Proteinler. Fonksiyonlarına göre proteinler. Fonksiyonlarına göre proteinler

Save this PDF as:

WORD PNG TXT JPG

Ebat: px

Şu sayfadan göstermeyi başlat:

Download "Proteinler. Fonksiyonlarına göre proteinler. Fonksiyonlarına göre proteinler"

Emel Günaydın
2 yıl önce
İzleme sayısı:

Transkript

1 Proteinler Canlılarda miktar olarak en çok bulunan biyomoleküllerdir. Amino asit birimlerinden oluşurlar Yapısal ve işlevsel olabilirler Genlerle aktarılan kalıtsal bilginin ortaya çıktığı moleküllerdir. 1 Fonksiyonlarına göre proteinler 2 Fonksiyonlarına göre proteinler 3 1

Genlerle aktarılan kalıtsal bilginin ortaya çıktığı moleküllerdir.

oksijen taşır 5 Depo proteinleri Buğday tohumu, süt, yumurta vs.

2 Düzenleyici proteinler Örneğin insülin insanlarda ve hayvanlarda glukoz metabolizmasını düzenler 4 Taşıyıcı proteinler Hemoglobin kan yoluyla oksijen taşır 5 Depo proteinleri Buğday tohumu, süt, yumurta vs. daha sonradan kullanılmak üzere zengin amino asit kaynağı olan depo proteinleri içerir 6 2

örümcek ağındaki fibroin yapısal proteinlere örnektir.

3 Kasılma ve hareket sağlayan proteinler Bakterilerin flagellası veya kaslarımızdaki aktin ve miyozin hareket sağlayan proteinlere örnek verilebilir 7 Yapısal proteinler Kemik ve eklemlerdeki kollajen, saç ve tırnaktaki α- keratinler, ipek ve örümcek ağındaki fibroin yapısal proteinlere örnektir. 8 Savunma veya saldırı proteinleri Bağışıklık sistemini oluşturan, kan pıhtılaşmasını sağlayan birçok faktör protein yapısındadır Ayrıca yılan zehirleri ve bakteri toksinleri de genellikle protein yapısındadır. 9 3

Bazı deniz canlılarının kayalara tutunmak için salgıladıkları yapışkan proteinler 10 Amino asitler Amino

4 Sıradışı proteinler Antartik te yaşayan balıklarda bulunan antifriz proteinler Afrika daki bir ağaçta keşfedilen oldukça tatlı bir protein Böcek kanatlarında bulunan ve çok esnek yapıya sahip bir protein Bazı deniz canlılarının kayalara tutunmak için salgıladıkları yapışkan proteinler 10 Amino asitler Amino grubu ve karboksilik asit grubu içerirler Bir araya gelerek proteinleri oluştururlar 11 Amino asit yapıları 12 4

5 Amino asitlerin adlandırılması (N) Gly-Arg-Phe-Ala-Lys (C) veya GRFAK 13 Amino asitlerin asit-baz özelliği Net yük: Amino asitlerin izoelektrik noktası 15 5

6 Amino asitlerin izomerleri Sadece L formları protein yapısında bulunur Okun yönü saat yönünün tersineyse L, saat yönündeyse D olarak adlandırılır. 16 Bazı aminoasitlerin UV absorbsiyonu 17 Proteinlerin verdiği reaksiyonlar 18 6

7 Disülfit bağlarının kırılması 2-merkaptoetanol, performik asit gibi kimyasallar proteinin primer yapısını bozmadan disülfit bağlarını koparır 19 Proteinlerin kısa polipeptidlere parçalanması Uzun zincirlerin aminoasit sırasının belirlenmesi zordur Bundan dolayı genellikle sindirim enzimleri kullanılarak uzun polipeptidler kısa zincirlere parçalanır 20 Proteinlerin amino asit içeriğinin belirlenmesi Amino asit sırası tahmini olarak belirlenmiş bir polipeptid zincirinin amino asit içeriğinin belirlenmesi, gerçek amino asit sırasının belirlenmesine yardımcı olur Bunun için proteinin hidroliz edilmesi ve peptid bağlarının tamamen koparılması gerekmektedir 6 N HCl içinde 1-3 gün kaynatılarak protein kendini oluşturan amino asitlere parçalanabilir 21 7

amino asit içeriğinin belirlenmesi Amino asit sırası tahmini olarak belirlenmiş bir polipeptid zincirinin amino asit içeriğinin belirlenmesi, gerçek amino asit sırasının belirlenmesine

8 Peptid bağı (amid bağı) 22 Amino asit peptid protein 12 aminoasit kalıntısına kadar olan zincirlere peptid, arasındakilere oligopeptid, >20 olanlara polipeptid denilmektedir, 23 Amino asit peptid protein 24 8

peptid, 12-20 arasındakilere oligopeptid, >20

9 Proteinlerin yapısı Temelden komplekse gidersek, proteinlerin; Primer Sekonder Tersiyer Kuaterner yapısından söz edebiliriz Primer yapıyı oluşturan bağ peptid bağlarıyken diğer yapıları hidrojen bağları ve diğer zayıf bağlar oluşturur 25 Primer yapı Primer yapı aminoasitlerin peptid bağıyla bağlanmasıyla ortaya çıkar 26 Sekonder yapı (α-heliks yapısı) Peptid zincirinin yaptığı hidrojen bağlarına göre belirlenir α- heliks yapısı veya 27 9

bağlar oluşturur 25 Primer yapı Primer yapı aminoasitlerin peptid bağıyla bağlanmasıyla ortaya çıkar 26

10 Sekonder yapı (β-plakalı yapı) β- plakalı yapı kazanabilir Bu yapıda birbirine paralel veya zıt zincirler arasında hidrojen bağları oluşur 28 Tersiyer yapı Sekonder yapıdaki proteinlerin 3 boyutlu konformasyon oluşturmasıyla ortaya çıkarlar 29 Kuaterner yapı Birden fazla monomerin (polipeptid zinciri) birleşmesiyle oluşmuş fonksiyonel yapılardır Dimer Tetramer 30 10

proteinlerin 3 boyutlu konformasyon oluşturmasıyla ortaya çıkarlar 29 Kuaterner yapı Birden

11 Disülfit bağı İki sistein aminoasidinin SH grubu arasında oluşur Birleşik yapıya sistin denir 31 Amino asit peptid protein 32 Protein tipleri Fibriler yuvarlak membran tipi (ipliksi) (globuler) 33 11

Amino asit peptid protein 32 Protein tipleri

12 Protein koagülasyonu veya denatürasyonu Proteinin primer yapı dışındaki konformasyonlarının bozulmasına denir Isı, organik çözücüler, yüksek iyon konsantrasyonu gibi sebeplerden gerçekleşebilir Yumurta akının pişince sertleşmesi buna güzel bir örnektir Primer yapı ancak yüksek sıcaklıklarda asit veya alkali ile muamele sonucu bozulabilir 34 Proteinlerin saflaştırılması Proteinlerin daha iyi incelenebilmesi için bulundukları kompleks matriksten izole edilmeleri gereklidir Bu amaçla kromatografik, elektroforetik ve santrifüj ilkesine dayanan teknikler yaygın olarak kullanılmaktadır 35 Saflaştırma basamakları Öncelikle biyolojik örnek parçalanmalıdır Salting-out denilen yüksek iyon (NH 4 ) 2 SO 4 ) konsantrasyonunda proteinleri çöktürme işlemi uygulandıktan sonra, Protein karışımı diyaliz işlemine tabi tutulur. Daha sonra ileri düzey saflaştırma basamaklarına geçilir 36 12

incelenebilmesi için bulundukları kompleks matriksten izole edilmeleri gereklidir Bu amaçla kromatografik, elektroforetik ve santrifüj ilkesine dayanan teknikler yaygın olarak kullanılmaktadır 35

13 Kolon kromatografisi Kolonda bir dolgu maddesi ve bir de akışkan faz vardır Kolona verilen protein karışımı dolgu maddesi ile olan ilişkisine bağlı olarak kolonu erken veya gecikmeli terkeder 37 Kolon kromatografisi (iyon değiştirme) Kolon dolgu maddesi yüklü bir bileşik ise elektrostatik çekim güçleri kolondaki proteinlerin akış hızını belirler Negatif yüklü kolon dolgu maddesi pozitif yüklü proteinleri daha fazla tutacaktır 38 Kolon kromatografisi (partikül dağılımlı) Gözenekli yapıya sahip kolon dolgu maddesi, çapı küçük olan proteinleri daha fazla tutacaktır Yani kolondan önce en büyük moleküllü, sonra da daha küçük moleküllü proteinler sırasıyla çıkacaktır 39 13

hızını belirler Negatif yüklü kolon dolgu maddesi pozitif yüklü proteinleri daha fazla tutacaktır 38 Kolon kromatografisi (partikül dağılımlı) Gözenekli yapıya sahip

14 Kolon kromatografisi (affinite) Saflaştırılması istenen proteinle geçici bağ yaptığı bilinen bir ligand kolon dolgu maddesine tutturulursa etkin bir şekilde protein kolonda tutulabilir. Daha sonra ligandın fazlası kolona verilerek tutulan proteinler kolondan alınabilir. 40 Elektroforez 41 Elektroforez 42 14

15 İzoelektrik sabitleme 43 15

Benzer belgeler

3- Kayan Filament Teorisi

3- Kayan Filament Teorisi Madde 1. Giriş Bir kas hücresi kasıldığı zaman, ince filamentler kalınların üzerinden kayar ve sarkomer kısalır. Madde 2. Amaçlar İnce ve kalın filamentlerin moleküler yapı ve