SDAS MEDYA w6ttrk Grda Bilimi ve Teknolojisi Dergisi Akademik Grda 7(3) (2009) 24-29 Derleme Makale / Review Paper U HT igleminin Mikrofi ltrasyon ve U ltrafiltrasyon Retentatlannln Rennet Olugturma Ozellikleri Uzerine Etkileri Selda Bulca,Ayge Demet Karaman, Cavit Bircan Ozer Adnan Menderes Universitesi, Ziraat Fakiiltesi, Grda Mtihendisligi Bcihimti, Kogarll, Aydrn E-posta: Sbulca@adu.edu.tr Sert ve yart sert peynirlerin olgunlagma sr.irecinde Clostridium tyrobutyricum gibi spor olugturan bazr mikroorganizmalar istenmeyen tat, koku ve gortintig bozukluklarrna sebep olurlar. Bu durumu ortadan kaldrrmak igin sporlarrn inaktivasyon yontemlerinden biri olarak UHT rsrl iglemi uygulanmaktadrr. Ancak rsrl iglem, serum proteinlerinin denatrirasyonuna neden olarak stittin rennetlegme (rennetle prhtrlagma) ozellikleri rizerinde olumsuz etkiler gostermektedir. Bu olumsuz etkileri onlemek amacryla membran ayrrma yontemlerinden biri olan mikrofiltrasyonla serum proteinleri uzaklagtrrrlmakta ya da ultrafiltrasyonla stittin toplam protein igerigi konsantredilmektedir. Bu makalede membran separasyon yontemleriylelde edilen mikrofiltrasyon ve ultrafiltrasyon retentatlannrn UHT iglemi sonrasrennet olugturma ozellikleri rizerine olan etkileri literattirler kapsamtnda incelenerek tartrgrlmrg ve literat0rverileri birbiriyle kargrlagtrnlmrgtrr. Anahtar Kelimeler: Membran ayrrma teknikleri, Rennetle prhtrlagma, UHT rsrl iglemi nfluences of UHT Treatment on Renneting Properties of Microfiltration and Ultrafiltration Retentates ABSTRACT During the ripening process of hard cheeses the spore forming microorganisms like Clostridium tyrobutyricum cause undesirable smell, taste and appearance. This problem can be eliminated by UHT treatment of milk. However, UHT heat treatment denaturates whey proteins and negatively influences renneting properties of milk. n orderto avoid this problem, membrane separation techniques could be performed to remove serum proteins by microfiltration or to concentrate the total proteins of milk by ultrafiltration. The effects of retentates produced by membrane separation technique such as microfiltration and ultrafiltration renneting properties after UHT heattreatmentwere discussed. Key Words: Membrane separation techniques, Renneting properties, UHT heat treatment Cinlg gibisporolugturan mikroorganizmalann neden oldugu geg gigmenin engellenmesinde uygulanan en bagarrlr Sert ve yart sert peynirlerde Clostridim tyrobutyricum metotlardan biridir [17]. Bununla birlikte toksik etkisinin sporlartntn olugturdu$u btitirik asit ve hidrojen gazr tat ve belirlenmesi, yasal srnrdamalar ve peynir suyunun koku bozukluklartna neden olurken, hidrojen ve CO, iglenmesi esnasrnda ortaya grkan problemler bu gazlart peynirlerde basrng olugturarak anormal gozenekler kimyasallarrn kullanrmrnr srnrrlandrrmrgtrr. Peynirdeki meydana getirmektedirler. Bu sporlar de$igik yontemlerle nitrat miktarr 0zerine hammadde olarak kullanrlan siitiin ve inaktive edilebilmektedir. Ancak kullanrlan yontemlerin igleme gartlannrn etkisi vardrr. Peynir riretiminde nitratrn olumlu etkilerinin yanr srra olumsuz etkileri de soz b0ytikbirkrsmrpeynirsuyunagegmektedir.peynirsrltrine konusudur. Sert ve yarr sert peynirlerin 0retiminde katrlan nitrat, toksik tesirini hayvansal iirtinlerdeki potasyum veya sodyum nitrat Clostridium tyrobutyricum sekonder aminlerle birlegerek olugturduklarr
S. Bulca, A.D. Karaman, C. BircanAkademik Grda 7(4) (2009) 24-29 nitrozaminlerle gosterirler. Nitrozaminlerin hem ol mamasr i gin peyn i re iglenecek srit en f azla litrede 10 tane hayvanlarda hem de insanlarda karsinojenik oldugu Clostrid i u m sporu igermelidir. bilinmektedir. Bu nedenle peynir tiretiminde nitrat kullanrmr Bu sporlarrn inaktivasyonunda gok gegitli yontemler azaltmak igin baktoftigasyon,, santrifrigasyon ve arasrnda UHT rsrl iglemi de d0g0n0lmektedir. Ancak UHT mikrofiltrasyon ile gig sritteki sporlarrn sayrsrnrn rsrl iglemi sr,itrin rennet enzimiyle prhtrlagmasrna engel azaltr lmasryla peynir srltri kalitesinin iyilegtirilmesi, lizozim tegkil etmektedir. Bu agamada membran seperasyon gibi alternatif katkr maddelerinin kullanrlmasr teknikleri olan ultrafiltrasyon ve mikrofiltrasyon ile kombine bnerilmektedir [16, 18, 27]. Aga$rdaki Tablo 1 ve Tablo 2'de edilerek kullanrlmasr gtindeme gelmigtir.. Bu teknikler sritteki spor olugturan mikroorganizmalarrn varlr$r yardrmryla elde edilen retentatlann rsrl iglem sonucu baktofugasyon veya m i krofiltrasyon yontemleriyle ayrr ma rennetle prhtrlagma ozellikleri gegitli literaturler oranlarrna dair literatrir verileri sunulmugtur. Buna gore kapsamrnda incelenerek bu derleme kapsamrnda baktofrigasyon etkili bir yontem olarak gortinmekle tartrgrlmrgtrr. beraber, ytiksek oranda protein kaybrna neden oldusu igin tercih edilmez. Di$er yandan mikrofiltrasyon da (0,8 1,4 Clostridium tyrobutyricum SPOR pm) uygun bir yontem olarak tercih edilse bile, bunun da iruexrivasyonuna ALTERNAT T g0zun: UHT yag ve proteinin kaybrna neden oldu$u bilinmektedir. Bu stllglemi nedenle stit ya$rnrn mikrofiltrasyon oncesinde ayrrlarak, yags rz sritii n mikrofi ltrasyonu daha uyg u nd u r. Butiin yukanda de$inilen yontemlerin yanr srra spodarrn inaktivasyonu igin UHT iglemi de tercih edilebilecek Lizozim enzimi tiikiinik, gozyagr, ter gibi vr.icut salgrlarrnda alternatif bir ydntemdir. Bu yontemin uygulanmasr ile bir bulunan bir enzimdir ve yumurta akrndan elde taraftan mikrobiyel kaynaklr maddeler (lizozim gibi) edilebilmektedir. Bu enzim, bakterilerin hricre ilavesinden kagrnrlrrken, di$er taraftan da sporlarrn duvarlarrndaki glukoprotein yaprya etki ederek; N- inaktivasyonu sa$lanmaktadrr. Ancak burada goz onrinde asetilmuramik asit ve N-asetilglukosamin arasrndaki 1,4 tutulmasr gereken konu 70 "C'nin rizerindeki srcaklrklarda beta ba$larrnr hidroliz eder. Boylece bakterilerin denattire olan B-laktoglobulin (9-Lg) ve r-kasein arasrnda aktiviteferini engellerler. Lizozim enziminin en gok etki kompleks olugumu nedeniyle t6, 561 s0ttin rennet jeli gosterdi$i bakteriler gram pozitifler; ozellikle de Basl//us ve olugturma ozellikleri olumsuz yonde etkilenmesidir [59].9- Clostridium ttlrleridir. Genellikle etkiledi$i bakteriler laktoglobulin (B-Lg) ve r-kasein arasrnda olugan bu patojenik ozellikte dedildir, ama bazt bakterilerin patojen reaksiyon para-kazeinlerin aggregasyonunu onler [52]. Bu etkiye ulagmamasr da lizozim enziminin zamanrnda durum peynir rlretiminde koagulasyon stiresinin uygulanmasrndandrr. uzamasrna, zayrf bir jel yaprsr olugarak serum drenajrnda azalmaya sebep olmaktadrr [6, 15, 19, 24,37,461. Tablo 1. Sritte spor olugturan mikroorganizmalarrn baktofi.igasyon yontemiyle ayrr ma oran larr na da ir literatri r Birqok bilimsel galrgmada serum proteinlerinin (ozellikle B- verileri Lg) denattirasyon derecesi ile srlttin rennet olugturma ozellikleri arasrnda g09li.i bir korelasyon oldu$u saptanmrgtrr. Yani s0tte rsrl iglem sonucu denatrire olmug serum proteinleri konsentrasyonu arttrkga rennet olugturma ozellikleri de do$rusal bir gekilde artmaktadrr. lsrtrlmrg siitiin koagulasyon zamail, dtigrik orandaki serum proteininin denati.irasyonuna ba$lr olarak yavag da olsa artrg gostermektedir [7, 63, 64]. Eger B-Lg 'nrin denattirasyon derecesi % 50 'den fazla ise bu durumda koagulasyon zamail oldukga arlar. Tablo 2. Srltteki spor olugturan mikroorganizmalarrn o/o 10 oranrndaki mikrofiltrasyonla (0,8 1,8 pm) serum protein denatr.irasyonunun dahi kazein misellerinin ayrrlma oranrn ait literatur agregasyonunu krsmen engelledi$i tespit edilmigtir verileri [30]. Rennet koagulasyon zamanrnrn, serum protein Kavnak Anaerob sdor olusturan mikrooroanizmalar Piot et al. t44l % 97.5-98.33 denatrirasyonu (Yo 20-99) ile linear olarak arttr$r Vincens ve Trabard t60l o/"qq4-qq5 gozlemlenmigtir [15]. B-Lg denatrirasyonu % 10 ile % 65 Damerow [81 % 97.5-99.5 oranrndartarsa, rennet enzimiyle muameledilen rennet Olesen ve Jensen t41 % 99.95-99.984 uhl t58l % 98.5 - jelinin 99.9 sertli$iqin gegerli olan elastik modtiltinrin linear Trouv6 et al. t57l % 99.96 olarak azaldrgr gosterilmigtir [53]. Bir di$er aragtrrmada Larsen o/" [29] 93.3-99.6 ise, p-lg'niin % 60'rndan daha fazlasrnrn denatr.ire olmasr Hessinq [211 % 99,5 APV 11 % 93.0-98.4 durumunda srittin rennet jeli olugturma ozelli$ini Klantschitsch et al. 25l % > 99.98 kaybetmesine yol agtrgr ortaya konmugtur [55]. Buna ' Membran gozenek 'Veriler btiy0kli.igri 7,8 m, sadece spor olugfuran neden olarak, B-Lg'ntin tamamen denatr.ire olmasr ve bu mikroorganizmalan kapsamaktadr. Aerob ve anaerob spor durumun r-kazein hidrolizasyonunu % 20 oranrnda olugfuranf ar arastnda fark goz 6nAne altnmamtgur. engellemesi gosterilmigtir [59]. Stadhouders [54]ve Grubhofer 'e ['18] gore geg gigmenin Serum proteinleri denatiirasyonu drgrnda, sritte ozellikle
S. Bulca, A.D. Karaman, C. BircanAkademik Grda 7(4) (2009) 24-29 kazein misellerinde rsrya baglr olarak olugan gegitlifizikokimyasal de$igimler de -orne$in srit tuzlarrndan az miktarda azalmaya ra$men rennet olugturma 85 "C de 15 dakika rsrtrldrktan sonra r-kasein hidrolizinde kalsiyumda gdriilen de$igmeler (kalsiyum dengedegigimi)- ozelliklerini korudu$u belirtilmektedir [52]. Pastorizasyon iel olugturma yetene$ini azaltmaktadrr. Rennet srcaklr$rnrn rizerindeki srcaklrklarda rsrtrlan irg kat filtre koagulasyon zamam ve rennet jel sertli$i srittin edilen UF retentatrnda 140 "C deki rsrl iglem sonunda asitlendirilmesi veya kalsiyum iyonu ilavesi/e tsrtma rennet jeli olugturdu$u gozlemlenmigtir [37]. Ancak bu igleminden once krsmen de olsa geriye dondtirtl gekilde elde edilen retentattan riretilen rennet jel sertligi, lebilmektedir. [3, 33, 34]. Ancak ne asitlendirme ne de rsrtrlmadan elde edilen retentatrn rennet jel sertli$inden kalsiyum iyonu ilavesi ile orijinal prhtr sertli!ine dahazayfi bulunmugtur. McMahon et al. [36]sritiin rig kez ulagrlamamaktadrr [33]. Bu durum ise s0t0n rennet ultrafiltrasyon tekni$iyle konsantre edilmesi sonucunda enzimiyle prhtrlagmasrnda en b0yuk etkenin serum elde edilen retentatrn 135 "C de 50 s rsrl igleme tabi proteinleri denatrirasyonu ve bu proteinlerin kazein miselleriyle olan interaksiyonu oldu$u sonucunu ortaya grkarmaktadrr. tutulmasrnrn ardrndan rennetle prhtrlagma ozelliklerini incelemiglerdir. inceleme sonucunda jel olugumunun gok yava$ ve olugan jelin gok yumugak oldu$unu tespit etmiglerdir. Bunun nedeni olarak qogu aragtrrmacrlar Di$er taraftan, peynir stitrintin serum proteinlerinin rsrl iglemle denatrirasyonu peynir randrmanr ve su ba$lama kapasitesi rizerine olumlu etkiler gostermektedir ki bu durum ozellikle yumugak peynir riretiminde onemli ve kazeinlerin misel stabilitesini yitirdi$ini ve ya$ globrilleri etrafrnda homojen bir yaprda da!rlmasr olarak gostermigtir. Di$er bir galrgmada ise 80-140 "C arasrnda 4 saniye rsrl igleme tabi tutulmug ya$srz stitte ve ya$srz aranan bir 6zelliktir 12, 22,261. Bu konuya iligkin yaprlan bir stitten tiretilen UF retentatrnda (rig kat konsantr edilmig) aragtrrmada, sut0n 97 "C de 15 saniye (% 30 oranrnda rennet jel olugturma hrzr ve jel sertliginde onemli bir serum proteini denatiirasyonu) rsrl igleme tabi tutulmasr azalma meydana gelmigtir [61, 62]. Aragtrrmacrlar UF durumunda Cheshire peynirinin kuru madde oranr onemli retentatrndaki F-Lg'nrin o/o 75 oranrna kadar derecede arttrgr tespit edilmigtir [34]. denatrirasyonunun jel olugturma zamanr tizerine gok az etkisinin bulundu$unu ve jel olugturma zamanrnrn oncok Clostridium tyrobutyricum SPORLARYLA p-lg denat0rasyonunun artmasrna ba$lr olarak arttr$rnr MUCADELEDE onerlen STRATEJ LER VE gozlemlemiglerdir. Singh ve Waungana'nrn t53l UYGULAMALAR sonuglarrna gore UF retentatrndan tiretilen rennet jelinin elastik modtiltinde (storage modulus) p-lg denattirasyonu Yukarrdagrklanan sebeplerden dolayr UHT stitten peynir riretmek, serum protein denatr.irasyonundan kagrnmak, sr.itr.in rennet ozelliklerini korumak ve sert veya yarr sert peynir iiretimini mr-imktin krlmak amacryla aga$rdaki arttrkga linear bir azalma olugmugtur. Sonug olarak rsrtrlmrg siittin rennet ozellikleri denatiire olmug serum proteinleri ile kazein miselleri arasrndaki kompleks olugumundan dolayr engellenmektedir. stratejiler geligtirilmigtir [50]: lsrl iglemin rennet ozellikleri [izerine olan olumsuz etkilerini 1. Sritrin toplam protein konsentrasyonunun ultrafiltras yonla (UF)artrrrlmasr 2. Srltteki serum proteinlerinin mikrofi ltrasyonla (MF) aynl masl onlemek amacryla mikrofiltrasyon yonteminde serum proteinlerini uzaklagtrrrlrr. Bu da ikinci strateji olarak tanrmlanmaktadrr. Mikrofiltrasyon serum proteinlerinin stitten tamamen uzaklagtrrrlarak serum proteinlerinden arrndrnlmrg kazein rniselleri elde edilmesini saflar. Bu yontemde serum proteinlerinin ultrafiltrasyon permeatryla uzaklagtrrrlmasr soz konusu oldu$undan elde edilen kazein gozeltisi serum proteinleri drgrnda sritiin di$er komponentlerini aynr oranda (laktoz, tuzlar, vb) i germekted i r 128, 45, 491. Birinci stratejiye gore konsantre edilmig sutun rennet ozellikleri (rennet koagulasyon zamanr ve rennet jel sertligi) rsrtma igleminden once ultrafiltrasyonla drizeltilebilir [35, 38, 51]. Yaprlan galrgmalarda UF srit konsantresindeki rsrtmadan (80-120"C) dolayr do$al B-Lg 'ntin oranrnrn azalmasrna ralmen bu konsentr edilmig srittin sritle kryaslandr$rnda benzer ozellikler [61] ve rsrtrlmrg stitiin rsrtrlmamrg srite gore rennet ozelliklerinde ise onemli farkl r rk oldu$u belidenmigtir. Ancak, yaprlan pek gok aragtrrmada rsrtrlmrg UF retentatlarrnrn rennet ozellikleri konusunda geligkili sonuglar yer almaktadrr. Maubois ve Mocqout [35] yaptrklarr galrgmada sritri 1,5 kat konsantrederek 110-150 'C'de 2-8 saniye rsrl igleme tabi tuttuktan sonra rennetle prhtrlagmanrn gergeklegip gergeklegmedi$ini incelemigler ve bunun mtimktin oldu$unu tespit etmiglerdir. Bagka bir gahgmaya gore ise iki kat konsantr edilmig UF retentatr 120 "C de 5 dakika rsrl igleme tabi tutulduktan sonra halen rennet jel olugturma ozelligine sahip oldu$u goriilmtigtrir [26]. Bu gahgmalarr destekler niteliktedir. Di$er bir galrgmada ise UF retentatr gekil 1'de mikrofiltrasyon retentatlarrnrn belirtilen parametrelerdeki (srcaklrk: 55 'C; transmembran basrng farkr: 40 kpa ve shear stress (kayma gerilimi): 150 Pa) Uretimi soz konusudur. Bu gekildeki ayrrmda girig 0rtinri olarak ya$srz srit ya da ya$srz stitun retentatr (UF retentatr) kullanrlmaktadrr. Filtrasyon igleminden sonra elde edilen mikrofiltrasyon retentatr rsrl iglem uygulamasrnrn ardrndan peynir riretiminde kullanrlmaktadrr.
S. Bulca, A.D. Karaman, C. Bircan Akademik Grda 7(4) (2009)24-29 Yao$z siit t Ultrafiltrasyon + UF-Retentat (i=2) LjF-Permeat.--- MF-Permeat ---1 ft Y +fliklofrlyasyon/diyafilt6syon - Uttrafittsasyon (0,1 Um) ^il L uf-pemeat -r S rum proteinleri 'irlt;i;*' UHT iglemi t Peynir 0retimi $ekil 1. Mikrofiltrasyon retentatrndan rsrl iglem sonrasr peynirriretimi $ekil 2'de hem ultrafiltrasyon hem de mikrofiltrasyon retentatlannrn rennet ozelliklerincelenmektedir. Ayrrca elde edilen saf kazein gdzeltileri de termik stabilitesi i.izerine yaprlacak aragtrrmalar igin kullanrlabildi$i gibi yriksek basrncrn kazein misellerindeki etkilerini incelemek igin de kullanrlabilmektedir. Kazein miselleri termik agrdan stabiliteleriyle tanrnrrlar. Ancak Bulca ve Kulozik [5] yapmrg olduklarr galrgmalarda saf olarak elde edilmig kazein misellerinde rsrl iglem sonucunda bazr dissosiasyon ve polimerizasyon reaksiyonlarr ile yiizeysel hidrofobisitenin de$igti$ini ve bunun da rennet olugturma 6zelliklerini etkiledi$ini tespit etmiglerdir. Aragtrrmalarr nda rsrl igleme ba$lr olarak kazein misellerinde inter veya intramolekriler crosslinking reaksiyonlarrnrn yani stra misellerden o"-, F- ve r-kazein fraksiyonlarrntn serum fazrna dissosiye oldu$unu tespit etmiglerdir. Bunlarrn yanr srra rsrl igleme tabi tutulmug kazein misellerinin yrizeysel hidrofobi sitesinde azalma oldugunu ortaya grkarmrglardrr. $ekil 2. Ultrafiltrasyon ve mikrofiltrasyon yrintemleriyle riretilen kazein ve serum proteinlerinin teknolojik aragtrrma alanlarr uf trafi f trasyon yontemine kryasla daha fazla artr rd r g r tespit edilmigtir 144. Bn bagka gahgmada ise, sabit kazein konsentrasyonu (% 2.8)ve serum protein konsantrasyonu Yo 0-0.6 arasrnda mikrofiltrasyonlayarlanarak koagulasyon zamail ve rennet jel sertligi aragtrrrlmrg; rsrtr lmam 19 mi krofi ltrasyon retentatlarda serum proteinleri do$al yaprda bulundugu igin rennet ozelliklerinin de$igmedi$i belirlenmigtir [51]. Mikrofiltr edilmig stite pastorizasyon (72"C120 saniye) iglemi uygulandr$rnda da sritrin rennet koagulasyon ozellikleri yumugak peynir 0retimigin de$igmemigtir [7]. Siitteki serum proteinlerinin uzaklagtlnlmasr igin yaprlan galrgmalarda 2 farklr yontem kullanrlmrgtrr. Bazr aragtrmacr lar siitti mikrofi ltrasyonla diyafiltre etmigler ve diyafiltrasyon igin de su kullanmrglardrr. Bazrlarr ise s0tii santrifiijleyerek seru m protei n leri nden uzaklagtr rm r glard r. Pierre et al. [43] yapmrg oldulu galrgmada sirt retentatrnr (rlq kat) su ile diyafiltre ettikten sonra kurutmug ve daha sonra bu retentatlarr suda gozerek 100 "C'de 5 dakika rsrtmrg ve daha sonra rennetle prhtrlagma ozelliklerini incelemiglerdir. lsrtma iglemi sonrasrnda retentatrn rennetle prhtrlagma kabiliyetini kaybetti$i, koagulasyon zamanrnln arftr!r ve jel sertli$inin gok zayfi oldugunu gozlemlemiglerdir. Daha eski bir gahgmada Kannan ve Jenness [24] serum proteinlerini santrifugasyon yontemiyle sutten uzakla trrmak suretiyle elde ettikleri retentatlarr 85-90"C de 30 dakika rsrl igleme tabi tuttuktan sonra serum proteinlerinden arrndrrrlmrg kazein gozeltilerinde rennetle prhrlagma ozelliklerinde gok az degigme oldugunu ispat etmiglerdir. Buna kargrn yaptrklarr galrgmalarda Gallagher ve Mulvihill [13] kazein gozeltilerini 90'C de 10 dakika rsrttrktan sonra rsrl iglemin koagulasyon zamail uzerine gok az etki gosterdi$ini gozlemlemiglerdir. Buna kargrn Park et al. l42l 65-80'C de 30 dakika p-laktoglobulin vorlr!rnda rsrl iglem uygulanan model gozeltilerinde koagulasyon zaman n n B-laktoglobulin varh$tndarttrs r n r tespit etmiglerdir. Rennet jeli olusturma dzelliklerinin arastrrrlmasr Serum proteinleri Basinca baglr etkilerin tespiti icin yuksek basrng uygulamalarr Mikrofiltrasyonun peynir riretimine olan etkilerini aragtlran bazr makaleler yayrnlanmrgtrr. Bir aragtrrmada mikrofiltre edilmig ancak modifiy edilmemig sritten riretilen peynirin rennet koagulasyon ve erime ozellikleri Mozerella peyniri rizerinde incelenmistir. [14]. Yan sert ve drigrik ya$h peynir rl retimi nde de m i krofiltrasyon ve ultrafi ltrasyon yontemleri kullanrlmrg ve mikrofiltrasyonun peynir tekstrinini.i Schreiber'in ve Schreiber & Hinrichs'in [50, 51] galrgmalarr drgrnda serum proteinleri krsmen uzaklagtlrrlmlg mikrofil trasyon retentatlannrn UHT kogullarrnda rsrtrlmasrndan sonra rennet ozelliklerininceleyen aragtrrma yaprlmamrgtrr. Aragtrrmacrlar, kazein konsentrasyonu ne kadar yriksek olursa daha uygun rennet jel sertligigin o kadar fazla serum protein denat0rasyonu tolere edilebildi$ini bildirmiglerdir. Buna ilaveten mikrofiltrasyon retentatlarrnrn rennet ozellikleri e$er serum proteinleri tamamen uzaklagtrrrldr$rnda ve de rsrtma iglemi 100-140 "C arasrnda uygulandr$rnda daha az etkilenmigtir [51]. Serum proteini uzaklagtrrrlmrg kazein miselleri 140'C'de 120 saniye rsrl igleme tabitutuldu$unda, rennet jelolugumu gozlenmemektedir. Yani burada belirtmek gerekirse kazein mrsellen bugrine kadar bilindigi gibi lsrya dayanrklr degildir. Ozellikle 120"C nin uzerindeki srcaklrklarda kazein misellerinde bazr fiziksel ve kimyasal de$igiklilikler ortaya grkar ki bu da rennet jel olugumunu engellemektedir [5]. Ozellikle ortaya grkan bu de$igimler molekr.ilerve strtiktrjrel
S. Bulca, A.D. Karaman, C. Bircan Akademik Grda 7(4) (2009)24-29 bazda olup kolloidal misel stabilitesini gok etkilemektedir. Bu durum da kazein misellerinin rennet olugturma ozelliklerini olumsuz hale getirmektedir. sonug Sonug olarak UHT rsrl iglemi ozellikle serum proteinlerinin denatrirasyonuna yol agarak s0trin rennet olugum ozelliklerini olumsuz yonde etkilemektedir. Bunu onlemek i gin si.ittin mem bran fi ltrasyon yontem iyle mikrofi ltrasyonu soz konusudur ki bu durumda rsrya hassas olan serum proteinlerini sritten ayrrlabilmektedir. Mikrofiltre veya ultrafiltr edilmig ve rsrtrlmrg stittin rennet ozellikleri birgok aragtrrma kapsamrnda degerlendirilmig olmakla beraber gok farkh sonuglar bulunmaktadrr. Bu durumda giiphesiz mikrofiltrasyon retentatlarrndaki tiretim farklrlrgr (serum proteinin az ya da fazla oranda aynlmasr veya toplam protein oranrnrn az ya da gok olmasr), membranlann (membran materyali ve ayrrma yontemi) farkh ozellikte olmalarr, mikrofiltrasyon diyafiltrasyon iglemi srrasrnda UF permeatr yerine suyun kullanrlmasr, rsrl iglemin farklr srcaklrklarda ve farklr prensipte galrgan ekipmanlarda uygulanmasr ve rennet ozelliklerinin analizinde farklr yontemlerin kullanrlryor olmasr onemli faktorler olarak gorrilebilmektedir. Ozetle, stltun ultrafi ltrasyonla konsantre edilerek rsrl igleminin ardrndan rennet ozelliklerinin incelenmesi durumunda iyi sonuglarla da kargrlagrlmak tadrr. Siitiin protein konsentrasyonu ne kadarfazla olursa o kadar fazla oranda serum protein denattirasyonu tolere edilebilmektedir. Di$er taraftan da rsrya hassas serum proteinleri de sritten ne kadar uzaklagtrrrlrrsa rennet ozellilikleri o kadar artrg gostermektedir. Bunlarrn yanr srra kazein misellerinde UHT rsrl iglem srrasrnda birtaktm fiziksel ve kimyasal de$igimler gorrilmekte olup bu de$igimler sritrin rennet enzimiyle prhtrlagmasrnr olumsuz etkilemektedir. Membran ayrrma yontemlerinin srit teknolojisinde kullanrm alanlarrnrn geligmesiyle beraber peynir ve yo$urt teknolojisinde de bu yontemler srkga kullanrlmaya baglanmrgtrr. Bu yontemlerin srit tirrinlerinin r.iretiminde bazr avantajlar sa!lamasr onemli ozellikleri olarak gorrilmektedir. Ozellikle ultrafiltrasyon teknigi 1970 yrlrndan beri Feta, Kamamber, Quarg, Cottage ve Gouda gibi peynirlerin uretiminde kullan r lmaktad r r. U F yonteminin en onemli avantajr koagulasyon zamanrnr krsaltmasr, riretim masraflarrnr (daha az enzim, starter ktilttirri, kalsiyumklorid veya ekipman masraflarr) azaltmasrnr sa$lamaktadrr. Bunlarrn yanr srra fonksiyonel ozelliklere sahip farklr tekstrirde peynir gegitlerinrn geligtirilmesini olanaklr krlmaktadrr. KAYNAKLAR [1] APV,, 996. Mikrofiltration von Kiisereimilch Reduktion von Bakterien und Sporen. Firma informasyonu a2l Banks J M, LawA R J, Leaver J, Horne D S. 1995. Maturation profiles of cheddar{ype cheese produced from high heat treatment milk to incorporate whey protein. ln: Chemistry of structure-function relationships in cheese, Ed. (Malin, E. L., Tunick, M. H.), Plenum Press, NewYork,221p 131Banks J M, Stewart G, Muir D D, West G. 1987. ncreasing the yield of cheddar cheese by acidification of milk containing heaf denatured whey protein. M il chwi ssen sch aft, 42, 212-215 t4] Battistotti B, Chiusa P, Vottazzi V Bodini F, Lauritano M, Tolasim G B, Pagliari E. 1983. Effect of bactofugation on the microflora milk and on the production of Grana cheese. Laffe 8(12\,865-872 151 Bulca S, Kulozik U. 2004. Heat-induced changes in native casein micelles obtained by microfiltration. Bulletin of DF, 389, 36-39 t6l Casiraghi E, Lucisano M, Peri C. 1989. Rennet coagulation of milk retentates. 2. The combined effect of heat treatments and protein concentralion. Journal of Dairy Science, 72, 2457-2463 l7l Dalgleish D G. 1990. The effect of denaturation of - lactoglobulin on renneting-a quantitative study. M i chw i s se n sc h aft, 45, 491494 t8l Damerow G. 1989. Die Anwendung der Mikrofiltration f0r Konsummilch, Kesselmilch, Molke. Deutsche Molkerei Zeitung 110(50), 1602-1608 191 Daviau C, PierreA, Famelart M H, Goudedranche D J, Garnier M, Maubois J L. 2000. Whey drainage during soft cheese manufacture and properties of drained curd as modified by casein concentration, whey protein to casein ratio, and the pasteurisation of milk, Lart, 80, 573-587 [10] Dluzewska A, Markowicz E, Soltys W, Lipinska E, Gendy M, Bijok F. 1978. Technology of treatment and storage of milk intended for manufacture of Dutch-type cheeses. ll. Clarification of milk in a separator or bactofuge in the production of Dutch{ype cheeses. Roczniki nstytutu Przemyslu Mleczarskiego 20, 69-88 [11] Dolle E, M0ller R. 1982. Stand der Entwicklung beim Entkeimen von Kiisereimilch. Milchwirtschaftliche Berichte aus den Bundesanstalten Wolfpassing und Rotholz 73, 321-323 [12] Finnlaugsson G. 1980. Bactofugation. Maelkeritidende 93, 't61-163 [13] Gallagher D P, Mulvihill D M. 1997. Heat stability and renneting characteristics of milk systems containing bovine casein micelles and porcine or bovine R-Lactoglobulin. lnternational Dairy Journal 7, 221-228. [14] Garem A, Schuck P, Maubois J L. 2000. Cheesemaking properties of a new dairy-based powder made by a combination of microfiltration and ultrafiltration. Lait.8025-32 [15] Ghosh B C, Steffl A, Kessler H G. 1996. Rennetability of milk containing different heat-denatured whey protein. M i lchwi sse n sch aft, 51, 28-31 [16] Glaeser H. 1989. Use of nitrate in cheese production. Dairy ndustries lnte rnational. 54. 19-23 [17] Gloria M BA, Silvana RV Otacy'lio LV James F B, RichardA. 1997. nfluence of nitrate levels added to cheese milk on nitrate, nitrite and volatile nitrosamine contents in gruyere cheese. Joumal of Agicultural Food Chemistry, 45, 3577-3579 [18] Grubhofer J. 1992. Alternatives to nitrates for cheese making. Le be n smittel i n d u strie u n d M i lchwi rtsch aft. 113. 640-645 [19] Guinee T P, Gorry C B, O'Callaghan D J, O'Kennedy B T, O'Brien N, Fenelon M A. 1997. The effects of composition and some processing treatments on the rennet coagulation properties of milk. lnternational Journal of Dairy Technology, 50, 90-10s [20] Hakkarainen H, Kiuru V. 1976. Bactofugation milk in the manufacture of Edam cheese. Meijeritieteellinen- Aikakauski4a; 34, 15-30 [21] Hessing C. 1995. Mikrofiltration in der Kdserei. Deutsche M i c h w i rtsc h aft 46 (3), 134-137 [22] Hinrichs J. 2001. ncorporation of whey proteins in cheese. lnternational Dairy Journal, 11, 495-503 [23] Kannan A, Jennes R. 1961. Relation of milk serum proteins and milk salts to the effects of heattreatment on rennet clotting. Jo u rn al of D ai ry Science, 44, 808-822 [24] Kannan A, Jenness R. 1961. Relation of milk serum proteins and milk salts to the effect of heat treatment on rennet clottino. Journ al of D a i ry Scie nce, 44, 809-822.
S. Bulca, A.D. Karaman, C. Bircan Akademik Grda 7(4) (2009)24-29 [25] Klantschitsch T, Puhan Z, Bachmann H P. 1999. Eine into fractions rich in casein or whey proteins by cross flow erfolgversprechende Technologie fiir die Herstellung von Kiise fi ltration. Food Re sea rch ntern ation al, 31, 265-272 aus Silomilch. Schweizerisch e M il chzeitu ng, 125(42), 7 [a6] Reddy l. M, Kinsella J E. 1990. nteraction of -lactoglobulin with [26] Kosikowski F V, Mistry V V. 1990. Microfiltration, ultrafiltration -casein in micelles as assessed by chymosin hydrolysis: effect and centrifugation separation and sterilization processes for of temperature, heating time, -lactoglobulin concentration and improving milk and cheese qualily. Journal of Dairy Science, ph. Journalof Agiculturaland Food Chemistry,38, 50-58 73,1411-1419 [47] Rodriguez J, Requena T, Fontecha J, Goudedranche H, [27] Krusch U, Teuber M. 1989. Lysozyme for preventing late Juarez M. 1999. Effect of different membrane separation blowing in cheese. GBF; Monographien, 11, 169-177 technologies (ultrafiltration and microfiltration) on the texture [28] Kulozik U, Kersten M.2002. Membrane fractionation of dairy and microstructure of semihard low-fat cheeses. Journal of proteins by means of microfiltration, Engineering in Life Agricultural and Food Chemistry, 47, 558-565 Science2,275-278 [48] Rollie J. 1986. The use of centrifuges to remove bacteria. [29] Larsen P H. 1992. Mikrofiltration zur Entfernung von Bakterien Food-Review 13(3), 15-16 und Sporen. Deutsche Milchwirtschaft 43, 46-50 [49] Saboya L V, Maubois J M. 2000. Current developments of [30] LeaverJ, LawAJ R, Horne D S, Banks J. M. 1995. nfluenceof microfiltration technology in the dairy industry. Lait, 80, 541- heating and ph on the primary phase of renneting of whole 553 milk. nternational Dairy Journal, 5, 129-14O [50] Schreiber R, Hinrichs J. 2000. Rennet coagulation of heated [31] Lembke F, Krusch U, Prokopek D, Rathjen G, Teuber M. 1984. milk concentrates. Lalf, 80, 33-42 Verwendung von Entkeimungszentrifugen zur Senkung des [51] Schreiber R. 2000. Funktionalitdt und Labgelbildung Nitratzusatzes in der Schnittkdseherstellung. Kieler- hocherhitzter Caseinmicellsuspen-sionen-Modellierung von M i lchwi rlsch aftl ich e-forsch u ngsberlchte 36( 1 ), 31-64 Prozessparametern zur sicheren Kiiseherstellung. Fortsch. [32] Lembke F, Teuber M. 1981. Anaerobe Sporenbildner in der Ber. VDl, Reihe 3, Nr. 644, Drisseldorf, VDl-Verlag Milch und deren Eliminierbarkeit durch Zentrifugalverfahren. [52] Sharma, S. K., Hill,A. R. &Goff, H. D. 1990.Theeffectof heat Molkerei Zeitung Welt der Milch; 35(27) 871-873 treatment of ultrafiltered milk on its coagulation properties. [33] Lucey J A, Gorry C, Fox P F. 1993. Rennet coagulation M il chwi sse nsch att, 45, 432-435 properties of heated milk. Agricultural and Food Science in [53] Singh H, Waungana A. 2001. nfluence of heat treatment of Finnland.2.3461-3468 milk on cheesemaking properties. nternational Dairy Journal, [34] Marshall R J. 1986. ncreasing cheese yields by high heat 11, 543-551 treatment of milk. Journal of Dai ry Research, 53, 313-322 [54] Stadhouders J. 1960. Hydrolysis of protein during the ripening [35] Maubois J L, Mocqout G. 1974. Application of membrane of dutch cheese. Netherlands Milk and Dairy Journal 14,8Jultrafiltration to preparation of various types of cheese. Journal 110 of Dairy Science, 58, 1001-1006 [55] Steffl A. 1999. ntegration von denaturierten Molkenproteinen [36] McMahon D J, Savello PA. Brown R J, Katab M. 1991. Effects in die Kdsematrix von Weichkdse. M0nchen Technische of phosphate and citrate on the gelation properties of casein Universitdt, Fakultdt fiir Brauwesen, Lebensmitteltechnologie micelles in renneted ultra-high temperature (UHT) sterilized und Milchwissenschaft, Dissertation, ShakerVerlag,Aachen concentrated milk. Food Sfructu re 10, 27-36 [56] Topel, A. 2007. Chemie und Physik der Milch. Behr's Verlag & [37] McMahon D J, Yousif B H, Kalab M. 1993. Effect of whey Co KG, Hamburg protein denaturation structure of casein micelles and their [57] Troueve E, Maubois J L, Piot M, Madec M N, Fauquant J, rennetability after ultra-high temperature processing of milk Rouault A, Tabard, J, Brinkman G. 1991. R6tention de with or without ultrafiltration. lnternational Dairy Journal, 3, diff6rentes espdces microbiennes lors de l'6puration du lait par 239-256 microfiltration en flux tangentiel. Le Lait71,1-13 [38] Mistry V V Maubois, J L. 1993. Application of membrane [58] Uhl M. 1990. Bactocatch Ein neues Verfahren zur separation technologyto cheese production, n: Fox, PF. (Ed.), Verbesserung der Milchqualitdl. Deutsche Molkerei Zeitung, Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology, Vol. 1, General Le be n sm itte i nd u strie u n d M il chwi rtsch aft, 1272-1276 aspects, Chapman & Hall, London,493p. [59] Van HooydonkAC M, De Koster P G, Boerrigter tj. 1987. The [39] Monticello, Daniel J., Elkhart ndiana 1994. 46514, US. renneting properties of heated milk. Netherlands Milk Dairy Kontrolle des Mikrobenwachstums mit NisiniLysozym- Journal,4l.3-18 Formulierungen, Deutsche patent, DE6891'1279T2 [60] Vincens P, Trabard J. 1988. L'6limination des germes [40] Nizo. 1986. Test Report; Netherlands lnst. for Dairy Research bact6riens sur membranes de microfiltration. Technique R124 Laiti6 re & M a*eti ng 1033, 62-64 [41] Olesen N, Jensen F. 1989. Microfiltration. The influence of [61] Waungana A, Singh H, Bennett R J. 1996. nfluence of operating parameters on the process. Milchwissenschaft denaturation and aggregation of Jactoglobulin on rennet 44(8),476479 coagulation properties of skim milk and ultrafiltered milk. Food l42l Park S Y Nakamura K, Niki R. 1996. Effects of B-lactoglobutin Research nternational, 29, 715-721 on the rheological properties of casein micelle rennet gels. [62] WaunganaA, Singh H, Bennett R J. 1998. Rennet coagulation Journal of Dairy Science, 79, 2137-2145 properties of skim milk concentrated by ultrafiltration: effects of [43] Pierre A, Faquant J, Le Graet Y Piot M, Maubois J L. 1992. heat treatment and ph adjustment. Food Research Pr6paration de phosphocas6inate natif par microfiltration sur nternational, 31, 645-651 membrane. Le Lait72, 461-474 [63] Wheelock J V Kirk A. 1974. The rote of B-tactogtobutin the [44] Piot M, Vachot, J C, Veaux M, Maubois, J L, Brinkman G E. primary phase or rennin action on heated casein micelles and 1987. Ecr6maget 6puration bact6rienne du lait entier cru par heated milk. Jo u rn al of Dai ry Rese arch, 41, 367-372 microfiltration sur membrane en flux tangentiel. Technique [64] Wilson GA, Wheelock JV.1972. Factors affecting the action of La itie re & M arketi ng 1016, 42-46 rennet in heated milk. Journal of Dairy Research,3g, 413-419 [45] Punidadas P, Rizvi S S H. (1998). Separation of mitk proteins