Güz Yarı Dönemi

Transkript

1 BİY315 ENZİMLER Yrd. Doç. Dr. Ebru SAATÇİ Güz Yarı Dönemi

2 ENZİMLER Canlılarda meydana gelen biyokimyasal reaksiyonları gerçekleştiren katalizörlere enzim denir.enzimler yapı olarak iki kısımda incelenir.basit enzimler ve bileşik ş enzimler. Basit Enzimler: Sadece proteinden meydana gelmiş enzimlerdir.bunlara en iyi örnek sindirim enzimleri ve üreyi parçalayan üreaz enzimleridir.reaksiyon direk olarak protein kısmı tarafından yürütülür. Bileşik Enzimler: Bileşik enzimler iki kısımdan meydana gelir. Protein + Vitaminler (koenzim) Protein + Mineral maddeler veya metal iyonları (kofaktör) Bu enzimlerin protein kısmına apoenzim; apoenzim ve koenzimden oluşan aktif enzime holoenzim denir.

3

4 Enzimler biyokatalizörlerdir.

5 Enzimlerin Sınıflandırılması 1. Oksidoredüktazlar: dük İki substrat arasında oksidasyon-redüksiyon dük i reaksiyonlarını katalizlerler. S redüklenmiş + S oksitlenmis S oksitlenmiş + S redüklenmiş 2. Transferazlar: Bir substrat çifti arasında (S ve A) fonksiyonel bir grubun (G) (hidrojenden başka) transferlerini katalizlerler. S-G G+A S+AG A-G 3. Hidrolazlar: Subsratın yapısına göre eter, ester, peptid, glikozit v.s bağları üzerine hidroliz reaksiyonlarnı sağlayan enzimlerdir. Üre + H 2 O CO 2 + 2NH 3 4. Liyazlar: Hidrolizde olandan başka bir mekanizma ile substratların bazı gruplarını ayıran enzimlerdir. L-Aspartat L-Alanin + CO 2 5. İzomerazlar: Subsratların izomerleşmesini sağlarlar. L-Alanin D-Alanin 6. Ligazlar: Daha büyük bir molekülü oluşturmak için iki metabolitin bağlanmasını katalize eden enzimlerdir. ATP + Asetat t + CoA AMP + Pirofosfat f + Asetil CoA

6

7

8 Enzimlerin Spesifikliği 1. Bağıl grup spesifikliği: Enzim birden çok substrata etki gösterir. Proteazlar, esterazlar, heksokinazlar 2. Mutlak grup spesifikliği: Enzim tek bir subsrata etki eder. Üreaz, Glukokinaz 3. Stereospesifiklik: Cis-trans ya da D-L durumuna göre enzimlerin spesifiklik göstermesidir. L-Amino asit oksidazlar sadece L formundaki asitlere etki ederek, D-Amino asitlere etki etmezler. Hem D-Amino asitlere hem de L-formlarına etki eden enzimlere rasemaz (epimeraz) adı verilir. Fumeraz enz. fumarik asitin trans formuna H 2 O eklerken, cis izomeri olan maleik asite bu etkiyi yapmaz.

9 Enzim+Substrat İlişkisi

10 Enzim Aktivitesini Etkileyen Faktörler Bir enzimin kataliz hızı, birim zamanda oluşan ürün yada kaybolan substrat miktarıdır. 1. Sıcaklık 2. ph 3. Enzim Konsantrasyonu 4. Substrat Konsantrasyonu 5. İnhibitörler

11 Sıcaklık Enzimle katalizlenen bir reaksiyonda sıcaklığın yükselmesi reaksiyon ki hızını arttırmaktadır. Enzimin en yüksek k aktivitesine it in sahip olduğu ısı derecesi optimum temparatür dür dür.

12 ph Enzimatik reaksiyonlar ortamın H + iyonu konsantrasyonundan (ph) etkilenirler. Enzim aktivitesinin en yüksek olduğu ph, optimum ph dır. Her enzimin etki ettiği phfarklıdır.

13 Enzim Konsantrasyonu Enzimle katalizlenen reaksiyonlarda substrat konsantrasyonu yüksek miktarlarda ise, reaksiyonun başlangıç ş hızı (Vi ) enzim konsantrasyonu ile doğru orantıda artar, belli bir düzeye vardığı zaman ise azalır.

14 Substrat Konsantrasyonu

15 Enzimlerin İnhibisyonu

16 Kompetetif İnhibisyon Kompetetif inhibitör, enzimin aktif bölgesi için substratla yarışırlar. İnhibitör, aktif bölgeyi işgal ettiğinde, substratın enzime bağlanması engellenmektedir (Şekil a). Substrat ve inhibitör derişimleri kıyaslanabilir olduğu durumlarda, substrat için Km büyüyecektir. Burada artan inhibitör derişimi ile doğrunun eğimi değişir, ancak 1/v ekseni üzerinde bulunan 1/Vmax kesim noktası aynı kalır (Şekil b). Örn: Suksinat dehidrogenaz için malonat bir kompetetif inhibitördür. Çünkü malonat, enzimin substratı olan suksinata yapı olarak benzerlik gösterir

17 (a)

18 Un-kompetatif İnhibisyon İnhibitör aktif bölgenin dışında bir yere bağlıdır ve kompetetif inhibitörden farklı olarak inhibitör yalnız ES kompleksine bağlanır. İnhibitör, ES ye bağlandığından hem Km hem de Vmax değişir. Linewever-burke çizimleri, farklı inhibitör derişimleri için birbirine paralel doğrular oluşturur. Bu tür inhibisyon tek substratlı tepkimelerde seyrek, çok substratlı tepkimelerde ise daha sık görülür.

19

20 Non-kompetetif İnhibisyon İnhibitör aktif bölge dışında bir yere bağlanır, ancak inhibitör serbest enzime yada ES kompleksine bağlanır. Bu durumda substrat için Km değişmez ğ ş ancak Vmax değeri ğ değişir ğ ş (düşer).

21

22 Alosterik Enzimler Aktif bölge dışında bir yere (regülatör bölge) nonkovalent olarak bağlanan effektör (modilatör) molekül tarafından düzenlenirler. Allosterik enzimler; genellikle birden fazla alt birimi vardır (oligomeriktir) ve çoğunlukla 4 alt birimden oluşur. Bunlar genellikle metabolik yolun başlarındaki dkibir anahtar basamağı katalizlerler.

23 Allosterik enzimlerde, substrat ile hız arasındaki hiperbolik eğri, sigmoidal karakter k kazanır. Substratın kendisinin aktivatör tö yada inhibitör olarak davranmasının sonucunda homotropik etki ortaya çıkar. Kendi substratından başka ş bir effektör tarafından aktive veya inhibe edilmekte ise heterotropik etkiden bahsedilir.

24 All ik i l b li d F db k i hi ğ Allosterik enzimler metabolizmada FeedBack inhi.sağ. A B C D P E 1 E 2 E 3 E 4

25 KOENZİMLER Koenzime gereksinim duyan enzimlerde enzimin etki edecegi substrat enzimin apoenzim denen protein kısmı tarafından tayin edilir. Ancak reaksiyonun oluşabilmesi koenzime bağlıdır. Hidrojen ve elektron transfer r eden koenzimler: NAD + -NADH NADP + - NADPH FAD - FADH 2 FMN - FMNH 2 Koenzim Q Demir porfirinler Demir-kükürt proteinleri i α-lipoik asit

26 Fonksiyonel grup transfer eden koenzimler: Piridoksal-5-fosfat (PLP) Tiamin pirofosfat (TPP) Koenzim A (CoA SH) Biotin (vitamin H) Tetrahidrofolat (H 4 folat) Koenzim B 12 (5 ' -deoksiadenozil kobalamin)