CANLILARIN KĠMYASAL ĠÇERĠĞĠ BĠYOLOJĠK ORGANĠK MOLEKÜLLER Karbon içeren bileşiklere organik bileşik, karbon bileşiklerini inceleyen kimya dalına ise organik kimya denir. Bir zamanlar sadece canlılar tarafından üretildiği düşünülen organik moleküller, basit yapılı karbondioksit (CO 2 ) ve metandan (CH 4 ), molekül ağırlığı 100.000 daltondan fazla olan proteinlere kadar çok çeşitli molekülleri kapsar. Karbon ve Canlılardaki Molekül ÇeĢitliliği Hücrenin %70-95'i sudan ibaret olup, geri kalan kısmın çoğu karbon içeren bileşiklerdir. Canlı maddeyi cansız maddeden farklı kılan proteinler, DNA, karbonhidratlar ve diğer moleküllerin tümü karbon atomlarından oluşur. Bu bileşiklerdeki karbon atomları, birbirlerine ve diğer elementlerin atomlarına bağlıdır. Bu bileşiklerin içeriğinde hidrojen (H), oksijen (O), azot (N), kükürt (S) ve fosfor (P) da bulunmakla birlikte, biyolojik moleküllerdeki çeşitliliğin asıl sorumlusu karbon (C) dur. Canlılardaki temel elementler olan C, H, O, N, S ve P'un oranları bütün organizmalarda hemen hemen eşittir. Ancak, karbonun çok çeşitli moleküller oluşturabilme yeteneği sayesinde, az sayıdaki bu atomik yapıtaşları, sonsuz çeşitlilikte organik molekülün yapılmasında kullanılabilir. Farklı organizma türleri ya da bir türün bireyleri, içerdikleri farklı organik moleküller açısından birbirlerinden ayrılır. Daha önce öğrendiğiniz gibi, bir atomun kimyasal özelliklerini belirleyen etmen, onun elektron konfigürasyonudur. Elektron konfigürasyonu bir atomun diğer atomlarla oluşturacağı bağların niteliğini ve sayısını belirler. Karbonun toplam 6 elektronunun 2 tanesi ilk, 4 tanesi ise ikinci elektron kabuğunda yer alır. Sekiz elektron taşıması gereken kabukta 4 elektron içeren karbon atomunun elektron kazanarak veya kaybederek iyonik bağ oluşturma eğilimi çok düşüktür. Bunun yerine karbon atomu değerlik elektronlarını tamamlamak için diğer atomlarla elektron paylaşır ve dört tane kovalent bağ kurar. Karbonun büyük ve karmaşık molekülleri oluşturabilmesinin bir nedeni dört tane değerlik elektronuna sahip olmasıdır. Bir karbon atomu kendi değerlik elektronlarından bir ya da daha fazlasını diğer karbon atomları ile kovalent bağlar kurmak için kullanabilir. Böylece teorik olarak sonsuz çeşitlilikte zincir oluşturmak mümkün olur. Birçok organik molekülün iskeleti karbon zincirlerinden oluşur. Bu iskeletler farklı uzunluklarda olup, düz ya da dallanmış zincirler ya da kapalı halkasal yapılar şeklindedir. Bazı karbon iskeletlerinde çiftli bağlar da bulunur. Bunların zincir içindeki sayıları ve yerleri farklılık gösterir. Karbon iskeletlerindeki bu değişkenlik, canlı maddeyi karakterize eden moleküler karmaşıklık ve çeşitlilik için önemli bir kaynaktır. Bunlara ek olarak, başka elementlerin atomları da bu iskeletlerin uygun noktalarına bağlanabilir. Bazı organik moleküller sadece karbon ve hidrojen içerir; böyle moleküllere hidrokarbon denir. Hidrokarbonlar canlı organizmalarda çok yaygın olarak bulunmamakla birlikte, hücrelerdeki organik moleküllerin birçoğu sadece karbon ve hidrojenden oluşmuş kısımlar içerir. Örneğin yağlar uzun hidrokarbon kuyruklar içerir. Bu kuyruklar hidrokarbon niteliğinde olmayan bileşene bağlanmıştır. Ne petrol, ne de yağ su ile karışabilir. Bunların her ikisi de hidrofobik bileşiklerdir; çünkü karbon ve hidrojen atomları arasındaki bağlar polar değildir. Hidrokarbonların bir başka özelliği, çok miktarda enerji depolamalarıdır. Arabalarda kullandığımız benzin hidrokarbon içerir. Yağ moleküllerindeki hidrokarbon zincirleri ise hayvanların vücudundaki yakıt depoları olarak iş görür. Ġzomer İzomer aynı molekül formülüne sahip oldukları halde, farklı yapı ve dolayısıyla farklı özelliklere sahip olan bileşiklerdir. Üç tip izomer vardır: yapısal izomer, geometrik izomer ve enantiomer. Yapısal izomerler atomlarının kovalent düzenlenişleri açısından birbirlerinden ayrılır. Karbon iskeletlerinin boyu arttıkça, olası izomerlerin sayısı da büyük ölçüde artar. Bütanın sadece iki izomeri
olmakla birlikte, C 8 H 18 'in 18 varyasyonu, C 20 H 42 'nin ise 366.319 tane olası yapısal izomeri vardır. Yapısal izomerler çift bağların yerleşimleri açısından da farklılık gösterir. Geometrik izomerler uzaydaki düzenlenişleri açısından birbirlerinden farklıdır. Geometrik izomerler çift bağların varlığından kaynaklanır. Çift bağlar tek bağların tersine, bağ ekseni etrafında atomların serbestçe dönmesine izin vermez. Geometrik izomerler arasındaki küçük farklılık, organik moleküllerin biyolojik etkinliklerini büyük ölçüde etkiler. Örneğin görme olayında, gözdeki kimyasal bileşik olan rodopsin ışıkla uyarıldığında bir geometrik izomerden diğerine dönüşür. Enantiomerler (Stereoizomerler) birbirlerinin ayna görüntüsü olan moleküllerdir. Bir karbona bağlı farklı grup ya da atomlar, bu karbon etrafında birbirlerinin ayna görüntüsü olan iki farklı şekilde düzenlenebilir. Bunlar birbirlerinin sağ-el ve sol-el versiyonlarıdır. Hücreler bu izomerlerin farklı biçimlerde olduğunu fark eder. Genellikle bu izomerlerden birisi biyolojik olarak aktif olup, diğeri inaktiftir. Enantiomerler ilaç endüstrisinde önemlidir; çünkü bir ilacın iki enantiomeri aynı etkiye sahip olmayabilir. Bazı durumlarda izomerlerden birisi zararlı etkiler bile oluşturabilir. Böyle bir durum 1950'lerin sonu ve 1960'ların başında binlerce hamile kadının kullandığı thalidomide adlı ilaç (sakinleştirici) için söz konusu olmuştur. Bu ilaç enantiomerlerin bir karışımı halinde idi. Enantiomerlerden bir tanesi istenen etkiye sahip olduğu halde, diğeri çok ciddi doğum hasarlarına neden olmuştur (Ne yazık ki, istenen etkiyi oluşturan thalidomide enantiomeri saf halde kullanılsa bile, kısa bir süre sonra bunun bir kısmı hastanın vücudunda istenmeyen etkiler oluşturan enantiomere dönüşür). Enantiomerlerin vücut içindeki farklı etkileri, organizmaların moleküler mimarideki en küçük değişikliklere bile duyarlı olduklarını gösterir. Fonksiyonel Gruplar Bir organik molekülün ayırt edici özellikleri sadece onun karbon iskeletinin düzenlenişine değil, aynı zamanda bu iskelete bağlı moleküler bileşenlere de bağlıdır. Kimyasal tepkimelere en sık katılan organik molekül kısımları fonksiyonel grup olarak bilinir. Fonksiyonel gruplar karbon iskeletindeki bir ya da birkaç hidrojen ile yer değiştirmiştir. (Bununla birlikte, bazı fonksiyonel gruplar karbon iskeletinin atomlarını içerir.) Her fonksiyonel grup farklı organik moleküllerde aynı şekilde davranır ve molekülün kendine özgü davranışı, sahip olduğu fonksiyonel grupların sayısı ve düzenlenişi tarafından belirlenir. Testosteron ile bir çeşit östrojen olan estradiol arasındaki farklılıklara bakalım: Bu bileşikler insan ve diğer omurgalıların erkek ve dişilerinde bulunan eşey hormonlarıdır. Her ikisi de steroit olan bu bileşikler, birbirleriyle kaynaşmış dört adet halkasal karbon iskeleti içerir. Bu cinsiyet hormonları halkalara bağlı fonksiyonel gruplar açısından farklıdır. Bu iki molekülün vücuttaki birçok hedef üzerinde farklı etkiler yapması, erkek ve dişilerde birbirlerine zıt özellikler ortaya çıkmasına yardımcı olur. Dolayısıyla, cinsiyetlerimiz bile moleküler mimarideki değişikliklerden kaynaklanan biyolojik bir temele sahiptir. Canlı kimyasındaki en önemli fonksiyonel gruplar hidroksil, karbonil, karboksil, amino, fosfat ve sülfidril gruplarıdır. Bunların tümü hidrofilik özellikte olduğundan, organik bileşiklerin sudaki çözünürlüğünü artırır. Örneğin şekerlerin suda çözünebilmesi, içerdikleri hidroksil gruplarından kaynaklanır. BĠYOLOJĠK ORGANĠK MOLEKÜL ÇEġĠTLERĠ Canlılardaki organik bileşiklerin bir kısmı, molekül ağırlığı 100-10000 arasında olan, genelde en fazla 30 kadar karbon atomu içeren ve hücre sıvısı içinde serbest şekilde bulunan küçük organik moleküllerdir. Hücredeki organik maddelerin yaklaşık 1/10' ini oluşturmalarına rağmen, bu moleküllerin bine yakın farklı çeşidi bulunur. Küçük organik moleküllerin bazıları, besinlerden alınan enerjinin hücrede yararlı bir forma dönüştürüldüğü kimyasal reaksiyonlarda substrat olarak kullanılır, ya da ara ürün/ürün olarak sentezlenir. Bazıları ise büyük organik moleküllerin (makromoleküllerin) yapı taşları olarak iş görür. Bunlar makromoleküllerin yıkımı sonucu serbest forma dönüşerek ya tekrar makromolekül oluşturmak üzere bir molekül havuzu oluşturur ya da parçalanır.
MAKROMOLEKÜLLER Canlıların yapısına katılan dört makromolekül sınıfından üçü -karbonhidratlar, proteinler ve nükleik asitler- polimer yapısında olan zincir benzeri moleküllerdir (Yunanca'da polys çok, meris kısım). Dördüncü makromolekül sınıfı polimer yapısında olmayan ve çok geniş bir kimyasal grubu kapsayan lipitlerdir. Polimer Polimer, birbirinin aynısı veya benzeri yapıtaşlarının kovalent bağlarla bağlanarak oluşturdukları, uzun bir moleküldür. Polimerin yapıtaşları olarak görev yapan küçük moleküllere monomer denir. Monomer olarak görev yapan bazı moleküllerin kendilerine özgü başka işlevleri de vardır. Polimeri oluşturan monomerler aynı tipte olduğunda bu polimere homopolimer, farklı olduğunda ise heteropolimer adı verilir. Hücrenin yapısındaki polimerler çok farklı çeşitte olsa da, polimerin yapılması (sentezi) ve yıkılması (parçalanması) aynı kimyasal mekanizmalarla olur: Monomerlerin birbirlerine bağlandığı tepkime sırasında, bir molekül su çıkışıyla birlikte, iki molekül arasında kovalent bağ kurulur. Bu tip tepkime kondensasyon tepkimesi ya da özel olarak dehidrasyon tepkimesi olarak adlandırılır; çünkü bu tepkime sırasında su molekülü kaybedilir. (Monomerlerden birisi hidroksil grubunu ( OH), diğeri ise hidrojeni ( H) verir.) Bu tepkimenin tekrarlanmasıyla, monomerler teker teker zincire eklenir ve polimer oluşur. Polimerler hidroliz adı verilen ve esasen dehidrasyon tepkimesinin tersine işleyen bir süreç ile monomerlerine ayrılır. Hidroliz su girişi ile kırılma demektir (Yunanca'da hydro su, lysis kırılma). Monomerler arasındaki bağlar bir su molekülü eklenmesiyle kırılır. (Su molekülünün hidrojeni monomerlerden birisine, hidroksili ise diğerine bağlanır.) Polimerlerin yapılması ve yıkılması sırasında hücrenin enerji harcaması gerekir ve bu süreç enzimlerin yardımıyla gerçekleşir. (Enzimler hücrelerdeki kimyasal tepkimeleri hızlandıran, özelleşmiş proteinlerdir.) Sindirim, vücudumuzda gerçekleşen hidrolize güzel bir örnektir. Besinlerimizdeki organik maddenin çoğu polimer şeklindedir ve bu polimerler çok büyük boyutlu oldukları için hücrelerimize giremez. Sindirim kanalında bulunan çeşitli enzimler hidroliz ile polimerleri yıkar. Ortaya çıkan monomerler emilerek kan dolaşımına geçer ve vücuttaki diğer hücrelere dağıtılır. Daha sonra bu hücreler dehidrasyon tepkimeleriyle monomerleri birleştirerek besinlerle alınan polimerlerden kendileri için gerekli farklı polimerleri sentezler. Her hücrede binlerce çeşit makromolekül bulunur. Bu moleküller yaygın olarak bulunan 40-50 çeşit monomerden kurulur. Bu kadar kısıtlı sayıdaki monomerden çok büyük çeşitlilikteki polimerlerin yapılabilmesindeki anahtar, monomerlerin diziliş sıralarındaki farklılıktır. İnsanlar arasındaki kalıtımsal farklılık, polimerler ve özellikle de DNA ve proteinlerdeki farklılıkları yansıtır. Birbiriyle akraba olmayan bireyler arasındaki moleküler farklılıklar daha da fazladır. Türler arasında ise çok daha büyük farklılıklar söz konusudur. Canlılar dünyasındaki makromoleküllerin çeşitlilik potansiyeli, sınırsız denilebilecek kadar fazladır. KARBONHĠDRATLAR Şeker olarak ta anılan karbonhidratlar temelde yeşil bitkilerde fotosentez sonucu meydana gelir. Otçul hayvanlar karbonhidrat ihtiyacını bitkilerden, etçil hayvanlar da otçullardan sağlar. Ancak, bir canlı besin yoluyla aldığı karbonhidrattan, metabolizmayla kendine özgü (özgül) karbonhidratlar da sentezleyebilir. Genelde canlının yapısında en çok bulunan üçüncü (proteinler > yağlar > karbohidratlar) makromolekül olmasına karşın, enerji kaynağı olarak en çok tercih edilendir. İki ana karbonhidrat tipi vardır: Basit karbonhidratlar ve kompleks (karmaşık) karbonhidratlar.
Basit Karbonhidratlar Monosakkaritler ve disakkaritler basit karbonhidratlardır. Monosakkaritler En basit karbonhidrat birimi olan monosakkaritler (Yunanca'da monos tek, sacchar şeker) 1:2:1 oranında karbon, hidrojen ve oksijen içerir ve C n H 2n O n veya n(ch 2 O) genel formülüyle gösterilir. Sonlarına oz eklenerek adlandırılır. Yapılarında çok sayıda OH grubu bulundurduklarından suda kolaylıkla çözünüp halkasal yapı oluşturur ve tatlıdır. Karbon iskeletinin uzunluğuna (yani karbon sayısına), asimetrik karbon (dört bağına farklı gruplar takılmış olan karbon atomu) etrafındaki düzenlenişe ve molekülde karbonil grubunun yerleşimine göre farklı monosakkaritler vardır: Canlılarda karbon sayıları 3-7 arasında değişen monosakkaritler bulunur. Bunlardan üç karbonlu triozlar, beş karbonlu pentozlar ve altı karbonlu heksozlar yaygın olarak görülür. Biyolojik açıdan en önemlileri 5 karbonlu (riboz ve deoksiriboz) ve 6 karbonlu (glikoz: kan şekeri, üzüm şekeri; fruktoz: meyve şekeri, galaktoz) olanlardır. Glukoz ve galaktoz bir asimetrik karbona bağlı grupların düzenlenişi açısından birbirlerinden farklı monosakkaritlerdir. Karbonil grubunun yerleşimine bağlı olarak monosakkarit ya bir aldoz (aldehit şeker) ya da bir ketoz (keton şeker) dur. Örneğin, glukoz bir aldoz iken, bunun yapısal izomeri olan fruktoz bir ketozdur. Monosakkaritler ve özellikle de glukoz hücrelerin temel besinidir. Hücre solunumu adı verilen süreçte, hücreler glukoz moleküllerinde depolanmış olan enerjiyi açığa çıkarır. Monosakkaritler hücresel işler için temel yakıt olmalarının yanı sıra, disakkarit ve polisakkaritlerin yapılarına katılır, amino asitler ve yağlar gibi diğer küçük organik moleküllerin sentezlenmesi için hammadde olarak da iş görür. Disakkaritler Bir disakkarit aynı veya farklı cins iki monosakkaridin (altı karbonlu) glikozid bağı ile birleşmesiyle oluşur. (Glikozid bağı, iki monosakkaridin dehidrasyon tepkimesi ile oluşturduğu kovalent bağdır.) Bu bağlanma sırasında bir molekül su ortaya çıktığından C 12 H 22 O 11 formülü ile gösterilir. Bir disakkarit olan maltoz, iki molekül glukozun bağlanmasıyla oluşur. Malt şekeri ya da arpa şekeri olarak da bilinen maltoz bira yapımında iş gören bileşenlerden birisidir. Çay şekeri olan sukroz (sakkaroz) en bol bulunan disakkarittir. Bunun monomerleri glukoz ve fruktozdur. Sütte bulunan laktoz (süt şekeri) bir başka disakkarittir ve glukoz ile galaktozun birleşmesiyle oluşur. Disakkaritler genelde glukozun bazı organizmalar arasında, hatta aynı organizmanın farklı kısımları arasında taşınma aracıdır. Organizmanın glukoz kullanan enzimleri disakkaritteki bağı kolayca koparamadıklarından glukoz daha az metabolize olarak organizmanın diğer kısımlarına veya başka organizmalara bu şekilde aktarılır. Örneğin, bitkilerin yapraklardan köklere ve fotosentetik olmayan diğer organlara aktardıkları karbonhidratlar sukroz halindedir. Memeli hayvanlar yavrularına glukozu laktoz şeklinde aktarır. Kompleks (KarmaĢık) Karbonhidratlar Kompleks karbonhidratlar bileşik karbonhidratları ve polisakkaritleri kapsar. Bileşik karbonhidratlar Kısa karbonhidrat zincirleri (oligosakkarit) nin proteinlere veya lipitlere kovalent olarak bağlanmasıyla meydana gelmiş karbonhidrat çeşitleridir. Proteinlerle birlik oluşturanlarına glikoprotein, lipitlerle birlik oluşturmuş olanlara glikolipit adı verilir.
Hücre yüzeyinde bulunan glikoproteinler hücrelere antijenik özellik kazandırır ve hücrelerin birbirini tanımasını sağlar. Yumurta hücresi (oosit) etrafındaki örtü (zona pelusida) de bulunan glikoproteinler sperm-yumurta etkileşiminde görev alır. Antikorlar bağışıklık sistemindeki glikoproteinlerdir. Bağ dokusunun zemin maddesindeki glikoproteinler olan glukoz amino glikanlar (heparin, hiyaluronik asit, kreatin sülfat, kondroidin sülfat) bağ doku hücrelerinin ve fibrillerinin birbirine tutunmasından sorumludur. FSH (Folikül uyarıcı hormon), LH (Luteinleştirici hormon) ve TSH (Tiroid uyarıcı hormon) gibi bazı hormonlar ve kan yapımında görevli eritropoietin gibi bazı büyüme faktörleri glikoproteindir. Solunum ve sindirim kanalından salınan mukusun yapısındaki musin (kayganlık sağlayan madde) de glikoprotein yapısındadır. Glikolipitler genelde hücre yüzeyinde bulunur; hücrelere antijenik özellik verir ve reseptör olarak görev yapar. Sinir hücrelerinin aksonlarını saran miyelin kılıfta da çok çeşitli glikolipitler bulunur. Polisakkaritler Polisakkaritler yüzlerce ya da birkaç bin monosakkaridin glikozid bağlarıyla bağlanarak oluşturdukları, suda çözünmeyen polimerlerdir. (3-10 monosakkaritlik polisakkaritler oligosakkarit olarak anılır.) Polisakkaridin yapısı ve işlevi, yapısındaki monomerler ve glikozid bağlarının pozisyonları tarafından belirlenir. Depo polisakkaritleri: Bazı polisakkaritler enerji depolamak ve gerektiğinde enerji üretmek amacıyla kullanılır. Böyle polisakkaritler depo polisakkaridi olarak sınıflandırılır. Bitkilerdeki depo polisakkaridi olan nişasta, sadece glukoz monomerlerinden oluşan bir polimerdir. Nişasta molekül ağırlığı ve dallanması birbirinden farklı iki tür polisakkaridin karışımıdır. Nişastanın esas bileşeni amilopektin (%80-90) ana zincirde 1,4 (1-4) bağlı (l no'lu karbon ile 4 no'lu karbon arasındaki bağ), dallanma noktalarında ise 1,6 bağlı glukoz ünitelerinden oluşur. Bunun yanında, %10-20 kadar da amiloz (dallanma yapmayan, 1,4 bağlı düz zincir) bulunur. 1-4 bağlarının açısı polimerin sarmal şekilde bükülmesine neden olur. Bitkilerdeki nişasta, kloroplastların da dahil olduğu plastit adı verilen hücresel yapılar (organel) içinde granüller halinde depolanır. Bitkiler fotosentez ile elde ettikleri fazla glukozu nişasta sentezleyerek depolar; bu karbonhidrat hücrelerin şekere gereksinimi olduğunda hidroliz edilir. İnsanlar ve birçok hayvan (otçullar), beslenmeyle aldıkları bitkisel nişastayı hidroliz edebilen enzimlere sahiptir. Bu enzimler hücrelerin glukozu besin olarak kullanmalarını sağlar. Patates ve tahıllar -buğday, mısır, pirinç ve diğer otsu bitkilerin meyveleri- insan için temel nişasta kaynaklarıdır. Hayvanlar glikojen adı verilen bir polisakkarit depolar. Glikojen de amilopektin gibi glukoz polimeri olmakla birlikte, ondan çok daha fazla dallanma yapar. İnsanlar ve diğer omurgalılar glikojeni karaciğer ve kas hücrelerinde depolar. Şeker gereksinimi arttığında, bu hücrelerdeki glikojenin hidrolizi ile glukoz açığa çıkarılır. Ancak bu depo polisakkarit, hayvana uzun süre yetecek miktarda değildir. Örneğin insanlardaki glikojen deposu açlıkta bir günde tükenir. Glikojen bakteri ve mantarlarda da enerji deposu olarak kullanılabilmektedir. Yapısal polisakkaritler: Organizmalar yapısal polisakkaritlerden güçlü malzemeler oluşturur. Örneğin selüloz adı verilen polisakkarit, bitki hücrelerini çevreleyen sert duvarın temel bileşenidir. Global ölçekte bitkiler yılda yaklaşık olarak 10 11 (l00 milyar) ton selüloz sentezler. Bu nedenle selüloz yeryüzünde en bol bulunan organik bileşiktir. Nişasta gibi selüloz da bir glukoz polimeridir. Ancak bu iki polimerin glikozid bağları birbirlerinden farklıdır. Bu farklılığın temeli, glukozun iki farklı formda bulunabilmesidir: Glukoz halkasal biçime dönüşürken, 1 no'lu karbona bağlı hidroksil grubu iki farklı pozisyondan birisini kazanır; ya halka düzleminin altında ya da üstünde kalır. Hidroksil grubunun halka düzleminin altında kaldığı glukoz formu alfa (α), üstünde kaldığı glukoz formu beta (β) olarak adlandırılır. Nişastadaki bütün glukoz monomerleri α konfigürasyondadır. Buna karşılık, selülozun glukoz monemerleri β konfigürasyondadır. Bu nedenle polimer oluşurken bağların açısı, selülozda her iki glukoz monomerinden birisinin diğerine göre baş aşağı olmasına neden olur. Böylece de selüloz molekülü
asla dallanmaz, daima doğrusal yapıda kalır. Yan yana duran böyle iki selüloz molekülünün hidroksil grupları arasında oluşan hidrojen bağları paralel selüloz molekülleri oluşturur. Bitki hücrelerinin duvarında paralel selüloz molekülleri, mikrofibril adı verilen birlikler halinde gruplaşır. (Her mikrofibrilde yaklaşık 80 selüloz molekülü vardır.) Mikrofibriller çapraz sıralanarak hücre duvarının gücünü artırır. Selüloz açısından zengin olan odun, kereste olarak insanlar için de sağlam bir yapı malzemesidir. İnsanlar ve otçul hayvanlarda, α bağlarını hidroliz ederek nişastayı sindiren enzimler, selülozdaki β bağlarını hidroliz edemez. Sadece az sayıdaki organizma (bazı mikroorganizmalar) selülozu sindirebilen enzimlere sahiptir. Geviş getirenlerin (sığır vb) midesindeki ilk bölme olan rumende ve tek tırnaklıların kalın bağırsaklarında selülozu parçalayan bakteriler ve protistler bulunur. Bu canlılar ot ve samandaki selülozu hidroliz ederek bunu hayvanın kullanabileceği glukoz ve diğer besinlere dönüştürür. Benzer şekilde termitler de selülozu sindirememekle birlikte, bunların midesinde yaşayan mikroplar odunu iyi bir besine çevirir. Selülozu sindirebilen bazı funguslar selülozun yapısındaki kimyasal elementlerin yeryüzündeki ekosistemler arasında dolaşımına olanak verir. İnsanlar selülozu sindiremez; besinlerimizdeki selüloz lifleri sindirim kanalından geçerek dışkı ile atılır. Bu lifler, sindirim kanalını döşeyen hücreleri mukus salgılamak üzere uyarır. Böylece besinlerin sindirim kanalından kolayca geçmesi mümkün olur. Dolayısıyla, selüloz insanlar için bir besin olmasa da sağlıklı bir beslenmede gereklidir. Taze meyvelerin çoğu, sebzeler, tahıllar ve pirinç selüloz açısından zengindir. "Lifli gıda" ibaresi esasen selüloz anlamına gelmektedir. Bir başka önemli yapısal polisakkarit, eklembacaklılar (kabuklular, böcekler, örümcekgiller, kırkayak ve çıyanlar) ın dış iskeletindeki (kabuk) kitindir. Dış iskelet hayvanın yumuşak vücut parçalarını çevreleyen bir kılıftır. Saf kitin deri gibi yumuşak olmakla birlikte, yapısına kalsiyum karbonat tuzunun katılmasıyla sertleşir. Kitin selüloza benzer, ancak kitindeki glukoz monomeri azot içeren bir yan grup taşır. Eklembacaklıların dış iskeletinden başka, kitin mantar hücre duvarında, yumuşakçaların radulalarında (dişli dil), ahtapot ve mürekkepbalığının dahil olduğu kafadan bacaklıların ağız kısmında ana yapıyı oluşturur. PROTEĠNLER Protein sözcüğü Yunancadaki proteios sözcüğünden gelir. Bunun anlamı önde gelen dir. Hücrede en fazla miktarda bulunan makromoleküller proteinlerdir: Birçok hücrede kuru ağırlığın %50'den fazlasını oluşturur ve organizmaların yaptığı hemen her işte görev alır. Bir insanda on binlerce farklı protein vardır ve bunların her biri özgül yapı ve işleve sahiptir. Sadece enzim proteinlerinin en az 2500 çeşit olduğu bilinmektedir. Yine, sadece E. coli hücresinde yaklaşık 3000 farklı protein bilinmektedir. Proteinler bilinen en karmaşık yapılı moleküllerdir. Çok farklı görevler üstlenmelerine uygun olarak, yapıları da çok farklıdır. Her tip protein, kendine özgü üç boyutlu yapı yani konformasyona sahiptir. Çok farklı çeşitlerde olabilmekle birlikte, bütün proteinler 20 çeşit amino asitten oluşturulan polimerlerdir. Doğada yaklaşık 300 çeşit amino asit bulunur, bunlardan 22 tanesi doğal olarak proteinlerin yapısına katılır ve proteinogenik ya da standart amino asit olarak adlandırılır. Bu 22 amino asitten 20 tanesi genetik şifre ile belirlenir. Diğer iki tanesi (selenosistein ve pirrolizin) özel bir sentez mekanizmasıyla proteinlerin yapısına sokulur. Proteinin yapısında bulunan standart olmayan (non-standart) amino asitler de vardır; bunlar translasyon sonrası değişimler (posttranslasyonel modifikasyonlar) ile oluşturulur. Protein yapısına katılmayan non-standart amino asitler haberci molekül, üre atılması (ornitin ve sitrüllin), bitkilerde savunma molekülleri (legümenlerdeki kanavanin ve mimozin), enerji deposu (kreatin fosfat yapısına katılan glisin, arginin ve metiyonin) gibi görevlerde kullanılır. Amino asit polimerleri polipeptitler olarak adlandırılır. Bir protein kendine özgü (özgül) konformasyonda kıvrılmış bir ya da birden fazla polipeptitten oluşur. Çeşitli bitki ve bakteri türleri, bu amino asitlerin tümünü sentezleyebilir; ancak, memeli hayvanlar bu standart amino asitlerin yalnızca yarısını sentezleyebilmektedir. Vücutta sentezlenemeyen ve mutlak suretle dışarıdan gıdalarla alınması gereken amino asitlere esansiyel amino asit adı verilir. Örneğin,
insan için esansiyel olan amino asitler izolösin, lösin, lizin, metiyonin, fenilalanin, treonin, triptofan ve valin dir. Amino asitler hem amino, hem de karboksil grubu içeren organik moleküllerdir. Amino asidin merkezinde alfa (α) karbon olarak adlandırılan bir asimetrik karbon atomu bulunur. Bu karbona bağlı halde bir amino grubu, bir karboksil grubu, bir hidrojen atomu ve R ile sembolize edilen değişken bir grup vardır. Yan zincir olarak da adlandırılan R grubu, amino asidin çeşidine göre değişir. Yan zincirin fiziksel ve kimyasal özellikleri, ait olduğu amino asidin kendine özgü davranışını belirler. Amino asitler yan zincirlerinin özelliklerine göre gruplandırılır. Bu gruplardan bir tanesi apolar hidrofobik amino asitleri içerir. Diğer bir amino asit grubu hidrofilik olan polar yan zincirler içerir. Asidik amino asitler, hücre içi ph da genellikle disosiye olmuş (iyonik) halde bulunan bir karboksil grubunun varlığından ötürü, eksi yük taşır. Bazik amino asitler ise yan zincirlerinde genellikle artı yük taşıyan amino grupları içerir. (Bütün amino asitler karboksil ve amino grupları içerir; burada sözü edilen asidik ve bazik terimleri yan zincirler için geçerlidir.) Elektrik yükü taşıdıklarından ötürü, asidik ve bazik yan zincirler aynı zamanda hidrofiliktir. Bir amino asidin karboksil grubu ile diğer amino asidin amino grubu birbirlerine yakın konumda bulunduğu zaman, dehidrasyon tepkimesini katalizleyen bir enzim (aminoaçil-trna sentetaz) aracılığı ile bağlanır. Ortaya çıkan kovalent bağa peptit bağı denir. Bu işlemin tekrar tekrar meydana gelmesi sonucunda, peptit bağlarıyla bağlı çok sayıda amino asitten oluşan bir polimer olan polipeptit oluşur. Polipeptit zincirinin bir ucunda amino uç (N-terminal), karşı ucunda ise karboksil uç (C-terminal) bulunur. Polipeptitlerin uzunluğu birkaç monomerden binlerce amino aside kadar değişir. (2-20 amino asitlik polipeptit zinciri oligopeptit olarak isimlendirilir.) Her polipeptit kendine özgü bir amino asit dizisine (konfigürasyonuna) sahiptir. Doğadaki büyük polipeptit çeşitliliği, hücrelerin sınırlı sayıdaki monomeri farklı dizilerde bağlayarak, çok farklı polimerleri oluşturabilme yeteneklerinden kaynaklanır. Polipeptit ve protein terimleri tam olarak eş anlamlı değildir. Bunu şöyle bir benzetmeyle (anolojiyle) açıklayabiliriz: Polipeptidi uzun bir yün ipliği olarak varsayarsak, bu yünden örülen belirli büyüklük ve biçimdeki kazak ta proteindir. İşlevsel bir protein sadece bir polipeptit zinciri olmayıp, çok özel şekilde bükülüp, kıvrılıp, özgül biçim kazanmış bir ya da birkaç polipeptitten oluşan bir moleküldür. Bir proteinin konformasyonu (üç boyutlu yapısı) onun amino asit dizisi tarafından belirlenir. Bir proteinin özgül (kendine özgü) konformasyonu onun nasıl çalışacağını belirler. Hemen hemen her durumda, bir proteinin işlevi, onun bir başka molekülü tanıma ve ona bağlanma yeteneğine dayanır. Örneğin bir antikor vücuda giren belirli bir yabancı moleküle bağlanır, bir enzim ise kendi substratını tanır ve ona bağlanır. Alıcı hücrenin yüzeyindeki reseptör moleküller, haberci moleküllerin biçimine uyan proteinlerdir. Bu uyum, anahtar ile kilit arasındaki uyuma benzer. Protein Yapısındaki Dört Düzey Hücrede bir polipeptit sentezlendiği zaman, proteinin işlevsel konformasyonunu kazanması için, bu zincir kendiliğinden katlanır. Bu katlanma, zincirin farklı kısımları arasında çeşitli bağlar kurulmasıyla sürdürülür ve desteklenir. Dolayısıyla, bir proteinin işlevi -örneğin bir reseptör proteinin belirli bir kimyasal mesajcıyı tanıma ve onunla bağlanma yeteneği- moleküler düzenin neden olduğu bir özelliktir. Bir proteinin karmaşık mimarisinde birincil, ikincil ve üçüncül yapılar olarak bilinen üç yapısal düzey ayırt edebiliriz. Dördüncül yapı, iki ya da daha fazla polipeptit zinciri içeren proteinlerdeki yapısal düzeydir. Birincil Yapı. Proteinin birincil yapısı onun kendine özgü amino asit dizisidir. Bakteriyel bir enzim olan lizozim oldukça küçük bir protein olup, 129 amino asit uzunluğunda bir tane polipeptit zinciri içerir. Zincir boyunca 129 pozisyondan her birinde özgül bir amino asit (amino asit bakiyesi, amino asit kalıntısı) yerleşmiştir. Birincil yapıyı, çok uzun bir sözcükteki harf dizisi gibi düşünebiliriz. Eğer şansa bırakılırsa, bu uzunluktaki bir polipeptit 20 129 farklı amino asit dizisine sahip olacak şekilde
düzenlenebilir. Oysa organizmalarda, bir proteinin birincil yapısı, amino asitlerin gelişigüzel bağlanmalarıyla değil, kalıtılan (ana ve babasından aldığı) genetik bilgi tarafından belirlenir. Birincil yapıdaki çok küçük bir değişiklik, proteinin konformasyonunu ve iş görme yeteneğini etkileyebilir. Örneğin, kırmızı kan hücrelerinin oksijen taşıyan proteini olan hemoglobinin birincil yapısındaki belirli bir pozisyonda yer alan bir amino asidin başka bir amino asitle yer değiştirmesi, kalıtsal bir kan bozukluğu olan orak hücre hastalığına neden olur. Normal kırmızı kan hücreleri disk şeklindedir. Ancak orak hücre hastalığında, anormal hemoglobin molekülleri kristalleşme eğiliminde olduklarından, hücrelerin bazıları deforme olarak, orak şeklini alır. Bu hastalığı taşıyan bazı kişiler "orak hücre" krizi sonucunda hayatını kaybeder. Bunun nedeni köşeli hücrelerin ince kan damarlarını tıkayarak, kan akışını engellemeleridir. Ġkincil Yapı. Birçok proteinin polipeptit zinciri, tekrarlanan kıvrım ya da katlanmalara sahip bölümler içerir. İkincil yapı olarak adlandırılan bu katlanma ve kıvrılmalar, polipeptit omurgası boyunca düzenli aralıklarla kurulan hidrojen bağlarıyla ortaya çıkar. Bu hidrojen bağları amino asit yan zincirleri arasında değil, omurgadaki atomlar arasında kurulur. Omurgada yer alan oksijen ve azot kısmen eksi yük taşıyan elektronegatif atomlardır. Azot atomuna bağlı olan ve zayıf artı yük taşıyan hidrojen atomu, yakınındaki peptit bağının oksijen atomuna doğru çekilmektedir. Tek başlarına olduklarında zayıf olan hidrojen bağları, polipeptit zincirinin nispeten uzun bir bölgesi boyunca birçok kez tekrarlandıkları için, proteinin bu kısmını belirli bir biçimde tutabilir. İkincil yapılardan bir tanesi olan α heliks her dört amino asitte bir yer alan hidrojen bağları ile şeklini koruyan bir kıvrımdır. Lizozim oldukça tipik bir globüler protein olup, helikal olmayan bölgelerle birbirlerinden ayrılmış birkaç α heliks içerir. Buna karşılık, saçtaki yapısal protein olan α keratin gibi bazı fibröz proteinler tamamen α heliks yapısındadır. İkincil yapının diğer bir tipi β pilili tabakadır. Bu yapı içindeki polipeptit zincirinin iki ya da daha fazla bölgesi birbirlerine paraleldir. Omurganın paralel bölgeleri arasındaki hidrojen bağları, bu yapıyı bir arada tutar. Birçok globüler proteinin merkezi kısmı pilili tabakalardan oluşmuştur. Bazı böcek ve örümceklerin ürettiği ipeğin de dahil olduğu bazı fibröz proteinler, pilili tabakalar açısından zengindir. Örümcek ağındaki ipek proteini çok miktarda β pilili tabaka bölgesi içerir. Çok sayıda hidrojen bağının birlikte etkisi her ipek lifini, aynı kalınlıktaki çelikten daha güçlü hale getirir. Üçüncül Yapı. Polipeptitdeki bazı amino asitlerin yan zincirleri (R grupları) arasındaki etkileşimlerden kaynaklanan ve düzenli olarak tekrarlanmayan büklümler, katlanmalar meydana gelir. Bir polipeptidin fonksiyonel konformasyonunu kazanmak için katlanmasında hidrofobik (polar olmayan, apolar) amino asitlerin rolü vardır. Apolar amino asitler genellikle sudan uzaklaşacak şekilde, proteinin iç kısmında kümelenir (hidrofobik etkileşimler). Su molekülleri birbirleriyle ve proteinin hidrofilik kısımlarıyla hidrojen bağları oluştururken, polar olmayan bileşiklerle bağ yapmaz. Apolar amino asitlerin yan zincirleri birbirlerine yakın konumda bulunduklarında, bunları bir arada tutmaya yardımcı olan güç van der Waals etkileşimleridir. Polar yan zincirler arasındaki hidrojen bağları ile artı ve eksi yükler taşıyan yan zincirler arasındaki iyonik bağlar da üçüncül yapıyı kararlı halde tutar. Bütün bunlar zayıf etkileşimler olmakla birlikte, tümünün birlikte etkisi, proteinin özgül biçimini kazanmasına yardım eder. Bir proteinin konformasyonu disülfit köprüleri denilen güçlü kovalent bağlarla da desteklenir. Disülfit köprüleri, proteinin katlanmasıyla birbirlerine yaklaşan iki sistein monomeri arasında kurulur. Sistein, yan zincirinde sülfidril grubu ( SH) taşıyan bir amino asittir. Bir sisteinin kükürt atomu, ikinci sisteinin kükürt atomu ile bağlanır ve meydana gelen disülfit köprüsü ( S S ) proteinin farklı kısımlarını bir arada tutar. Dördüncül Yapı. Bazı proteinler işlevsel bir makromolekül oluşturmak üzere bir araya gelen iki ya da daha fazla polipeptit zinciri içerir. Dördüncül yapı bu polipeptit alt birimlerinin bir araya gelişiyle ortaya çıkan protein yapısıdır. Örneğin kollajen, büyük bir üçlü heliks halinde birbirlerine sarılmış helikal alt birimlere sahip fibröz bir proteindir. Kollajenin ipe benzeyen bu süper kıvrımlı yapısı, uzun liflere büyük bir güç kazandırır. Bu durum deri, kemik, tendon, ligament ve diğer vücut
parçalarındaki bağ dokusunun temel bileşeni olarak işlev gören kollajen liflerini, bu işleve uygun hale getirir. Kırmızı kan hücrelerinin oksijen-bağlayan proteini olan hemoglobin dördüncül yapıya sahip globüler proteinlere ait bir örnektir. Bu molekül iki tip polipeptit zincirinden oluşur. Her hemoglobin molekülünde bu iki tip zincirden ikişer tane bulunur. Protein Konformasyonunu Etkileyen KoĢullar Proteinin üç boyutlu yapısını kazanması hücre içindeki sentezi sırasında doğal olarak gerçekleşir. Bununla birlikte, protein konformasyonu çevredeki kimyasal ve fiziksel koşullara da bağlıdır. ph, tuz derişimi, sıcaklık, alkol, mekanik çalkalama, radyasyon ve ultrasonik titreşimlerin etkisiyle protein ip yumağı gibi çözülür ve doğal konformasyonunu kaybeder. Bu olay denatürasyon olarak adlandırılır. Denatüre protein biyolojik olarak aktif değildir. Proteinlerin çoğu sulu ortamdan eter ya da kloroform gibi organik çözücüler içine aktarıldıklarında denatüre olur. Böyle bir ortamda protein ters-yüz olur; yani hidrofobik bölgeleri dış, hidrofilik bölgeleri ise iç kısımda yer alır. Hidrojen bağlarını, iyonik bağları ve disülfit köprülerini kıran diğer kimyasal ajanlar da denatürasyona neden olur. Aşırı sıcaklık (60-80 o C) ta denatürasyona yol açar; çünkü sıcaklık konformasyonu kararlı halde tutan zayıf etkileşimleri kırar. Pişirme sırasında yumurta akının opaklaşmasının nedeni, denatüre olan proteinlerin çözünmez hale gelerek, katılaşmalarıdır. Denatüre olmuş bir protein, denatüre edici ajanın ortamdan uzaklaştırılmasıyla, çoğunlukla tekrar fonksiyonel biçimine geri döner. Protein Katlanma Problemi Bugün biyokimyacılar 100.000'den fazla proteinin amino asit dizisini, yaklaşık 10.000 proteinin de üç boyutlu biçimini biliyor. Birçok proteinin birincil yapısıyla konformasyonları arasında bağlantı kurarak, protein katlanmasının kurallarını bulmanın kolay olduğu düşünülebilir. Ancak, proteinlerin katlanması bu kadar basit değildir. Proteinlerin çoğu kararlı konformasyona giden yolda muhtemelen çeşitli ara basamaklardan geçer, ancak bu ara basamaklar henüz tam anlamıyla aydınlatılmış değildir. Bununla birlikte biyokimyacılar, bir proteinin katlanması sırasındaki ara aşamalarda görev alan şaperon ya da şaperon proteinleri adı verilen bir takım proteinler keşfettiler. Şaperonlar polipeptidin sonuçta kazanacağı doğru yapıyı belirlemez. Yaptıkları iş yeni polipeptit zincirinin kendiliğinden katlanması sırasında, onu sitoplazmik ortamdaki "kötü etkilerden" ayrı tutarak korumaktır. E. coli bakterisindeki şaperoninlerden (bir çeşit şaperon) birisi ayrıntılı bir şekilde araştırılmıştır; bu şaperonin, içi boş silindir şeklinde, dev boyutlu, çoklu protein kompleksidir. Silindirin içindeki boşluk, çeşitli tipteki polipeptitlerin katlanması için koruyucu bir ortam sağlar. Protein katlanma benzetimlerini (simülasyonunu) yapmak günümüzdeki bilgisayarlarla mümkün olamamaktadır. IBM'deki bilim insanları Blue Gene (Mavi Gen) adı verilecek olağanüstü bir süper bilgisayar geliştirmek için çalışıyor. Bu bilgisayar herhangi bir proteinin amino asit dizisinden (ya da bu amino asit dizisini kodlayan gen dizisinden) yola çıkarak, üç boyutlu yapısını belirleme yeteneğinde olacaktır. Bu gerçekleştiğinde, tıp ve diğer alanlarda kullanılacak ısmarlama proteinlerin tasarlanması mümkün olacaktır. Proteinlerin Sınıflandırılması Proteinler şekillerine göre iki sınıfa ayrılır: 1- Globüler (küresel) proteinler: Suda az çok çözünür. Yapısal görevleri yanında, enzim, hormon, taşıyıcı, düzenleyici, antikor ve depo görevi de yapar. (Globulin, albumin, globin, glutelin, prolamin, protamin, histon vs.) 2- Fibröz proteinler (İpliksi proteinler, Skleroproteinler): Suda çözünmezler. Oldukça dayanıklı olduklarından çoğunlukla destek ve koruyucu görevleri vardır. Globüler proteinler kadar denatüre olmaz. Keratin, kollajen, elastin, fibrinojen ve miyozin fibröz proteinlere örnektir. Proteinler bileşimlerine göre de üç sınıfa ayrılır: 1- Basit Proteinler: Sadece amino asitlerden oluşur.
Albüminler: Hayvansal ve bitkisel organizmalarda yaygın halde bulunur. Saf suda ve seyreltik suda çözünür. Bulunduğu yere göre farklı isim alır. Örnek: İnsan serumunda "serumalbümin", yumurtada "ovalbümin", kasta "miyojen", sütte "laktalbümin", buğdayda "löykozin" ve bezelyede "legümelin" gibi. Globülinler: Saf suda çözünmez, seyreltik tuz çözeltisinde çözünür. Bitkisel ve hayvansal dokularda yaygın halde bulunur. Örnek: Yumurtada "ovaglobülin", kan serumunda "globülin", kenevirde "edestinglobülin" vb. adını alır. Globinler: Hayvansal dokularda bulunur. Oksijen taşınmasıyla görevlidir. Kandaki hemoglobin ve kastaki miyoglobin. Glutelinler: Çok seyreltik asit ve bazik çözeltilerde çözünür. Bitkisel proteinlerdir. Buğdaydaki "glutenin", pirinçteki "orizenin" vs. Histonlar: Ökaryotik hücrelerdeki bazik proteinler. DNA ile birleşerek kromatini oluşturur. Prolaminler: %70-80 alkol çözeltisinde çözünen bitkisel proteinlerdir. Genellikle bitkilerin tohumlarında bulunurlar. Mısırda bulunan "zein", buğdayda bulunan "gliadin" ve arpada bulunan "hordein" gibi. Protaminler: Küçük, arjinince zengin bazik proteinler. Daha çok sperm yapısında bulunur. Skleroproteinler (Albuminoidler): Çözünürlüğü en düşük olan proteinlerdir. Genellikle, suda, tuzlu suda, asit, baz ve alkolde çözünmezler. Tamamen hayvansaldırlar. Albüminoidler keratin (tırnakta, saçta, deride vs), elastin ve kollagen (bağ dokuda vs) olarak üç sınıfa ayrılırlar. 2- Bileşik Proteinler (Konjuge Proteinler): Aminoasit yanında başka yapılar da barındırır. Bu yapılar ya aminoasit zinciri sentezlenirken veya daha sıklıkla da sentezlendikten sonra bazı organellerde (endoplazmik retikulum, Golgi aygıtı gibi) işlenmeleri sırasında proteine bağlanır. Söz konusu bağlanmalar genellikle kovalent bir özellik taşır. Nükleoproteinler: En çok hücrenin nukleus, mikrozom ve mitokondri kısımlarında bulunurlar. Histon gibi bazik proteinlerin, nükleik asitlerle yaptıkları bileşiklerdir. Fosfoproteinler: Fosforik asit içerirler. Kazein (sütte), vitellin (yumurta sarısında) vs. Sadece sütte bulunan ve sütteki proteinlerin (yüzlerce bulunur) miktar olarak %80 inin teşkil eden kazein, proteinin fosforik asit ile yaptığı bir kalsiyum tuzu şeklindedir. Yapısında disülfit bağları bulunmaz ve buna bağlı olarak da ikincil ve üçüncül protein yapıları küçüktür. İlgili nedenden ötürü de ısı ile denatüre olmazken, ph değişimleri (asidik ortam) denaturasyonuna yol açabilir; ancak, ısı denaturasyonda doğrudan etkili olmasa da, yükselmesi kazeinin daha hafif asiditelerde de denatüre olmasıyla sonuçlanır. Bakteri üremesine bağlı olarak asiditesi yükselmiş sütün ısıtıldığında kesilmesinin nedeni de budur. Glikoproteinler: Karbonhidrat içerirler. Karbonhidrat içerikleri genellikle %4 ten azdır; ancak, bazıları (fibrinojen gibi) daha fazla da içerebilir. Örnek: Heparin, hiyalüronik asit, kan grubu maddeleri, lektinler gibi. Lipoproteinler: Proteinlerin lipitlerle yaptıkları bileşiklerdir. Serumun lipit içerdiği halde berrak kalması, bu lipitlerden hepsinin değilse bile çoğunun proteinlerle, lipoprotein halinde birleşmiş olmalarından ileri gelir. Örnek: Şilomikronlar, LDL, VLDL, HDL gibi. Kromoproteinler: Gerek kan serumu albümini, gerek diğer kan proteinleri çeşitli pigmentlerle (renk veren kimyasal maddeler) renkli bileşikler oluştururlar. Örnek: Biluribin, safra vs. Metalloproteinler: Bu proteinler demir (Fe), bakır, mangan, çinko gibi ağır metalleri içerirler. Örnek: Fe karaciğerde ve dalakta bir proteine bağlanarak depolanır (Ferritin). Eritrositlerde oksijen taşıma işini gerçekleştiren hemoglobin bulunur; hemoglobin 4 polipeptit zincir (hem) ve Fe içerir. Kas dokuda oksijenin taşınmasında görevli olan miyoglobin de Fe taşır. Yine, bakır içeren seruloplazmin proteini kan serumunda antioksidan olarak görev alır. 3- Türev Proteinler: Basit veya bileşik proteinlerin kimyasal veya fiziksel değişikliklere uğramalarıyla meydana gelirler. Denatüre ve koagüle proteinler türev proteinler sınıfına girerler. Proteinlerin Görevi Depolama: Dalaktaki ferritin demiri, sütteki kazein çeşitli süt iyonlarını, sitoplazmadaki kalmudülin kalsiyumu, yumurtadaki ovalbümin amino asit depo eder.
Hareket: Kas kasılmasında aktin ve miyozin, organel hareketinde kinezin, sil ve kamçı hareketinde dinein. Savunma: Antikorlarla immün cevabın oluşturulması; toksinlerle -yılan zehiri- düşmanın felç edilmesi, zehirli bitkilerin otçullara karşı savunması; hücre yüzey antijenleriyle fagositoz veya hücre ölümüne yol açma, fibrin ile kanın pıhtılaşması. Metabolik kataliz: Enzimler metabolik olaylarda kovalent bağ yapımını ve yıkımını kataliz eder. Taşıma: İyon kanalları, proton pompası ve sodyum-potasyum pompası ile küçük moleküllerin, glukoz taşıyıcısı ile glukozun membranda taşınması; hemoglobinin kanda, miyoglobinin kasta oksijen ve karbondioksit taşıması; sitokromların elektron taşıması; serumalbüminin kanda lipitleri taşıması) Yapı/Destek: Bağ dokuda hücre dışı maddedeki kollajen ve elastin özellikle tendon ve ligamentlere mekanik destek sağlar. Hücre içinde tubulin mikrotubülleri, aktin mikrofilamentleri oluşturarak hücreye ve plazma (hücre) zarına desteklik sağlar. Keratin epitelyum hücrelerini güçlendirir. Düzenleme: Ozmotik düzenleme (serum albuminlerle kanın ozmotik derişiminin korunup sürdürülmesi), gen aktivitesinin düzenlenmesi (lac represör proteiniyle transkripsiyonun düzenlenmesi), vücut işlevlerinin düzenlenmesi (hormonlar, büyüme faktörleri, kimyasal haberciler, reseptör proteinler). Özel amaçlar: Kutup bölgeleri gibi soğuk ortamlarda yaşayan canlılardaki anfiriz proteinleri, çok derin deniz ve okyanus bölgelerinde yaşayan denizanalarının yeşil floresan proteini, Afrika da yetişen bir bitkide bulunan oldukça tatlı monellin, midyelerin saldığı zamk proteinleri.