ÜİTE 9 Enzimler Amaçlar Bu üniteyi çalıştıktan sonra; Enzimlerin yapısını ve enzimlerle ilgili terimleri öğrenecek, Enzimlerin isimlendirilmesini ve özgüllüğünü bilecek, Enzim aktivitesini açıklayabilecek, Enzimatik aktiviteye etki eden faktörleri açıklayabilecek, Enzim inhibisyonunu öğrenecek, Enzimlerin yararlarını bileceksiniz. İçindekiler Giriş Enzimlerin Yapısı Enzimlerin Adlandırılması Enzimlerin Özgüllüğü ve Lokalizasyonu Enzimlerin Sınıflandırılması Enzim Aktivitesinin Ölçülmesi Enzim Aktivasyonunun İnhibisyonu Enzimlerin astalık Tanısında ve Tedavisinde Yararlanılması Önemli Koenzimler Özet Değerlendirme Soruları Yararlanılan ve Başvurulabilecek Kaynaklar Öneriler Lise bilgilerinizi tazeleyerek kimyasal katalizörleri öğreniniz.
1. GİRİŞ Kimyasal reaksiyonları hızlandıran bileşiklere katalizör denir. Enzimler metabolizma reaksiyonlarının pek çoğunu hızlandıran protein yapısında biolojik katalizörlerdir. ücrelerde organik maddelerin yapılması ve yıkılması, sindirim, kas kasılması, hücre solunumu gibi önemli faaliyetler çeşitli metabolizma reaksiyonlarının sonucudur ve bu reaksiyonlar enzimlerin katalitik etkisiyle mümkün olmaktadır. Enzimlerin kimyasal katalizörlerden en önemli farkı özgül (spesifik) olmalarıdır. Genel olarak enzimler belirli maddeler arasındaki belirli reaksiyonları katalize ederler. 2. EZİMLERİ YAPISI, TAIMLAR Enzimlerin protein kısmına apoenzim denir. Apoenzim ısı ile kolayca denatüre olur Enzimlerin bazıları basit proteinlerdir. Bunların katalitik etki gösteren kısmı doğrudan doğruya proteinin polipeptit zinciridir. Birçok enzimin katalitik etki gösterebilmesi için proteinden başka metal iyonuna, bazılarının protein olmayan organik bir bileşiğe, bazılarının ise her ikisine de ihtiyacı vardır. Bu iyon veya bileşiğe genel olarak kofaktör adı verilir. rganik bileşik, enzimin protein kısmı ile oldukça sıkı birleşmiş ve ayrılmıyorsa prostetik grup çok sıkı birleşmemiş ve ayrılabiliyorsa koenzim adını alır. Yapılan sadece proteinden ibaret olup, koenzim veya prostetik grup gibi bir kısım ihtiva etmeyen enzimlere örnek olarak, pepsin, tripsin, üreaz gösterilebilir. Katalitik etki gösterebilmek için metal iyonuna ihtiyacı olan karbonik anhidraz çinko protein, tirozinaz, askorbat oksidaz bakır kompleksleridir. rganik, fakat protein olmayan bir prostetik grup ihtiva eden enzimlere flavin nikloetidli enzimler, sitokromlar, katalaz ve peroksidaz, koenzim ihtiva eden enzimlere nikotinamid nükleotidli enzimler örnek olarak gösterilebilir. Koenzimi ile birleşik halde bulunan Apoenzim-Koenzim bütününe aloenzim adı verilir. Yani aloenzim, koenzim veya kofaktörü ile birlikte katalitik olarak aktif durumdadır. Koenzimlerin yapısında çoğunlukla vitaminler bulunmaktadır. Bu bakımdan vitaminler, koenzimlerin yapısına girdiği için metabolik olayların enzimler tarafından kolaylıkla başarılması için organizma bakımından son derece gerekli bileşiklerdir. Protein yapıları farklı, fakat katalizledikleri kimyasal reaksiyon aynı olan enzimlere izoenzim veya izozim adı verilmektedir. Örneğin pirüvik asidin laktik aside dönüşümünü katalizleyen laktik dehidrogenaz (LD) enziminin 5 tane izoenzimi vardır. - 92 -
Enzimin özgül olarak etki ettiği maddeye veya madde karışımına bu enzimin substratı denir. Reaksiyon sonunda meydana gelen maddeye ise ürün adı verilir. Genel olarak reaksiyonu şu şöyle şematize edebiliriz. E + S Enzim + Substrat Kompleksi ES Enzim Substrat E + P Enzim + Ürün Bir hücre içinde yapıldıktan sonra görev yapacağı hücre dışı ortama salınan enzimlere Ekzoenzimler, sentezlendikleri hücre içinde kalarak etkisini gösteren enzimlere Endoenzimler denir.? Apoenzim, haloenzim, koenzim, substrat, prostetik grup tanımlarını yapınız. 3. EZİMLERİ ADLADIRILMASI Enzimlerin adlandırılması genel olarak katalize ettikleri reaksiyonun niteliğine göre yapılır. Çoğu zaman enzimin etki ettiği substrata "az" eki getirilerek isimlendirilir. Örneğin sükrozu parçalayan enzime "sükraz", fosfor ekleyen enzime "fosforilaz" veya laktozun iki üniteye parçalanma reaksiyonunu katalize eden enzime "laktaz" denilir. Dekarboksilasyon reaksiyonu katalize eden enzime "dekarboksilaz" denir. Enzimler etkili olduğu substratın sonuna "litik" eki getirilmek yoluyla da isimlendirilirler. Örneğin proteinleri parçalayan enzimlere "proteazlar" denildiği gibi "proteolitik enzimler" de denilir. Lipitleri veya lipoidleri parçalayan enzimler "lipolitik enzimler" diye adlandırılırlar. Bu çeşit adlandırma daha çok geniş enzim sınıfları için kullanılır. 4. EZİMLERİ ÖZGÜLLÜĞÜ VE LKALİZASYU Metabolizma reaksiyonları her ne kadar farklı enzimler tarafından kataliz edilirse de, bunlardan ancak pek azı belirli bir substrat için spesifiktir. Bu sebeple enzim spesifisitesi yani özgüllüğü çok dar anlamda değil genel olarak düşünülmelidir. Bazı enzimler sadece bir tek substrata etki edebilirler. Örneğin, üreaz sadece üreye, karbonik anhidraz karbonik aside ve fumaraz yalnız fumarik aside etki eder. Bazı enzimler ise stereo öz- - 93 -
güllük gösterirler. Bunlar substratlarının stereo izomerlerine etki etmezler. Örneğin arginaz sadece L-arginini hidroliz eder, D izomerine etki etmez. Enzimlerden bazıları belirli bir bağ ihtiva eden birçok maddelere etki ederler. Esterazlar birçok ester bağlarını parçaladıkları halde peptid bağlarını ihtiva eden proteinleri hidroliz edemez. Bazen enzimler bir grubu oluşturan substratlara etki ederler. Örneğin "hegzokinazlar" grup özgüllüğü gösteren enzimler olup hegsozların fosforilasyonunu sağlarlar. Proteolitik enzimlerin etki özgüllüğünü tayin eden husus, substrat molekülündeki aminoasitlerin özel konfigürasyonları ve diziliş tarzlarıdır. Örneğin pepsin ve tripsin proteinlerin bütün peptid bağlarına etki etmekle beraber, pepsin tercihli olarak bazı aminoasitlerin amino gruplarının teşkil ettiği peptid bağlarına, tripsin ise bazı aminoasitlerin karboksil gruplarının meydana getirdiği peptid bağlarına etki eder. Enzimler hücre içerisinde yapılırlar ve büyük çoğunluğu hücre içi amaçlar için kullanılır. Ancak sindirim sisteminde yer alan, pepsin, kimotripsin, tripsin gibi enzimler sindirime yardımcı olmak amacı ile yapıldıkları hücre dışına salınırlar. Bazı enzimler de kan serumu içinde yer alarak hücre dışı faaliyetlerde bulunurlar. ücrede yapıldıktan sonra dışarı salınan sindirim enzimleri, yapıldıkları hücreye zarar vermemeleri için proenzim (zimojen) denilen şekilde bulunurlar. Sonra aktif enzim haline dönüşürler.? Enzimlerin özgüllüğü ne demektir? 5. EZİMLERİ SIIFLADIRILMASI Enzimler başlıca altı büyük sınıfa ayrılır. Bunlar kısaca şunlardır: 1. ksidoredüktazlar: ksidasyon-redüksiyon yani yükseltgenme-indirgenme reaksiyonlarını katalize eden enzimler bu sınıftandır. 2. Transferazlar: Fonksiyonel bir grubun transfer reaksiyonunu katalize eden enzimlerdir. 3. idrolazlar: Çeşitli bağların hidrolizini yani hidrolitik reaksiyonları katalize eden enzimlerdir. 4. Liyazlar: Bu enzimler C-C, C- ve C- arasındaki bağların hidrolizden ve oksidasyondan farklı bir yolla kırarlar veya bu atomlar arasına bir çift bağ ilave ederler. - 94 -
5. İzomerazlar: Bir molekül içindeki geometrik ve yapısal değişiklikleri yani izomerirasyon reaksiyonlarını katalize ederler. 6. Ligazlar (Sentetazlar): C-, C-S, C- ve C-C arasında bir bağ oluşmasını sağlayan enzimlerdir. Bu enzimler genellikle ATP'deki yahut diğer trifosfatlardaki pirofosfatı hidrolize ederek iki molekülün birbirine bağlanmasını katalize ederler. 6. EZİM AKTİVİTESİİ ÖLÇÜLMESİ Enzimlerin doku ve hücrelerdeki konsantrasyonu son derece az olduğundan miktarlarını ölçmek çok güçtür. En iyi ölçme usulü enzimin katalitik aktivitesini ölçmektir. Dolayısıyla enzim miktarı, enzim konsantrasyonu ile doğru orantılı olarak meydana gelen ürün miktarı ölçülerek saptanır. Biyolojik maddelerde görev alan birçok enzim "Enzim Ünitesi" birimi ile ifade edilir. Buna göre 1 mikromal substratın, belirli ve özel şartlar altında (25 C) değişikliğe uğramasını katalize eden enzim miktarı "1 ünite enzim aktivitesi" olarak tanımlanır. Enzim Aktivatörleri: Bir enzimin etkisini artıran maddelere bu enzimin aktivatörleri denir. Bunlar çok defa inorganik iyonlar bazen de organik gruplardır. Örneğin tükrükteki amilaz enzimini klorür aktive eder. Enzimle katalize edilen reaksiyonların hızı üzerine, enzim ve substrat konsantrasyonlarının, temperatürün, ortamın p'sının, zamanın, reaksiyon ürünlerinin, hormonların ve ışık vs. gibi fiziksel etkenlerin rolü vardır. 6.1. Enzim Konsantrasyonunun Etkisi Enzim reaksiyonunun hızı, genel olarak enzimin konsantrasyonu ile orantılıdır. Enzime miktarı arttıkça reaksiyon hızı paralel olarak artar. Reaksiyon ızı Enzim konsantrasyonu - 95 -
6.2. Substrat Konsantrasyonunun Etkisi Sabit enzim konsantrasyonunda, enzim reaksiyonunun hızı belirli bir noktaya kadar substrat konsantrasyonu ile artar, bundan sonra substrat konsantrasyonunun artması ile reaksiyon hızı değişmez. Substrat konsantrasyonu 6.3. Enzimatik Aktiviteye Isının Etkisi Enzim reaksiyonlarının hızı ısı ile artar, fakat belirli bir ısıya ulaşıldıktan sonra enzimler denatüre olduklarından etkilerini kaybederler. Temperatür 6.4. p'nın Enzim Aktivasyonunda Rolü Enzimler genellikle belirli bir p derecesinde en yüksek aktiviteyi gösterirler. Bu p'ya enzimin "ptimum p'sı denir. Reaksiyon ızı Reaksiyon ızı Reaksiyon ızı P - 96 -
6.5. Zamanın Rolü Enzim aktivitasyonunda reaksiyon süresi ve oluşan ürünlerin de rolü vardır.? Enzimlerin aktivitesini etkileyen faktörler nelerdir? 7. EZİM AKTİVASYUU İİBİSYU Enzim-substrat kompleksini sağlayan bölge enzimin kısıtlı bir bölgesini içermektedir. Çünkü enzimler büyük, buna karşılık substratlar küçük moleküllerdir. halde enzimlerde substratın bağlandığı enzim tarafından değişikliğe uğratıldığı ve başka bir bileşiğe dönüştürüldüğü bölgeye "aktif merkez" adı verilir. Aktif merkezde en az bir aminoasit özel bir rol oynar. Enzim-substrat kompleksinin oluşmasını değişik şekillerde etkileyen enzim faaliyetinin azalmasına yol açan bileşiklere "Enzim İnhibitörleri", bu olaya ise "Enzim inhibisyonu" denir. Enzimler genel olarak 3 şekilde inhibisyona uğrar. Kompetitif inhibisyon onkompetitif inhibisyon Unkompetitif inhibisyon Kimyasal olarak enzimin substratına çok benzeyen bir madde enzimin aktif merkezine bağlanarak enzimin kendi substratına bağlanmasını önlerse bu çeşit inhibisyona "kompetitif inhibisyon" denir. Örneğin süksinat dehidrogenaz enzimine sübstrat yerine malonik asidin bağlanması böyle bir inhibisyona neden olur. Enzimin inhibitör madde ile birleşmesi geriye dönüşümü olabilen bir reaksiyondur. İnhibitör maddenin etkisini bu inhibisyonda substrat konsantrasyonunu artırarak önlenebilir. onkompetitif inhibisyonda, inhibitör madde aktif merkezin dışında bir noktadan enzime bağlanarak enzimin, substratı ile reaksiyona girme hızını azaltır. Bunların bir kısmı geriye dönüşlü, bir kısmı ise geriye dönüşsüzdür. Eğer bir inhibitör serbest enzime değil de, enzim substrat kompleksine bağlanarak bir inhibisyona neden oluyorsa bu tip inhibisyona "Unkompetitif inhibisyon" denir. - 97 -
? Enzimlerin kaç şekilde inhibe olduklarını açıklayınız. 8. EZİMLERDE ASTALIK TAISIDA VE TEDAVİSİDE YARARLAILMASI Enzimler bugün tedavide ve endüstride pekçok alanda kullanılmaktadır. Enzimlerden bazı hastalıkların tedavisinde yararlanıldığı gibi, enzimlerin kalitatif ve kantitatif tayinlerinden hastalıkların tanısında da yararlanılır. Böylece hastalığın prognozu yani geleceği hakkında fikir edinilebilir. Enzimler hücre içinde sentez edilirler ve amaçları doğrultusunda kullanılırlar. Fakat bazı patolojik hallerde, hücrelerarası sıvısındaki veya kan plazmasındaki enzim düzeyi artar. Bunun sebebi enzim sentezinin artmasının olabileceği gibi, hücre zarının geçirgenliğinin artması veya hücrenin parçalanması yani hücre nekrozu sonucu da olabilir. er iki halde de ayrıca enzim molekülünün büyüklüğü de rol oynar. Kalp plazmasında enzimlerin düzeyi ölçülerek hastalık tanınabilir. ücre içi enzim miktarı ile plazma enzim miktarları arasında belirli enzimler yönünden çok büyük farklar vardır. Örneğin karaciğer hücresindeki laktik dehidrogenaz enzimi 10000 kat daha yoğun haldedir. ekroz ve doku harabiyeti halinde enzimler ekstra sıvıya geçer. Örneğin, kalp kası nekrozuna sebep olan kalp infarktüsünde kalp kası hücresi enzimlerinin düzeylerinin kanda çok artmaları gösterilebilir. Bu enzimlere örnek olarak "serum glutamik oksalasetik transaminaz" (SGT), kreatin kinaz (CK) gösterilebilir. SGT enziminin normal aktivitesi kanda 25-30 ünite iken enfarktüs halinde nekroza olan dokunun büyüklüğüne göre artış gösterir. astalığın iyileşmesi enzim düzeylerinin belirli aralıklarla tesbiti ile gözlenebilir. Benzer şekilde serum alanin-amino transferaz (SGPT), karaciğer harabiyeti, laktik-dehidrogenaz (LD), kalp ve karaciğer bozuklukları belirlemede kullanılan önemli enzimlerdir. SGPT enzimi Enfeksiyoz epatitis'te, hücre harabiyeti sonucu normalin 10-50 katı artar. Pankreas iltihabında "Pankreas amilaz" enzimi yükselir. Kemik teşekkülünün arttığı kemik hastalıklarında serumda "Alkalen fosfataz" enzim düzeyi artar. Paget hastalığında bu artış normalin 20 katına yükselebilir. Asit fosfataz enzimi ise en çok erkeklerin prostat bezinde bulunur. Prostat tümörlerinde bu enzim düzeyinde yükselme olur, böylece teşhis için belirleyici özellik gösterir. - 98 -
Enzimlerin izoenzimleri de teşhis yönünden önemlidir. Örneğin laktik dehidrogenaz enziminin izoenzimleri farklı dokularda yoğunlaştığından, bu enzimin belirli bir izoenzimindeki artış bu enzimin daha çok bulunduğu doku üzerine dikkati çeker. Amino asitlerin başta olmak üzere karbonhidrat ve lipid metabolizmalarında yer alan bazı enzimlerin kalıtsal olarak eksikliği bazı hastalıklara yol açar. Örneğin amino asitlerin metabolizmalarındaki enzim defektleri zeka ve gelişim geriliği ile kendini gösterir. Enzimler bugün tedavide ve endüstride pek çok alanda kullanılmaktadır. Özellikle midede sindirim bozukluklarında proenzim olarak pepsinojeni kapsayan preparatlardan veya ince bağırsakların üst kısmında yine sindirime yardımcı olmak amacıyla pankreas enzimlerini içeren preparatlardan yararlanılmaktadır. Enzimlerden endüstriyel alanda da yararlanılmaktadır. Örneğin iyi kalite hamur elde etmek için amilaz, proteaz ve fermentasyon enzimleri kullanılmaktadır. Böylece ekmeğin daha lezzetli ve kabarık bir hal alması sağlanmaktadır. Görüldüğü gibi enzimler hücrede metabolizmanın düzenli yürümesini sağlamakta, tıpta teşhiste ve tedavide kullanılmakta, endüstride ve günlük hayatta çeşitli yerlerde kullanılmaktadır.? Enzimlerin teşhisteki önemini açıklayınız. 9. ÖEMLİ BAZI KEZİMLER Birçok vitaminler özellikle B grubu vitaminleri veya bunların yapılarında yer aldıkları organik bileşikler esasta protein yapısında olan enzimlerin koenzimi, yani aktivatörü olarak görev yaparlar. Koenzim olarak vitaminlerden yararlanan önemli enzimler arasında nikotinamid (niyasin), adenin dinükleotid (AD), nikotinamid adenin dinükleotid fosfat (ADP), flavin adenin dinükleotid (FAD), flavin mono nükleotid (FM), tiamin pirsfosfat (TPP) ve yapısında pantotetik asidin yer aldığı koenzim-a'yı sayabiliriz. Bunların dışında piridoksin, lipoik asit, biotin, folik asit ve B 12 vitaminlerini kapsayan koenzimler de vardır. Koenzim Q ise α-tokoferol aktivitesine benzer aktivite gösteren organik bir bileşiktir. - 99 -
9.1. ikotinamid Adenin Dinükleotid (AD) Bu koenzim adından da anlaşılacağı gibi nikotinamid ve adenini kapsayan iki mol nükleotidin birleşmesi ile meydana gelmiştir. AD, birçok dehidrojenazların koenzimini oluşturur. ikotinamidli enzimler sitrik asit siklusu dışında daha bir çok oksidoredüksiyon reaksiyonlarını katalize ederler. İndirgenme ve yükseltgenme olayları koenzimin nikotinamid kısmı ile ilgilidir. 2 P C 2 + 3 P 4 ADP 'DE 3. fosforik asit molekülünün bağlandığı 2.C atomu C 2 P C 2 C 2 C 2 + R ksitlenmiş AD + R İndirgenmiş AD 9.2. ikotinamid Adenin Dinükleotid Fosfat (ADP) Bu koenzim de dehidrojenazlar sınıfına dahil olup, tıpkı AD gibi görev yapar. Yapı olarak tek farkı bir fosforik asit molekülünün fazla olmasıdır. Birçok substratın katalizi için AD yanında ADP'a da gereksinim vardır. Özellikle indirgenmiş ADP (ADP), pentoz fosfat yolu üzerinde meydana gelmekte ve yağ asitlerinin oluşumu sırasında gereksinim duyulan indirgenme reaksiyonları için kullanılmaktadır. - 100 -
9.3. Flavin Adenin Dinükleotid (FAD) Flavin adenin dinükleotid, yapı yönünden nikotinamid adenin dinükleotide benzer, aradaki fark nikotinamid yerine flavin vardır. Ayrıca flavine bağlı şeker bir riboz değil, ribozun alkolü olan ribitoldür. Dehidrojenazlı enzimlerin kofaktörü olarak sitrik asit siklusunda ve solunum zincirinde görev yapar. 3 C C 2 C C C C 2 P C= 2 =P C 3 C C C 2 9.4. Koenzim-A (Co-A) Yapısında, adenin, riboz-3-fosfat, ayrıca iki mol fosforik asit, pantotenik asit ve b-merkaptoetilamin molekülleri yer alır. Isıya dayanıklıdır. Koenzim-A sitrik asit siklusunda, kolesterolün yapımında, yağ asitlerinin sentezinde ve daha birçok biokimyasal reaksiyon sırasında "açil" grupları taşıyıcısı olarak görev yapar. 2 Adenin C C 3 S C 2 C 2 C C 2 C 2 C C C 2 P P C 2 C 3 Pantotenik asit Koenzim A (Co A) P Riboz 3 - fosfat - 101 -
Özet Enzimler metabolizma reaksiyonlarını hızlandıran protein yapısında biyolojik katalizörlerdir. Enzimlerin kimyasal katalizörlerden en önemli farkı ölgül olmalarıdır. Enzimlerin bazıları basit proteinlerdir. Bunların katalitik etki gösterebilmesi için proteinden başka metal iyonuna, bazılarının protein olmayan organik bir bileşiğe bazılarının ise her ikisine de ihtiyacı vardır. Enzimler, oksidoredüktozlar, transferazlar, hidrolazlar, liyazlar, izomerazlar ve ligazlar olmak üzere 6 büyük sınıfta toplanır. Enzim faaliyetinin azalmasına yol açan bileşiklere inhibitörler denir. Eğer inhibitör madde substratın enzime bağlandığı bölgeye bağlanarak inhibisyon yapıyorsa buna kompetetif (yarışmalı) inhibisyon denir. İnhibitör, aktif merkezin dışında bir noktadan enzime bağlanarak inhibisyon yapıyorsa, nonkompetetif inhibisyon, eğer inhibitör enzim substrat kopmpleksine bağlanarak inhibisyona neden oluyorsa buna unkompetetif inhibisyon denir. Enzimle kataliz edilen reaksiyonların hızı üzerine enzim ve substrat konsantrasyonlarının, temperatürün, ortamın p'sının, zamanın, reaksiyon ürünlerinin, hormonların ve ışık vs. gibi fiziksel etkenlerin rolü vardır. Serumda enzimlerin düzeyinin belirlenmesi klinik teşhiste çok önemlidir. SGT, SGPT, Amilaz, Alkalen fosfataz, GGT, LD, CPK, 5' ükleotidaç önemli serum enzimleridir. Bu enzimler nekroz ve doku harabiyeti olduğunda extrasellüler sıvıya geçerler. Değerlendirme Soruları 1. Metabolizma reaksiyonlarını hızlandıran biyolojik katalizörlere... denir. A) ormon B) Vitamin C) Enzim D) Koenzim E) içbiri - 102 -
2. Enzimlerin protein kısmına ne denir? A) Apoenzim B) aloenzim C) Koenzim D) Kofaktör E) Aminoasit 3. Protein yapıları farklı, fakat katalizledikleri kimyasal reaksiyon aynı olan enzimlere... denir. A) Apoenzim B) İzoenzim C) Koenzim D) Kofaktör E) aloenzim 4. Yükseltgenme, indirgenme reaksiyonlarını katalizleyen enzimlere ne denir? A) Transferazlar B) idrolazlar C) İzomerazlar D) ksido-redüktazlar E) Liyazlar 5. Enzim aktivitesi aşağıdaki birimlerden hangisi ile ölçülür? A) µg. B) mg. C) µ.mol D) m.mol E) Ünite 6. Aşağıdakilerden hangisi enzim reaksiyon hızını etkilemez? A) Enzim konsantrasyonu B) Substrat konsantrasyonu C) Isı D) p E) içbiri - 103 -
7. Kimyasal olarak enzimin substratına çok benzeyen bir madde aktif merkeze bağlanarak, enzimin kendi substratına bağlanmasını önlerse bu çeşit inhibisyona ne denir? A) Allosterik B) Feed-back C) Kompetetif D) onkompetetif E) Unkompetetif 8. Aşağıdakilerden hangisi yanlıştır? A) Serum amilaz düzeyi pankreas bozukluklarında artar. B) SGT enzimi glutamik asitten bir amino grubunu oksal asetik asite transfer eder. C) LD enziminin 5 izoenzimi vardır. D) Prostat kanserinin en önemli serum enzimi alkalen fosfatazdır. E) SGPT enzimi, karaciğer doku harabiyetlerinde serumda düzeyi artar. Yararlanılan ve Başvurulabilecek Kaynaklar LEİGER, Albert L. Biochemistry, ew York, Worth Publishers, Inc., 1988. GÖZÜKARA, Engin M. Biyokimya, Ankara, fset Pepianat Ltd. Şti., 1990. PAMELA C. Champe. "Lippincott's IIIustrated Reviews. Biochemistry". J.B. Lippincott Company, Philadelphia, 1987. ARAS, Kazım ve Gülseren Erşen. Klinik Biokimya, Ankara, acettepe Taş Kitapçılık Ltd., 1988. - 104 -