www.teknolojikarastirmalar.com ISSN: 1306-7648 Gıda Teknolojileri Elektronik Dergisi 2007 (3) 45-49 TEKNOLOJĐK ARAŞTIRMALAR Derleme Peynir Altı Suyundan Elde Edilen Serum Proteinlerinin Fonksiyonel Özellikleri Aslı E. Özen, Meral Kılıç Đstanbul Teknik Üniversitesi, Kimya Metalurji Fakültesi, Gıda Mühendisliği Bölümü, 34469, Đstanbul ÖZET Peynir altı suyundan elde edilen serum proteinleri kıvam arttırma, jel oluşturma, emülsiyon oluşturma ve su tutma özellikleri gibi fonksiyonel özelliklere sahiptir. Bu yönüyle serum proteinleri birçok gıda ürününde yapısal özellikleri iyileştirmek ve yapısal dayanıklılığı sağlamak amacıyla kullanılmaktadır. Serum proteinleri yapısal fonksiyonlarının yanında insan sağlığını olumlu yönde etkileyen biyolojik fonksiyonlar da göstermektedirler. Serum proteinleri diğer protein kaynaklarıyla karşılaştırıldıklarında yüksek biyolojik değere sahiptirler. Bunun yanında serum proteinleri kas fonksiyonlarını destekleyen dallanmış zincirli aminoasitleri yüksek oranda içermekte ve bu nedenle sporcu beslenmesinde protein kaynağı olarak tercih edilmektedir. Serum proteinlerinin bileşiminde sağlık üzerine farklı olumlu etkiler gösteren biyoaktif proteinler ve peptidler de bulunmaktadır. Biyoaktif proteinlerin antimikrobiyal, antikarsinojenik ve bağışıklık sistemini güçlendirici etkilere sahip oldukları bildirilmiştir. Bu proteinlerden bazıları antimikrobiyal ve bağışıklık sistemini güçlendirici etkilerinden dolayı bebek gıdalarında kullanılmaktadır. Biyoaktif peptidlerin antihipertansif etki gösterdikleri bildirilmektedir. Biyoaktif peptidlerin fonksiyonel gıda ürünlerinin geliştirilmesinde kullanımı için daha fazla araştırmaya ihtiyaç duyulmaktadır. Anahtar kelimeler: Peynir altı suyu, serum proteinleri, fonksiyonel özellik. 1. GĐRĐŞ Peynir altı suyu (PAS) peynir veya kazein üretiminde kazeinin çöktürülmesi sonucu elde edilen çözünebilir proteince zengin bir üründür. Peynir üreten büyük ölçekli firmaların ortaya çıkması ile PAS nun atık olarak muamele görmesi çevre kirliliğine sebep olan bir sorun olarak ortaya çıkmıştır. PAS biyolojik oksijen gereksinimi yüksek olan bir atık olduğu için çevreye verilmesi kirliliğe neden olmaktadır [1]. Ancak biyolojik olarak arıtılması da yüksek maliyet gerektiren bir işlem olduğu için daha önceleri işlem görmeden hayvan gıdası olarak kullanılan PAS ndan gelişen teknoloji ile birçok ürün elde edilmektedir [2]. PAS ndan konsantre PAS, PAS tozu, mineralleri azaltılmış PAS tozu, laktozu ve mineralleri azaltılmış PAS tozu, PAS protein konsantresi, PAS protein izolatı ve laktoz üretilmektedir. PAS ürünleri gıda ürünlerinin üretiminde yapısal özellikleri geliştirmek amacıyla kullanılmaktadır. PAS tozları genellikle dolgu maddesi olarak kullanılırken, serum proteinlerini içeren PAS protein konsantreleri ve izolatları yapının dayanıklılığının sağlanması amacıyla kullanılmaktadır. Serum proteinlerinin gıda ürünlerinde yapısal özellikleri geliştirmek amacıyla kullanımının yanında bileşimde bulunan proteinler ayrıştırılarak biyolojik aktiviteye sahip olan peptid fraksiyonları da elde edilmektedir. Bu çalışmada, serum proteinlerinin yapısal ve biyolojik fonksiyonları ve kullanım alanları incelenmiştir. 2. SERUM PROTEĐNLERĐNĐN FONKSĐYONEL ÖZELLĐKLERĐ
Teknolojik Araştırmalar : GTED 2006 (3) 45-49 Peynir altı suyundan elde edilen serum proteinlerinin fonksiyonel özellikleri Peynir altı suyundan üretilen serum proteinleri çeşitli gıda ürünlerinin üretiminde yapısal özellikleri iyileştirmek amacıyla yaygın olarak kullanılmaktadır. Serum proteinleri beslenme açısından yüksek biyolojik değere sahiptir. Son yıllarda fonksiyonel gıdalara olan eğilimin artmasıyla birlikte serum proteinlerinin besin değeri yanında farklı biyolojik fonksiyonlarının da var olduğu araştırmalarla saptanmaktadır. 2.1. Serum proteinlerinin yapısal fonksiyonları ve kullanım alanları PAS nda bulunan serum proteinleri süt proteinlerinin yaklaşık olarak %20 sini oluşturmaktadır. En önemli serum proteinleri β-laktoglobulin, α-laktalbumin, serum albumini ve immunoglobulinlerdir. α- Laktalbumin insan ve inek sütünde bulunmaktadır. β-laktoglobulin ise inek sütünde bulunmakta ve serum proteinlerinin yarısını oluşturmaktadır. Serum proteinleri kazeinden farklı olarak asit ile çökmemekte ve kimozin enzimine karşı direnç gösterebilmektedir. Bu nedenle bu proteinler asit ve rennet ile muamele edilen sütten elde edilen serumda çözünür halde bulunmaktadır. Bu proteinler disülfid bağları (α-laktalbumin, β-laktoglobulin) veya metal bağlı kümeler (α-laktalbumin-kalsiyum) içermekte ve bunlar protein yapısının dayanıklılığını artırmaktadır [3]. Gıda ürünlerinde serum proteinlerinin çözünürlük, köpük, jel emülsiyon ve lif oluşturma, su bağlama ve kıvam verme gibi fonksiyonel özelliklerinden faydalanılmaktadır. Serum proteinlerinin en önemli fonksiyonel özelliği jel oluşturmalarıdır. Isıl işlem sonrası tuz eklenmesiyle jel yapı oluşturdukları bildirilmektedir [4]. Serum proteinlerinin diğer fonksiyonel özelliklerinden biri de köpürme özellikleriyle hava içeren ürünlerin dayanıklılığını sağlamalarıdır [5]. Serum protein konsantresi içinde az miktarda bulunan yağ, serum proteinlerinin köpük oluşturma özelliğini olumlu yönde etkilemektedir [3, 6]. Isıl işlem görmüş serum proteinleri denatüre olmakta ve su tutma kapasiteleri artmaktadır. Peynir, et ve şekerleme ürünlerinde ısıl işlem uygulanmış PAS protein konsantreleri kullanılmaktadır. Peynir benzeri ürünlerde serum proteini kullanılarak dilimlenebilme özelliği iyileştirilmektedir [3]. Yoğurt ve benzeri fermente ürünlerde de ısıl işlem ile denatüre olmuş serum proteinlerinin yapıyı iyileştirici etki gösterdiği bildirilmektedir [7]. Ayrıca PAS protein konsantreleri fırıncılık ürünleri, şekerlemeler, et ve tatlılarda yüksek su tutma kapasitesi, köpürme ve jelleşme özelliklerinden dolayı kullanılmaktadır [3]. Protein içeriği %35 olan protein konsantreleri, dondurma, tatlılar, çorbalar, soslar, hazır yemekler, kahvaltılık gevrekler, işlenmiş et ürünleri ve işlenmiş peynirlerde yağsız süt tozu yerine kullanılmaktadır [3]. PAS proteinlerinin margarinlerde kullanımı sürekli fazın yapı ve dayanıklılığını iyileştirmektedir [3]. Fırıncılık ürünleri ve şekerlemeler gibi düşük biyolojik değerde protein içeren veya protein ile zenginleştirilmesi gereken gıdalarda PAS protein konsantresi besin değerinin arttırılması için kullanılmaktadır [8]. PAS protein konsantresi ve izolatları içecekler ve sporcu gıdalarının üretiminde de yapısal özellikleri geliştirmek ve besin değerini artırmak amacıyla kullanılmaktadır. 2.2. Serum Proteinlerinin Biyolojik Fonksiyonları Serum proteinleri diğer temel protein kaynaklarıyla karşılaştırıldıklarında yüksek biyolojik değere sahiptirler (Tablo 1). Bir protein için biyolojik değer, insan vücudu tarafından proteinin sindirimi sonucu emilen toplam azotun proteine dönüştürülebilme oranını ifade eder. Serum proteinleri ayrıca dallanmış zincirli yapıdaki lösin, izolösin ve valin gibi aminoasitleri içermektedir (Tablo 2). Dallanmış zincirli yapıdaki aminoasitler kan ile kaslara taşınmakta ve burada glukoz için enerjiye çevrilmektedir. Serum proteinleri hem biyolojik değerinin yüksek olması hem de dallanmış zincirli yapıdaki aminoasitleri içermeleri açısından sporcu gıdalarının üretiminde tercih edilmektedir. 46
Özen, A. E., Kılıç, M. Teknolojik Araştırmalar: GTED 2006 (3) 35-39 Tablo 1. Protein kaynağı bazı gıdaların biyolojik değerleri [9]. Protein kaynağı Biyolojik değer Serum proteini 104 Yumurta 100 Sığır eti 91 Soya 80 Baklagil 74 Tablo 2. PAS proteini izolatının içerdiği dallanmış zincirli aminoasit miktarları [9]. Aminoasit PAS proteini izolatı (Kütlece %) Ortalama protein (207 farklı tip protein) (Kütlece %) Sistein 10,7 5,8 Glutamat 3,4 4,6 Lösin 4,7 4,8 Đzolösin 1,7 2,6 Valin 3,4 5,2 Serum proteinleri yüksek biyolojik değere sahip olmalarının yanında biyolojik aktiviteye sahip fraksiyonlar da içermektedir (Tablo 3). Serum albumini gibi uzun polipeptidler bir veya daha fazla alan oluşturacak şekilde katlanarak ilaç gibi küçük molekülleri bağlayabilmektedir [3]. Đmmunoglobulinler y şeklindedir ve bu şekliyle yeni doğanlarda pasif bağışıklığın taşınmasında küçük molekülleri birkaç noktada esnek olarak bağlayarak görev almaktadır [3]. Tablo 3. Serum proteinlerinin komposizyonu ve biyolojik fonksiyonları [3, 10]. Serum proteini Konsantrasyon Biyolojik fonksiyon (g/l süt) β-laktoglobulin 3,2 Provitamin A taşıma, serbest yağ asitlerini bağlama α-laktalbumin 1,2 Laktoz sentezi, Ca taşıma, antikanserojenik Serum albumini 0,4 Serbest yağ asidi taşıma Immunoglobulin 0,8 Bağışıklık sistemini güçlendirme G Laktoferrin 0,2 Antimikrobiyal, antikanserojenik, Fe +3 bağlama Laktoperoksidaz 0,03 Antimikrobiyal Enzim (>50) 0,03 Antimikrobiyal etki Proteoz pepton 1 Uyuşturucu özellik Serum proteinleri inek sütünün insan sütüne benzetilmesi amacıyla kullanılmaktadır. Đnsan sütü ile inek sütü karşılaştırıldığında inek sütü daha fazla kazein ve mineral içermektedir [3]. Serum proteinleri kullanılarak bebek gıdaları için sütteki kazein serum proteini oranı 4:1 den 2:3 e indirilmektedir [3]. PAS nda bulunan proteinlerin saflaştırılması ile elde edilen laktoperoksidaz, laktoferrin, immunoglobulin ve proteoz-pepton da bebek mamalarında kullanılmaktadır. Sütte bulunan serum proteinlerinin büyük bir bölümünü β-laktoglobulin oluşturmaktadır. β- Laktoglobulin sistein temel aminoasidi bakımından zengindir [3]. Sistein karaciğer tarafından üretilen üç aminoasitli antikanserojenik glutation sentezinde görev almaktadır [3]. Glutation peptidi bağışıklık sistemini de güçlendirmektedir [3]. α-laktalbumin yeni doğanlar için önemli bir enerji kaynağı olan 47
Teknolojik Araştırmalar : GTED 2006 (3) 45-49 Peynir altı suyundan elde edilen serum proteinlerinin fonksiyonel özellikleri laktozun biyosentezini desteklemektedir [11]. α-laktalbumin ph 4 değerinde çözünmekte midedeki pepsin enzimine karşı hassasiyeti artmakta ve daha kolay sindirilmektedir [3]. Serum albumini kan serum albuminine benzemektedir ve süte kılcal damarlardan geçmektedir. Serum albumini kanda bulunan serbest yağ asitlerini bağlamakta ve ayrıca karaciğerde üretilen glutation için önemli bir kaynak oluşturmaktadır [3]. Laktoferrin ve laktoperoksidaz serumda az miktarda bulunmaktadır [11]. Laktoferrin demir içeren bir proteindir ve 25 aminoasitten oluşmaktadır [11]. Đki ana küresel yapıdan oluşan laktoferrinin her bir küresel parçası bir Fe +3 iyonu taşımaktadır ve bağırsaklardan demir emiliminde rol oynamaktadır [3]. Ayrıca laktoferrin yeni doğanlarda Escherichia coli, Salmonella typhimurium, Shigella dysenteriae, Listeria monocytogenes ve bazı Bacillus türlerine karşı koruyucu bir etki göstermektedir [3, 10]. Laktoferrin ortamda bulunan demiri şelatlayarak tutmakta ve mikroorganizmanın demirden yoksun kalarak gelişim faaliyetini sürdürememesine sebep olmaktadır [10]. Laktoperoksidaz bazı enterik bakterileri yok etmektedir. Laktoperoksidaz, hidrojen peroksit (H 2 O 2 ) varlığında tiyosiyanatın (SCN - ) oksidasyonunu katalizlemekte ve antimikrobiyal özellik gösteren bir ürün oluşmasını sağlamaktadır [10]. Ayrıca laktoferrin ve laktoperoksidazın kronik ishali azalttığı bildirilmektedir [10]. Đmmunoglobulinler yeni doğanlarda enfeksiyonlara karşı koruyucu etki göstermektedir [10]. Serum proteinlerinin fermentasyon sırasında üründe veya sindirim sırasında vücutta hidrolizi ile elde edilen bazı peptidlerin biyoaktif özellik gösterdiği bildirilmektedir [12]. Peptidlerin aktivitesi aminoasit içeriğine ve bunların zincirdeki dizilimine bağlıdır. Aktif sıranın varlığı 2 den 20 aminoaside kadar değişebilmekte ve birçok peptid birden fazla fonksiyonel özelik göstermektedir. Serum proteinlerinden elde edilen biyoaktif peptidler arasında serofin, laktoferroksin, α-laktorfin, β-laktorfin, albutensin A ve β- laktotensin sayılabilir [13]. Serum albumin fraksiyonundan zayıf uyuşturucu (opioid) özellik gösteren serofin ve albutensin, laktoferrinden laktoferroksin, β-laktoglobulinden ise laktotensin elde edilmektedir [13]. Albutensin, α- ve β-laktorfinin hipertansiyonda etkili bir enzim olan ACE ( angiotensin I converting enzyme ) yi önleyici bir özellik gösterdiği bildirilmektedir [13, 14]. 3. SONUÇ Biyolojik değeri yüksek olan serum proteinleri gıda ürünlerinin üretiminde besin değerini artırmak ve yapısal özellikleri geliştirmek amacıyla kullanılmaktadır. Serum proteinlerinin ayrıştırılması ve/veya hidrolizi ile elde edilen biyolojik aktiviteye sahip protein ve peptid fraksiyonları fonksiyonel gıdaların üretiminde kullanılabilir. Ancak bu fraksiyonların üretimi, fonksiyonel ürün geliştirilmesinde kullanımları ve sağlığa etkileri konularında yapılacak araştırmalara ihtiyaç vardır. Bu şekilde bir atık olan PAS tan yüksek değerde ürünler üretilmesi ile PAS ın daha iyi değerlendirilmesi mümkün olacaktır. 4. KAYNAKLAR 1. Spreer, E., 1998. Milk and Dairy Product Technology. Marcel Dekker, New York, A.B.D., s. 405-420. 2. Caric, M., 1994. Whey. Concentrated and dried dairy products. VCH, New York, A.B.D., s. 153-196. 3. de Wit, J.N., 1998. Nutritional and functional characteristics of whey proteins in food products. Journal of Dairy Science, 81, 59-608. 4. Mleko, S., Gustaw, W., 2002. Rheological changes due to substitution of total milk proteins by whey proteins in dairy desert. Journal of Food Science and Technology, 39, 170-172 48
Özen, A. E., Kılıç, M. Teknolojik Araştırmalar: GTED 2006 (3) 35-39 5. Foegeding E. Allen, Davis, J. P., Doucet D., McGuffey, M. K., 2002. Advances in modifying and understanding whey protein functionality. Trends in Food Science and Technology, 13, 151 159. 6. Zadow, J.G., 1986. Utilisation of milk components: Whey. Modern Dairy Technology, Volume 1, Ed. R. K. Robinson, Elsevier Applied Science, Londra, Đngiltere, s. 273. 7. Lucey, J. A., Munro, P. A., Singh, H., 1999. Effects of heat treatment and whey protein addition on the rheological properties and structure of acids skim milk gels. International Dairy Journal, 9, 275-279. 8. Early, R., 1998. Milk concentrates and milk powders. The technology of dairy products. Ed. R. Early. Blackie Academic & Professional, Londra, Đngiltere, s. 228-297. 9. Ha, E., Zemel, M. B., 2003. Functional properties of whey, whey components, and essential amino acids: mechanisms underlying health benefits for active people. Journal of Nutritional Biochemistry, 14, 251 258. 10. Shah, N. P., 2000. Effects of milk-derived bioactives:an overview. British Journal of Nutrition, 84, 3-10. 11. Korhonen, H., Pihlanto-Leppala, A., 2005. Bioactive peptides: Production and functionality. International Dairy Journal, 8, 325-331. 12. Smacchi, E., Gobbetti, M., 2000. Bioactive peptides in dairy products:synthesis and interaction with proteolytic enzymes. Food Microbiology, 17, 129-141 13. Korhonen, H., Pihlanto-Leppala, A. Rantamaki P., Tupasela, T., 1998. Impact of processing on bioactive proteins and peptides. Trends in Food Science and Technology, 9, 307-319. 14. Didelot, S., Bordenave-Juchereau, S., Rosenfeld, E., Fruitier-Arnaudin, I., Piot, J., Sannier, F., 2006. Preparation of angiotensin-i-converting enzyme inhibitory hydrolysates from unsupplemented caprine whey fermentation by various cheese microflora. International Dairy Journal, 16, 976 983. 49