Aminoasitler ve proteinler Assist. Prof.Dr. Sema CAMCI ÇETİN
Giriş Proteinlerin temel yapı taşları: aminoasitler Bütün canlılardaki proteinler 20 standart amnoasitten yapılmışlardır.
Protein nasıl yapılır?
Uygun bağlanma sayısı (bağ)
Amino asit İki kelime içerir. Amino Asit amino, amonyaktan (NH3). N un gerekli olduğunu işaret eder. Asit kısmı ise aminoasitin asetik asit kısmının olduğunu işaret eder.
Amino Asitlerin Yapısı Amino Grup Karboksilik asit grup Yan Grup
Amino asit bir amino grup (NH3) bir karboksil grup (COOH) bir hidrojen Bir yan-zincir (R grup) merkezi α-karbon atomu (C α)
R grup neye göre değişir?
proteinler 20 standart aminoasitten [glicin (G), alanin (A), valin (V), leusin (L), izoleusin (I), metionin (M), prolin (P), fenilalanin (F), triptofan (W), serin (S), treorin (T), asparajin (N), glutamine (Q), tirosin (Y), sistein (C), lizin (K), arjinin (R), histidin (H), aspartik asit (D) ve glutamik asit (E)] oluşurlar
Aminoasitler proteinlerin temel yapısal üniteleridir. Bir aminoasit 5 farklı parçadan oluşmaktadır. Bu parçalar şu şekilde tanımlanmaktadır: bir C atomu, C atomuna bağlı bir amino grubu (NH2), C atomuna bağlı bir karboksil grubu (COOH), C atomuna bağlı bir hidrojen atomu (H) ve C atomuna bağlı bir ayırt-edici R grubundan oluşmaktadır.
Aminoasitlerin farklılığı Genel olarak aminoasitlerin farklılığı R grubu nedeniyle olmaktadır. R grubu yan zincir olarak da anılmaktadır. Yan zincirler alifatik, aromatik, sülfürlü, alifatik hidroksil, bazik ve asidik niteliklere sahip olabilmektedir
Aminoasit üniteleri birbirleriyle bağlanarak peptid zincirlerini oluştururlar. İki aminoasidin birleşmesinden oluşan peptid zincirine dipeptid, üç aminoasitten oluşan zincire tripeptid, birkaç aminoasitten oluşan peptid zincirine oligopeptid ve birçok aminoasitten oluşan zincire de polipeptid adı verilmektedir
G + A = dipeptid V + M + P = tripeptid W + T + N + Q + D + R + H + A + A + Q + G + M = oligopeptid G + E + H + N + Q + P + F + +W + A + L + M = polipeptid
Bu şekilde oluşan peptid zincirleri birbirlerine peptid bağları (CO-NH) ile bağlanmaktadır. Bir aminoasidin karboksil (COOH) grubu ile başka bir aminoasidin amino (NH2) birbirleriyle bir peptid bağı (amid bağı) oluşturur.
Proteinler bir veya birden fazla polipeptid zincirlerinden oluşan moleküllerdir ve bu polipeptidler yaklaşık 40 ila 4000 aminoasit ünitesi uzunluğunda olabilirler. Polipeptidler düz zincir oluştururlar. Bir polipeptid zincirinde her bir aminoasit için 20 değişik seçme şansı vardır, bu da çok sayıda farklı protein moleküllerinin oluşumuna olanak verir.
Proteinler büyük molekül ağırlıklı, üç boyutlu olan karmaşık moleküllerdir. Bu üç boyutlu yapısı proteinlerin kendilerine has özelliklerine bağlıdır. Bu nedenle proteinlerin yapısı dört aşamada açıklanır: Primer, sekonder, tersiyer ve quarterner
Birincil yapı: polipeptid zincirlerini oluşturan aminoasit sıralaması olarak tanımlanır. İkincil yapı: polipeptid zincirlerinin sarmal (α-helix) ve tabaka (β-sheet) yapısını oluşturmasıdır. Üçüncül yapı: tüm polipeptid zincirlerinin üç boyutlu hacme ulaşmasıdır. Dördüncü yapı: ise bu üç boyutlu hacimlerin her birinin bir alt ünite olarak bir araya gelip tüm proteini oluşturmasıdır.
İkincil yapı İkincil yapıda aminoasitlerin birbirleriyle bağlanırken iki türde şekil oluştururlar. α- sarmalı (α-helix) olarak adlandırılan şekil sarmal halindedir ve bu sarmal sağa ve sola doğru kıvrılarak oluşur. β-tabakalı (β-sheet) olarak adlandırılan şekil ise düz zincir halindeki aminoasit sıralarının tabakalar halinde üst üste gelmesidir
Peptid grupları bükülmeyen düzlemsel bir yapıya sahiptirler. Peptid grupları birkaç istisna haricinde genellikle trans yapısındadırlar. Peptid gruplarının bükülmeyen düzlemsel yapısı ile Cα atomunun dönmesi nedeniyle proteinlerin sarmal şekli oluşmaktadır.
C N O H H H R R Cα Cα a b c d e f C N O H H H R R Cα Cα a b c d e f C N Cα Cα H H H R R O a b c d e f C N Cα Cα H H H R R O a b c d e f Peptid gruplarının bükülmeyen düzlemsel yapısının gösterilmesi. A. trans-peptid grubu. Atomlar arası açılar a: 120.5 o, b: 116 o, c: 123.5 o, d: 122 o, e: 118.5 o, f: 119.5 o. B. cis-peptid grubu. Atomlar arası açılar a: 119 o, b: 123 o, c: 118 o, d: 126 o, e: 113 o, f: 121 o A B
β-tabakalı (β-sheet) yapısının antiparalel (A) ve paralel (B) olarak sıralanması.
α-sarmalı (α-helix) (A) ve β-tabakalı (β-sheet) (B) şeklinin şematik gösterimi
Çeşitli konumlarda α-sarmalı (α-helix) ve β-tabakalı (β-sheet) şeklinin birlikte birleşmesinin şematik gösterimi
Proteinlerin üçüncül yapısının şematik gösterimi
Proteinlerin dördüncü yapısının şematik gösterimi. Proteinlerin alt üniteleri a ve b (A), alt ünitelerin bir araya gelerek proteinin dördüncü yapısını oluşturması (B) ve α- sarmalı (α-helix) ve β-tabakalı (β-sheet)yapılarıyla proteinin dördüncü yapısının gösterilmesi (C).
Glycine (Gly, G)
Alanine (ala, A)
Valine (Val, V)
Leucine
Isoleucine (Ile,I)
Proline (Pro, P)
Cysteine (Cys, C) and Methionine (Met,M)
Phenylalanine (Phe, F)
Tyrosine (Tyr, Y)
Tryptophan (Trp, W)
Arginine (Arg, R) and Lysine (Lys, K)
Histidine (His, H)
Aspartate (Asp, D) and Glutamate (Glu, E)
Serine (Ser, S)
Threonine (Thr, T)
Asparagine (Asn, N) and Glutamine (Gln, Q)
AROMATIC AMINO ACIDS Phenylalanine Tyrosine Tryptophan
Peptide bond
Three structures of proteins are illustrated (A) primary structure, its amino acid sequence; (B) secondary structure, polypeptide coiling or folding; (C) tertiary structure, the overall shape of the polypeptide.
Primary structure of proteins
Secondary structure of proteins
The Tertiary Structure of Proteins
Quaternary Structure of Proteins
Protein denaturation
Enzimler Enzimler, herhangi bir yapısal değişiklik yapmadan, kimyasal reaksiyonların hızlanmasını sağlayan katalizörler olarak tanımlanır. Biyolojik sistemlerdeki neredeyse bütün biyokimyasal reaksiyonlar enzimler tarafından katalizlenir. Enzimler protein yapısındaki katalizörlerdir.
Enzimler en az milyon kat reaksiyonların hızlarını artırarak büyük katalitik güç gösterirler. Enzimlerin bu büyük katalitik gücünü şu şekilde açıklayabiliriz: örneğin, proteinleri kimyasal yollarla yapıtaşları olan aminoasitlere parçalamak için 108 o C de 24 saat hidroklorik asitle kaynatmak gerekirken, sindirim enzimleri bu işlemi çok hafif konsantrasyonlu hidroklorik asitle 4 saat içinde gerçekleştirir. Kısaca, enzimler biyokimyasal reaksiyonların oluşumunda ve devamlılığında çok önemli olan unsurlar olup reaksiyonların hızlandırıcı elementleridir.
Enzimler bütün biyokimyasal reaksiyonların oluşumunda etkendir. Bu etkenliğin nedeni enzimlerin genel özelliklerinde saklıdır.
Enzimlerin genel özellikleri şu şekilde sıralanmaktadır: Yüksek reaksiyon hızları: Enzimatik reaksiyonlar enzim içermeyen reaksiyonlara göre 106 ila 1012 kat daha hızlı reaksiyon vermektedir. Esnek reaksiyon koşulları: Enzimatik yürüyen reaksiyonlar daha esnek koşullarda, 100 oc nin altındaki sıcaklık ve atmosfer basıncı ve yaklaşık nötral ph da olabilirken, yeterli bir kimyasal kataliz ancak çok yüksek sıcaklık, basınç ve ekstrem ph koşullarında olabilmektedir. Yüksek reaksiyon spesifikliği: Her enzimin etki ettiği substrat birbirinden farklıdır. Düzenleme kapasitesi: Birçok enzimin katalitik aktiviteleri kendi substratlarından çok ortamdaki başka maddelerin konsantrasyonlarına bağlıdır
Enzimlerin İsimlendirilmesi Her enzimin etki ettiği belli bir bileşik bulunmaktadır ve bu bileşiğe o enzimin substratı denilmektedir. Enzim ise ismini o substrata göre almaktadır. Üre substratını katalize eden enzimin adı üreaz dır. Başka bir deyişle enzimlerin isimlendirilmesi şu şekilde formüle edilebilir: Enzim Adı = Substrat Adı + AZ son eki (ingilizce de ase son eki)
Enzimlerin Sistematik İsimlendirilmesi Enzimlerin isimlendirilmesi zamanla sistematik şekilde yapılmasına gerek duyulmuştur. Bu nedenle, Uluslararası Enzim Komisyonu tarafından katalizledikleri reaksiyon tipleri ve reaksiyon mekanizmalarına göre kodlanarak isimlendirilmiştir.
Sistematik kodlama şu şekilde: Her enzim E.C. kısaltmasıyla başlamaktadır ve E.C. Enzim Kodu anlamına gelen Enzyme Code İngilizce ifadesini taşımaktadır. E.C. kodlamasını ardı ardına gelen dört rakam takip etmektedir. İlk rakam enzimin bağlı olduğu grubu, ikinci rakam alt grubu, üçüncü rakam alt grubun alt grubunu belirtirken, dördüncü rakamda enzimin aynı üç rakama sahip enzimler arasındaki sırasını vermektedir. ilk rakam 1 ile 6 arasındaki sayılardan oluşur. Reaksiyonlar ve onları katalizleyen enzimler 6 gruba (Tablo 1) ve bu 6 grupta kendi içerisinde 4 ile 13 alt gruba ayrılır. Bu ikinci bölünme ile ikinci rakam oluşur. Bütün rakamların arasına nokta konur.