PROTEİNLER Prof. Dr. Muhsin KONUK % 50-55 C % 6-8 H %15-18 N PROTEİN % 20-23 O % 0-4 S veya P
1. Protoplazmanın n yapısal bileşenidirler. enidirler. 2. Enzim olarak görev g yaparlar. 3. Besin maddelerinde bulunan proteinler, hücresel proteinlerin sentezi için i in gerekli yapıta taşları olan a. asitlerin kaynağı ğını oluştururlar. 4. Organik ve inorganik bir çok maddenin taşı şınmasında nda rol oynarlar. 5. Bazı proteinler veya peptitler hormon olarak iş görmektedir 6. Karmaşı şık k proteinler şeklinde düzenlenerek d antikorları oluştururlar. 7. Nükleik asitlerle birlikte virüsleri oluştururlar.
Primer Yapı Amino asitlerin polipeptit zinciri üzerinde nitel ve nicel sıralanışlarını,, protein molekülünün bir veya daha fazla sayıda polipeptit zincirinden oluşup up oluşmad madığı hakkında bilgi veren yapıdır.
İnsülinin yapısı İnsülinin yapısı ilk olarak Frederick Sanger tarafından ortaya çıkarılmıştır. Bu çalışma sayesinde 1958 yılında Nobel Ödülü verilmiştir.
Sekonder Yapı Peptid zincirlerinin bu sekonder yapılar ları Pauling ve arkadaşlar ları tarafından X ışınlar nları yardımı ile ortaya konulmuştur. İkincil yapıyı zincirdeki karbonil grubu ile imido grupları arasında oluşan hidrojen bağlar ları oluşturur. Zayıf f hidrojen bağlar ları bir polipeptit zincirinin içinde inde oluştu tuğu u gibi komşu polipeptit zincirleri arasında da oluşabilir. İkincil yapılar α-heliks yada β-pilili tabaka şeklinde olabilir. α-heliks α-helikste zayıf f hidrojen bağı ğı,, bir peptit bağı ğındaki elektronegatif azot atomuna bağlı H atomu ile bu peptit bağı ğından sonraki dördd rdüncü amino asidin karbonil grubunun oksijen atomu arsında oluşmaktad maktadır. Bir peptit zincirinin α-heliks oluşturabilmesi için i in ya sadece L-formunda L a.asitleri veya sadece D-D formunda a.asitleri içermesi i gerekir. Saç,, kıl, k tüy, t yün, y boynuz, tırnak, t deri ve kuştüyü gibi α-keratinlere dahil proteinler genellikle soldan sağa a dönüşlüα-heliksd düzenlemesi gösterirler.
Hidrojen Bağı Hidrojen Bağı
Alfa heliks yapısına yünde, saçlarda ve kasların miyozininde rastlanır, r, özellikle keratinde tesbit edilmiştir. Ayrıca fibrinojen, fibrin ve sentetik polipeptidlerde bu yapı mevcuttur. Sol elli Sağ elli L amino asitler soldan sağa a ve sağdan sola doğru kıvrk vrılan heliksler meydana gelebilir. Soldan sağa a doğru dönüşlüd heliks,, sağdan sola dönüşlüd helikse göreg daha kararlıdır. r.
β-pilili konfigürasyonu Antiparalel β-pilili konfigürasyonu
Paralel β-pilili konfigürasyonu Karışı ışık β-pilili konfigürasyonu
Beta-pilili konfigürasyonu ise ipek lifi gibi gerilmiş protein moleküllerinde llerinde görülmektedir. g α heliks ısı ve nemin etkisiyle β- pilili tabakaya dönüşebilir. d
BAŞLCA BAŞLCA
Tersiyer Yapı İkinci yapıyı oluşturan alfa ve beta konfigü- rasyonlar üst üste katlanır r ve yumak şeklinde sarılırlarsa rlarsa elipsoid bir yapı gösterirler ki bu proteinlerin tersiyer yapılar larıdır. r. Bu durum ise ancak yan zincirlerin reaksiyona girmesi ile mümkm mkündür. Bu etkileşimler imler zayıf hidrojen bağlar ları, kovalent bağlar, tuz bağlar ları, iyonik bağlar ları,, Van der Walls çekim ve itim gücü ile sağlanmaktad lanmaktadır. Proteinlerin bu üçünc ncü yapısı globüler ler veya oval bir protein molekülünde olduğu u kadar, saç gibi lifsel bir yapı gösteren bir proteinde de görülebilir.
Sekonder yapı Tersiyer yapı
S-S S bağlar ları (disülfür köprüleri): Kovalent ve çok kuvvetli bağlard lardır. r. Sistin birimlerinin neden olduğu u bağlard lardır Hidrojen bağı Çok kuvvetli değildir, ancak protein molekülü içerisinde çok bulunması dolayısı ile etkili özellik kazanır. Oksijen hidrojeni kendine çeker. Böylece ortada bir köprü oluşur. ur.
İyon bağı (tuz köprk prüsü,, elektrostatik bağ) Proteinlerdeki COOH grupları yüklerini NH 2 gruplarına vererek COOH grubu anyon, NH 2 grubu katyon haline geçer. er. COO - ve NH + 3 grupları Kulon Kanuna göre g birbirini çeker. NH + 3 COO - COO - NH + 3 Hidrofob bağ (apolar bağ,, Van der Waals bağı ğı): Valin, Lösin gibi apolar gruplar bulunduran amino asitler bu grupları arasındaki Van der Waals bağlar larıyla çekmeleri sonucu oluşan bağ tipidir. CH CH 2 S S CH 2 CH C O H N N H O C R CH CH R CH (CH 2 ) 4 NH 3 + COO - CH 2 CH HN C O CH CH H 3 C CH 3 H 3 C CH 3 CH
Kuaterner Yapı Benzer özelliklere sahip alt üniteler salkım m benzeri, topluluklar oluşturarak dördüncü yapıya neden olurlar. Bu yapı proteinin polimerizasyonunu yansıtan bir olaydır. Molekül l ağıa ğırlığı 50.000 Da dan büyük proteinler kuaterner yapıya sahiptirler.
Fosforilaz-A A dört d alt üniteye sahip, dördüncül yapıyı sergileyen bir proteindir. Bu tür t r yapılarda alt üniteler kovalan olmayan güçg üçler ile birleşmi mişlerdir. Hemoglobin, serüloplazmin loplazmin, trozinaz gibi globüler ler proteinler bu sınıfa s dahil olurlar.
ÖZET OLARAK
Proteinlerin temel işlevlerine i göre g aşağıdaki biçimde imde sınıflands flandırılırlar: rlar: Fonksiyon Katalitik rol Kontraksiyon Gen regülasyonu Hormonal rol Korunma Düzenleyici rol Yapısal rol Transport Protein (örnekler) Enzimler Aktin, Miyozin Histonlar, Repressör protein İnsülin Fibrin, immunoglobulinler, İnterferon Kalmodulin Kollagen, Elastin, Keratinler Albumin (bilirubini, yağ asitlerini vb), Hemoglobin (oksijen ve karbondioksidi), Lipoproteinler (lipitleri), Transferrin (demiri)
Proteinlerin SınıflandS flandırılması Basit Proteinler Albuminler Globulinler Gluteinler Prolaminler Skleroproteinler (albuminoidler) Histonlar Bileşik Proteinler Nükleoproteinler Mukoproteinler Glikoproteinler Lipoproteinler Kromoproteinler Metalloproteinler Fosfoproteinler Protein türevleri Proteazlar Koagule proteinler Peptonlar Türev proteinler Proteinlerin intramoleküler ler değişikli ikliği veya hidrolizi sonucu meydana gelen ve farklı fizikokimyasal özellikler gösteren g proteinler veya bunların n parçalanma alanma ürünleridir. Denatüre ve koagüle proteinler türev t proteinler sınıfına s na dahildir.
Denatüre olmuş Pıhtılaşmış ısı yada asit ısı yada asit