molekül arasında şekil olarak bir uyum olmalıdır. Kimya Yüzeydeki R grupları diğer moleküllerle iyonik, hidrofobik veya hidrojen bağ yaparlar.

55 Figure 3.12 Proteinler ve diğer moleküller arasındaki kovalent olmayan etkileşimler

56 3.2 Proteinler İkincil ve üçüncül yapıları etkileyen koşullar: Yüksek sıcaklık ph değişimleri Yüksek konsantrasyonda polar moleküller Nonpolar maddeler

57 3.2 Proteinler Protein şeklini değiştiren etmenler: Başka moleküllerle etkileşim Ör: Bir enzimin şekli, tepkiyen maddelerle temas ettiğinde değişir. Kovalent bağlarda değişim bir amino asite bir kimyasal grup eklenmesi.

58 Figure 3.13 Protein Structure Can Change Serbest molekül Bağlanmış molekül Değişmemiş amino asit Değişmiş amino asit

59 3.3 Karbonhidratlar Karbonhidratların genel formülü C m H 2n O n. Görevleri: Depolanmış enerji kaynağı Depolanmış enerjinin taşınması için kullanılır Pek çok diğer molekül için karbon iskelet

60 3.3 Karbonhidratlar Monosakkaritler: basit şekerler. Disakkaritler: kovalent bağ ile bağlı iki basit şeker. Oligosakkaritler: 3-20 monosakkarit. Polisakkarit: yüz veya binlerce monosakkarit ör: e.g. nişasta, glikojen, selüloz.

61 3.3 Karbonhidratlar Tüm hücreler enerji kaynağı olarak glukoz (monosakkarit) kullanır. Düz zincir veya halka yapıda bulunur. Halka formu daha yaygın görülür çünkü daha kararlıdır. Halka formu α- veya β-glukoz olarak bulunur ve bunlar birbirlerine dönüşebilir.

62 Figure 3.15 Glukozun bir formundan diğerine geçiş Aldehit grubu Hidroksil grubu α yerleşim β yerleşim Düz zincir formu Ara form α-d-glukoz β-d-glukoz

63 3.3 Karbonhidratlar Monosakkaritler farklı sayıda karbon atomu içerirler: Heksozlar: altı karbon yapısal izomerlerdir. Pentozlar: beş karbon.

64 Figure 3.16 Monosakkaritler basit şekerlerdir Üç karbonlu şeker Beş karbonlu şekerler (pentozlar) Gliseraldehit Altı karbonlu şekerler (heksozlar) Riboz Deoksiriboz Mannoz Galaktoz Fruktoz

65 3.3 Karbonhidratlar Monosakakritler yoğunlaşma tepkimeleri ile biraraya gelerek glikosidik bağ yaparlar Bu bağlar α veya β olabilir.

66 Figure 3.17 Disakkaritler glikosidik bağ ile oluşurlar α-1,2 Glikosidik bağ α bağının oluşumu α-d-glukoz Fruktoz α-d-glukoz Fruktoz Sukroz

67 Figure 3.17 Disakkaritler glikosidik bağ ile oluşurlar α-1,4 Glikosidik bağ α bağının oluşumu α-d-glukoz α-d-glukoz α-d-glukoz β-d-glukoz Maltoz

68 Figure 3.17 Disakkaritler glikosidik bağ ile oluşurlar β bağının oluşumu β-1,4 Glikosidik bağ β-d-glukoz β-d-glukoz β-d-glukoz β-d-glukoz Selebiyoz

69 3.3 Karbonhidratlar Oligosakkartiler farklı fonksiyonel gruplar da içerebilirler. Genellikle hücre yüzeylerindeki lipid ve proteinlere kovalent bağlı olarak bulunurlar ve tanımlama sinyali olarak görev yaparlar. İnsan kan grupları bu oligosakkarit zincirler ile tanımlanır.

70 3.3 Karbonhidratlar Polisakkaritler çok büyük monosakkarit polimerleridir. Nişasta: bitkilerde glukoz deposu. Glikojen: hayvanlarda glukoz deposu. Selüloz: çok kararlı bir yapısı vardır.yapısal bileşenler için kullanılır.

71 Figure 3.18 Polisakkaritler Moleküler yapı Selüloz Nişasta ve glikojen

72 3.3 Karbonhidratlar Karbonhidratlar farklı fonksiyonel grupların eklenmesiyle değiştirilebilir: Şeker fosfatlar Amino şekerler Kitin

73 Figure 3.19 Kimyasal olarak değişmiş karbonhidratlar Şeker fosfat Fosfat grupları Fruktoz Fruktoz 1,6-bisfosfat

74 Figure 3.19 Kimyasal olarak değişmiş karbonhidratlar Amino şeker Glukozamin Amino grubu Galaktozamin

75 Figure 3.19 Kimyasal olarak değişmiş karbonhidratlar Kitin Glukozamin N-asetil grubu N-asetil glukozamin Kitin

76 3.4 Lipidler Lipidler polar olmayan hidrokarbonlardır; suda çözünmezler. Birbirlerine yeterince yaklaşırlarsa zayıf fakat artan van der Waals güçleri molekülleri bir arada tutar. Aslında gerçek anlamda polimer değillerdir çünkü kovalent bağlarla bağlı değillerdir.

77 3.4 Lipidler Yağlar enerji depolar. Fosfolipidler hücre zarında yapısal görevler. Karoten ve klorofil bitkilerde ışık enerjisini depolarlar. Steroidler ve değişmiş yağ asitleri hormon ve vitaminler.

78 3.4 Lipidlier Hayvan yağları ısı yalıtımı. Sinirler etrafındaki lipid kaplama elektriksel yalıtım sağlar. Deri, kürk ve tüyler üzerindeki yağ veya mumsu tabaka suyu uzaklaştırır.

79 3.4 Lipidler Yağlar trigliserittir: 3 yağ asiti ve bir gliserol Gliserol: üç adet OH grubu bulunur (bir alkoldür). Yağ asiti: bir polar karboksil grubu bulunan nonpolar hidrokarbondur. Karboksiller hidroksillerle ester bağları yaparak trigliseriti oluşturur.

80 Figure 3.20 Trigliserit sentezi Gliserol Ester bağı Yağ asiti molekülü Trigliserit

81 3.4 Lipidler Doymuş yağ asitleri: karbonlar arasında çift bağlar yoktur molekül H atomlarına doymuştur. Doymamış yağ asitleri: karbon zinciri boyunca bir veya daha fazla çift bağ vardır.

82 Figure 3.21 Doymuş ve doymamış yağ asitleri Palmitik asit Oksijen Hidrojen Karbon Linoleik asit

83 3.4 lipidler Hayvansal yağlar doymuş olma eğilimindedirler: birbirlerine sıkıca bağlı; oda sıcaklığında katı. Bitkisel yağlar doymamış olma eğilimindedirler: zincirdeki bükülmeler sıkı paketlenmeyi engeller: oda sıcaklığında sıvıdırlar.

84 In-Text Art, Ch. 3, p. 57

85 3.4 Lipidler Yağ asitleri amfipatiktir: birbirine zıt kimyasal özellikleri vardır Karboksil grubu iyonlaştığında COO oluşturur ve fazlasıyla hidrofiliktir: diğer uç ise hidrofobiktir.

86 3.4 Lipidler Fosfolipidler: gliserole bağlı yağ asitlerinde bir yağ asiti yerine fosfat grubu geçer Kafa grubu fosfattır hidrofilik Kuyruklar yağ asiti zincirleridir hidrofobik Bunlar da amfipatiktir

87 Figure 3.22 Phospholipids (Part 1) Fosfatidil kolin kolin Fosfat Hidrofilik kafa grubu Artı yük Eksi yük gliserol Ester bağı Hidrokarbon zincirleri Hidrofobik kuyruk

88 3.4 Lipidler Fosfolipidler suda, hidrofobik kuyruk kısımları içte, hidrofilik kafa kısımları dışa bakacak şekilde çift katman oluştururlar. Biyolojik zarlar bu şekilde bir çift katmanlı fosfolipid yapıya sahiptir.

89 Figure 3.22 Phospholipidler Fosfolipid çift tabaka Su Hidrofilik kafa grupları Hidrofobik yağ asiti kuyruk grupları Hidrofilik kafa grupları Su

90 3.4 Lipidler Karotenler: ışığı emen pigmentler In-text art p. 20, (b-carotene and vitamin A) β-karoten A vitamini

91 3.4 Lipidler Steroidler: pekçok halka karbon atomlarını paylaşır. Kolesterol biyolojik zarlarda önemli bir steroiddir. Diğer steroidler hormon olarak görev yapar. Kolesterol

92 3.4 Lipidler Vitaminler vücut tarafından sentezlenemeyen, besinlerle birlikte alınması gereken küçük moleküller. Mumlar nonpolar ve su geçirmez.

93 3 Açılış sorusunun cevabı Örümcek ipeği çok güçlüdür ve ameliyat ipliklerinden kurşun geçirmez yeleklere kadar pek çok alanda kullanılmaktadır. İpek böcekleri ve bakterilerin genleri genetik mühendisliği ile değiştirilmiş ve örümcek ipeği proteinlerini üretmeleri sağlanmıştır.